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万見
- PDB-1y8x: Structural basis for recruitment of Ubc12 by an E2-binding domain... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1y8x
タイトルStructural basis for recruitment of Ubc12 by an E2-binding domain in NEDD8's E1
要素
  • Ubiquitin-activating enzyme E1C
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 M
キーワードLIGASE / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 M
機能・相同性
機能・相同性情報


E2 NEDD8-conjugating enzyme / NEDD8 conjugating enzyme activity / E1 NEDD8-activating enzyme / NEDD8 activating enzyme activity / endomitotic cell cycle / NEDD8 transferase activity / protein neddylation / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / regulation of postsynapse assembly / post-translational protein modification ...E2 NEDD8-conjugating enzyme / NEDD8 conjugating enzyme activity / E1 NEDD8-activating enzyme / NEDD8 activating enzyme activity / endomitotic cell cycle / NEDD8 transferase activity / protein neddylation / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / regulation of postsynapse assembly / post-translational protein modification / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / protein modification process / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / presynapse / Neddylation / postsynapse / regulation of cell cycle / protein heterodimerization activity / glutamatergic synapse / protein-containing complex / proteolysis / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-like 2 activating enzyme e1b. Chain: B, domain 3 / E2 binding / NEDD8-activating enzyme E1 catalytic subunit / E2 binding domain / E2_bind / Ubiquitin activating enzyme, alpha domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site / Ubiquitin-activating enzyme active site. / ThiF/MoeB/HesA family / THIF-type NAD/FAD binding fold ...Ubiquitin-like 2 activating enzyme e1b. Chain: B, domain 3 / E2 binding / NEDD8-activating enzyme E1 catalytic subunit / E2 binding domain / E2_bind / Ubiquitin activating enzyme, alpha domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site / Ubiquitin-activating enzyme active site. / ThiF/MoeB/HesA family / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Ubiquitin-activating enzyme / Structural Genomics Hypothetical 15.5 Kd Protein In mrcA-pckA Intergenic Region; Chain A / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NEDD8-conjugating enzyme Ubc12 / NEDD8-activating enzyme E1 catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Huang, D.T. / Paydar, A. / Zhuang, M. / Waddell, M.B. / Holton, J.M. / Schulman, B.A.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2005
タイトル: Structural basis for recruitment of Ubc12 by an E2 binding domain in NEDD8's E1.
著者: Huang, D.T. / Paydar, A. / Zhuang, M. / Waddell, M.B. / Holton, J.M. / Schulman, B.A.
履歴
登録2004年12月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 M
B: Ubiquitin-activating enzyme E1C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3432
ポリマ－29,3432
非ポリマー00
水2,018112
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1770 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area12890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)40.606, 61.518, 125.938
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 M / Ubiquitin-protein ligase M / Ubiquitin carrier protein M / Nedd8-conjugating enzyme Ubc12


分子量: 18485.615 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2M, UBC12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61081, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質 Ubiquitin-activating enzyme E1C / Nedd8-activating enzyme E1C / Ubiquitin-activating enzyme 3 homolog


分子量: 10856.974 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE1C, UBA3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TBC4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.11 %

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データ収集

回折
IDCrystal-ID
11
21
31
41
放射光源
由来サイトビームラインID波長波長 (Å)
シンクロトロンALS 8.3.110.9790.979,0.9792,0.95
シンクロトロンNSLS X12B20.9790.979,0.9792,0.95
シンクロトロンNSLS X2530.9790.979,0.9792,0.95
シンクロトロンAPS 19-ID40.9790.979,0.9792,0.95
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
20.97921
30.951
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 12655 / Num. obs: 12655 / 冗長度: 11.4 % / Rsym value: 0.099 / Net I/σ(I): 38.3

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解析

精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.4→50 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.259 638 Random
Rwork0.242 --
all-12655 -
obs-12655 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2002 0 0 112 2114

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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