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- PDB-3ut6: Crystal structure of E. Coli PNP complexed with PO4 and formycin A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ut6
タイトルCrystal structure of E. Coli PNP complexed with PO4 and formycin A
要素Purine nucleoside phosphorylase deoD-type
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / purine nucleoside phosphorylase / formycin
機能・相同性
機能・相同性情報


purine nucleoside interconversion / guanosine phosphorylase activity / purine nucleoside catabolic process / purine-nucleoside phosphorylase / purine-nucleoside phosphorylase activity / DNA damage response / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Purine nucleoside phosphorylase DeoD-type / Nucleoside phosphorylase, conserved site / Purine and other phosphorylases family 1 signature. / Nucleoside phosphorylase domain / Nucleoside phosphorylase domain / Phosphorylase superfamily / Nucleoside phosphorylase superfamily / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-FMC / リン酸塩 / Purine nucleoside phosphorylase DeoD-type
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.895 Å
データ登録者Stefanic, Z.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2012
タイトル: New phosphate binding sites in the crystal structure of Escherichia coli purine nucleoside phosphorylase complexed with phosphate and formycin A.
著者: Stefanic, Z. / Narczyk, M. / Mikleusevic, G. / Wielgus-Kutrowska, B. / Bzowska, A. / Luic, M.
履歴
登録2011年11月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Purine nucleoside phosphorylase deoD-type
B: Purine nucleoside phosphorylase deoD-type
C: Purine nucleoside phosphorylase deoD-type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,44111
ポリマ－77,1653
非ポリマー1,2778
水11,223623
1
A: Purine nucleoside phosphorylase deoD-type
B: Purine nucleoside phosphorylase deoD-type
C: Purine nucleoside phosphorylase deoD-type
ヘテロ分子

A: Purine nucleoside phosphorylase deoD-type
B: Purine nucleoside phosphorylase deoD-type
C: Purine nucleoside phosphorylase deoD-type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,88322
ポリマ－154,3306
非ポリマー2,55316
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_555-x+y,y,-z+1/21
Buried area27210 Å2
ΔGint-199 kcal/mol
Surface area43700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.769, 120.769, 239.082
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-284-

HOH

21A-375-

HOH

31B-322-

HOH

41B-332-

HOH

51B-354-

HOH

61B-462-

HOH

71C-278-

HOH

81C-456-

HOH

91C-534-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Purine nucleoside phosphorylase deoD-type / PNP / Inosine phosphorylase


分子量: 25721.633 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 参照: UniProt: P0ABP8, purine-nucleoside phosphorylase
#2: 化合物 ChemComp-FMC / (1S)-1-(7-amino-1H-pyrazolo[4,3-d]pyrimidin-3-yl)-1,4-anhydro-D-ribitol / ホルマイシンA


分子量: 267.241 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O4
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 623 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.28 %
結晶化温度: 291 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: 50mM citrate buffer, 35% ammonium phosphate (w/v), pH 5.2, hanging drop, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月12日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.895→50 Å / Num. all: 80198 / Num. obs: 80026 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.146 / Χ2: 1.775 / Net I/σ(I): 5.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique allΧ2Diffraction-ID% possible allRmerge(I) obs
1.9-1.939.439580.6191100
1.93-1.979.539540.65111000.906
1.97-2.018.839300.77711000.775
2.01-2.059.539400.82211000.669
2.05-2.099.539410.79611000.557
2.09-2.149.539680.83411000.485
2.14-2.199.539650.87611000.426
2.19-2.259.439690.94411000.365
2.25-2.329.439781.03911000.307
2.32-2.399.139711.10111000.277
2.39-2.489.339711.18211000.24
2.48-2.589.139861.26911000.214
2.58-2.78.940041.49199.90.176
2.7-2.84940191.694199.90.162
2.84-3.028.940132.095199.80.145
3.02-3.258.740503.211199.90.135
3.25-3.588.640334.932199.70.129
3.58-4.097.540535.378198.80.105
4.09-5.165.939994.821196.20.079
5.16-507.443243.519197.40.058

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.7_650精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.895→28.596 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.22 / FOM work R set: 0.8846 / SU ML: 0.17 / σ(F): 0 / 位相誤差: 17.94 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1871 1873 2.42 %RANDOM
Rwork0.1629 ---
all0.1642 82215 --
obs0.1635 77505 94.27 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.549 Å2 / ksol: 0.354 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 101.93 Å2 / Biso mean: 31.2114 Å2 / Biso min: 14.69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.6206 Å2-0 Å2-0 Å2
2--1.6206 Å20 Å2
3----3.2412 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.895→28.596 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5384 0 82 623 6089
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075691
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1747710
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072878
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004990
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5372118
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8948-1.9460.27111340.22465334546888
1.946-2.00320.2751320.20355351548389
2.0032-2.06790.21340.1835503563791
2.0679-2.14180.22061460.17185586573292
2.1418-2.22750.18371360.16325641577793
2.2275-2.32880.21191430.15665804594795
2.3288-2.45150.20351430.16285750589394
2.4515-2.6050.19911430.16365873601696
2.605-2.8060.19361460.175958610497
2.806-3.08810.17511510.17476025617697
3.0881-3.53420.19571490.16036126627598
3.5342-4.45010.14471530.13686168632198
4.4501-28.59910.18161630.16346513667698

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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