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万見
- PDB-3e50: Crystal structure of human insulin degrading enzyme in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3.0E+50
タイトルCrystal structure of human insulin degrading enzyme in complex with transforming growth factor-alpha
要素
  • Insulin-degrading enzymeインスリン分解酵素
  • Protransforming growth factor alpha
キーワードHydrolase/Hormone / IDE / TGF-ALPHA / Cytoplasm (細胞質) / Hydrolase (加水分解酵素) / Metal-binding / Metalloprotease (金属プロテアーゼ) / Polymorphism / Protease (プロテアーゼ) / Zinc (亜鉛) / Cell membrane (細胞膜) / EGF-like domain (EGF様ドメイン) / Glycoprotein (糖タンパク質) / Growth factor (成長因子) / Lipoprotein (リポタンパク質) / Membrane (生体膜) / Mitogen (分裂促進因子) / Palmitate (パルミチン酸) / Secreted (分泌) / Transmembrane (膜貫通型タンパク質) / Hydrolase-Hormone COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


インスリシン / hepatocyte proliferation / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / Cargo concentration in the ER / ubiquitin-modified protein reader activity ...インスリシン / hepatocyte proliferation / ubiquitin recycling / insulin catabolic process / insulin metabolic process / amyloid-beta clearance by cellular catabolic process / hormone catabolic process / bradykinin catabolic process / Cargo concentration in the ER / ubiquitin-modified protein reader activity / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / COPII-mediated vesicle transport / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / insulin binding / ERBB2-EGFR signaling pathway / regulation of aerobic respiration / epidermal growth factor receptor binding / Signaling by EGFR / peptide catabolic process / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / amyloid-beta clearance / peroxisomal matrix / positive regulation of cell division / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / mammary gland alveolus development / GAB1 signalosome / amyloid-beta metabolic process / GRB2 events in EGFR signaling / Insulin receptor recycling / SHC1 events in EGFR signaling / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of epithelial cell proliferation / Peroxisomal protein import / peptide binding / EGFR downregulation / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / protein catabolic process / growth factor activity / epidermal growth factor receptor signaling pathway / ER to Golgi transport vesicle membrane / metalloendopeptidase activity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / ペルオキシソーム / positive regulation of protein catabolic process / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / virus receptor activity / PIP3 activates AKT signaling / insulin receptor signaling pathway / Clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of protein binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / cytoplasmic vesicle / RAF/MAP kinase cascade / basolateral plasma membrane / 血管新生 / endopeptidase activity / Estrogen-dependent gene expression / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of MAPK cascade / receptor ligand activity / Ub-specific processing proteases / intracellular signal transduction / external side of plasma membrane / positive regulation of cell population proliferation / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / 細胞膜 / protein homodimerization activity / ミトコンドリア / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) ...Peptidase M16, middle/third domain / Middle or third domain of peptidase_M16 / Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF様ドメイン / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protransforming growth factor alpha / インスリン分解酵素
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Guo, Q. / Manolopoulou, M. / Tang, W.-J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Molecular Basis for the Recognition and Cleavages of IGF-II, TGF-alpha, and Amylin by Human Insulin-Degrading Enzyme.
著者: Guo, Q. / Manolopoulou, M. / Bian, Y. / Schilling, A.B. / Tang, W.J.
履歴
登録2008年8月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin-degrading enzyme
B: Insulin-degrading enzyme
C: Protransforming growth factor alpha
D: Protransforming growth factor alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)240,6826
ポリマ－240,5514
非ポリマー1312
水10,233568
1
A: Insulin-degrading enzyme
C: Protransforming growth factor alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,3413
ポリマ－120,2752
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area660 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area38130 Å2
手法PISA
2
B: Insulin-degrading enzyme
D: Protransforming growth factor alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,3413
ポリマ－120,2752
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2000 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area38060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)262.172, 262.172, 90.522
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Insulin-degrading enzyme / インスリン分解酵素 / Insulin protease / Insulinase / Insulysin


分子量: 114715.141 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 42-1019 / 変異: E111Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: hCG_1810909, IDE, RP11-366I13.1-001 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14735, インスリシン
#2: タンパク質・ペプチド Protransforming growth factor alpha / Transforming growth factor alpha / TGF-alpha / EGF-like TGF / ETGF / TGF type 1


分子量: 5560.246 Da / 分子数: 2
断片: UNP residues 40-89, Transforming growth factor alpha chain
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TGFA / 参照: UniProt: P01135
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 568 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.05 %

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.0003 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年6月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0003 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 159824 / Num. obs: 157230 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 11.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 23.6

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.2.0019 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 4.982 / SU ML: 0.123 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.196 / ESU R Free: 0.179 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23133 7893 5 %RANDOM
Rwork0.1907 ---
obs0.19274 149322 99.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å2-0.03 Å2-0 Å2
2---0.05 Å20 Å2
3---0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15727 0 2 568 16297
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.02216102
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9821.96521775
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.88751920
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.05524.503795
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.014152872
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.1781582
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.150.22349
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0212250
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2220.27327
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.210869
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1610.2765
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1960.256
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2470.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.231.510002
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.989215629
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.42936977
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.0384.56146
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 583 -
Rwork0.23 10985 -
obs--99.81 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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