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- PDB-3fn1: E2-RING expansion of the NEDD8 cascade confers specificity to cul... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fn1
タイトルE2-RING expansion of the NEDD8 cascade confers specificity to cullin modification.
要素
  • NEDD8-activating enzyme E1 catalytic subunit
  • NEDD8-conjugating enzyme UBE2F
キーワードLIGASE (リガーゼ) / ATP-binding / Cell cycle (細胞周期) / Nucleotide-binding / Ubl conjugation pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


NEDD8 conjugating enzyme activity / E1 NEDD8-activating enzyme / NEDD8 activating enzyme activity / endomitotic cell cycle / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / protein neddylation / NEDD8 ligase activity / post-translational protein modification / NIK-->noncanonical NF-kB signaling ...NEDD8 conjugating enzyme activity / E1 NEDD8-activating enzyme / NEDD8 activating enzyme activity / endomitotic cell cycle / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / protein neddylation / NEDD8 ligase activity / post-translational protein modification / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / protein modification process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Neddylation / regulation of cell cycle / protein heterodimerization activity / protein-containing complex / タンパク質分解 / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-like 2 activating enzyme e1b. Chain: B, domain 3 / E2 binding / NEDD8-activating enzyme E1 catalytic subunit / E2 binding domain / E2_bind / Ubiquitin activating enzyme, alpha domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site / Ubiquitin-activating enzyme active site. / ThiF/MoeB/HesA family / ユビキチン活性化酵素 ...Ubiquitin-like 2 activating enzyme e1b. Chain: B, domain 3 / E2 binding / NEDD8-activating enzyme E1 catalytic subunit / E2 binding domain / E2_bind / Ubiquitin activating enzyme, alpha domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site / Ubiquitin-activating enzyme active site. / ThiF/MoeB/HesA family / ユビキチン活性化酵素 / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Structural Genomics Hypothetical 15.5 Kd Protein In mrcA-pckA Intergenic Region; Chain A / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / ユビキチン結合酵素 / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NEDD8-activating enzyme E1 catalytic subunit / NEDD8-conjugating enzyme UBE2F
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Huang, D.T. / Ayrault, O. / Hunt, H.W. / Taherbhoy, A.M. / Duda, D.M. / Scott, D.C. / Borg, L.A. / Neale, G. / Murray, P.J. / Roussel, M.F. / Schulman, B.A.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2009
タイトル: E2-RING expansion of the NEDD8 cascade confers specificity to cullin modification
著者: Huang, D.T. / Ayrault, O. / Hunt, H.W. / Taherbhoy, A.M. / Duda, D.M. / Scott, D.C. / Borg, L.A. / Neale, G. / Murray, P.J. / Roussel, M.F. / Schulman, B.A.
履歴
登録2008年12月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NEDD8-activating enzyme E1 catalytic subunit
B: NEDD8-conjugating enzyme UBE2F


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9622
ポリマ－29,9622
非ポリマー00
水2,432135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1900 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area12770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.171, 81.171, 212.755
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

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要素

#1: タンパク質 NEDD8-activating enzyme E1 catalytic subunit / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 3 / Ubiquitin-activating enzyme 3 / NEDD8-activating ...Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 3 / Ubiquitin-activating enzyme 3 / NEDD8-activating enzyme E1C / Ubiquitin-activating enzyme E1C


分子量: 10856.974 Da / 分子数: 1 / 断片: UBIQUITIN-ACTIVATING ENZYME E1C, residue 368-463 / 変異: L394M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: E1C, UBA3, UBE1C / プラスミド: pGEX4T1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q8TBC4, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 NEDD8-conjugating enzyme UBE2F / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 F / NEDD8 protein ligase UBE2F / NEDD8 carrier protein UBE2F / ...Ubiquitin-conjugating enzyme E2 F / NEDD8 protein ligase UBE2F / NEDD8 carrier protein UBE2F / NEDD8-conjugating enzyme 2


分子量: 19104.598 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NCE2, UBE2F / プラスミド: pGEX4T1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q969M7, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 135 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.57 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 0.7-0.8 M Na Citrate, 0.2 M NaC1, 0.1 M Bicine, 5 mM DTT, pH 9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97921 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97921 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→25 Å / Num. all: 15203 / Num. obs: 13512 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 30.13
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.599 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1Y8X

1y8x


解像度: 2.5→24.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 21.26 / SU ML: 0.254 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.41 / ESU R Free: 0.282 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26501 673 5 %RANDOM
Rwork0.22382 ---
obs0.22599 12839 92.55 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 57.941 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.27 Å21.63 Å20 Å2
2--3.27 Å20 Å2
3----4.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→24.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1992 0 0 135 2127
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0222035
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.081.9712767
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4865250
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.63324.94591
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.53415353
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.1091510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2320
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021526
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.2906
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.21362
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1480.2130
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3160.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1010.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.491.51298
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.78622056
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.9963824
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6044.5711
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.564 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 41 -
Rwork0.324 798 -
obs--78.56 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -16.5251 Å / Origin y: 5.2531 Å / Origin z: 12.9471 Å
111213212223313233
T-0.0357 Å20.0232 Å20.0302 Å2-0.1009 Å2-0.1056 Å2---0.0374 Å2
L0.921 °2-0.5979 °20.3759 °2-2.9917 °2-1.083 °2--4.2818 °2
S0.1305 Å °-0.2258 Å °0.0266 Å °0.2544 Å °-0.2016 Å °-0.0064 Å °-0.2445 Å °-1.1046 Å °0.0711 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B32 - 184
2X-RAY DIFFRACTION1A350 - 440

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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