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- PDB-3e1y: Crystal structure of human eRF1/eRF3 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3e1y
タイトルCrystal structure of human eRF1/eRF3 complex
要素
  • Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit ERF3A
  • Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1
キーワードTRANSLATION (翻訳 (生物学)) / Translation termination / eRF1 / eRF3 / peptide release / PTC / Protein biosynthesis (タンパク質生合成) / GTP-binding / Nucleotide-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


translation termination factor activity / cytoplasmic translational termination / translation release factor complex / regulation of translational termination / translation release factor activity / translation release factor activity, codon specific / protein methylation / sequence-specific mRNA binding / aminoacyl-tRNA hydrolase activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay ...translation termination factor activity / cytoplasmic translational termination / translation release factor complex / regulation of translational termination / translation release factor activity / translation release factor activity, codon specific / protein methylation / sequence-specific mRNA binding / aminoacyl-tRNA hydrolase activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / ヒドロキシル化 / Eukaryotic Translation Termination / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / translational termination / cytosolic ribosome / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / G1/S transition of mitotic cell cycle / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / ribosome binding / 翻訳 (生物学) / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Translation, Eukaryotic Peptide Chain Release Factor Subunit 1; Chain A / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 2 / Peptide chain release factor eRF1/aRF1 / eRF1, domain 1 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 ...Translation, Eukaryotic Peptide Chain Release Factor Subunit 1; Chain A / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 2 / Peptide chain release factor eRF1/aRF1 / eRF1, domain 1 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 3 / eRF1_1 / Ribosomal protein L30/S12 / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / 50S ribosomal protein L30e-like / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Βバレル / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit ERF3A / Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Cheng, Z. / Lim, M. / Kong, C. / Song, H.
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2009
タイトル: Structural insights into eRF3 and stop codon recognition by eRF1
著者: Cheng, Z. / Saito, K. / Pisarev, A.V. / Wada, M. / Pisareva, V.P. / Pestova, T.V. / Gajda, M. / Round, A. / Kong, C. / Lim, M. / Nakamura, Y. / Svergun, D.I. / Ito, K. / Song, H.
履歴
登録2008年8月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1
B: Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1
C: Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1
D: Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1
E: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit ERF3A
F: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit ERF3A
G: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit ERF3A
H: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit ERF3A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)294,13410
ポリマ－293,1208
非ポリマー1,0142
水0
1
A: Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1
F: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit ERF3A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,7873
ポリマ－73,2802
非ポリマー5071
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1
E: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit ERF3A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,7873
ポリマ－73,2802
非ポリマー5071
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1
G: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit ERF3A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,2802
ポリマ－73,2802
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1
H: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit ERF3A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,2802
ポリマ－73,2802
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)173.966, 173.966, 119.824
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12E
22F
13G
23H
14C
24D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ALAALAILEILEAA8 - 41222 - 426
21ALAALAILEILEBB8 - 41222 - 426
12ILEILEPROPROEE440 - 6347 - 201
22ILEILEPROPROFF440 - 6347 - 201
13ILEILEPROPROGG440 - 6347 - 201
23ILEILEPROPROHH440 - 6347 - 201
14ALAALAILEILECC8 - 41222 - 426
24ALAALAILEILEDD8 - 41222 - 426

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

-
要素

#1: タンパク質
Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1 / eRF1 / Eukaryotic release factor 1 / TB3-1 / Protein Cl1


分子量: 50700.539 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ETF1, ERF1, RF1, SUP45L1 / プラスミド: pRC-Niv-N / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 (DE3) / 参照: UniProt: P62495
#2: タンパク質
Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit ERF3A / Eukaryotic peptide chain release factor subunit 3a / eRF3a / G1 to S phase transition protein 1 homolog


分子量: 22579.457 Da / 分子数: 4 / Fragment: UNP residues 301-499 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSPT1, ERF3A / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 (DE3) / 参照: UniProt: P15170
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.23 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 5.6
詳細: 50mM MES, pH5.6, 20-22% ethylene glycol, 2mM DTT, 2mM ATP, EVAPORATION, temperature 288K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9793 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2005年3月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.8→30 Å / Num. obs: 35459 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2.5 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 11.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0077精密化
ADSCQuantumデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DT9, 1R5B

1dt9

1r5b


解像度: 3.8→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.915 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 112.939 / SU ML: 0.713 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.838 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30358 1777 5 %RANDOM
Rwork0.25977 ---
obs0.26193 33542 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 87.893 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.99 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.99 Å20 Å2
3----1.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17048 0 62 0 17110
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.02217360
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4691.98423364
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg13.45752146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.19224.632734
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.75153304
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.6551598
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.22714
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02112540
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6181.510744
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.195217360
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.01936616
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6544.56004
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A2905TIGHT POSITIONAL0.010.05
1A2905TIGHT THERMAL0.020.5
2E1513TIGHT POSITIONAL0.030.05
2E1513TIGHT THERMAL0.020.5
3G1513TIGHT POSITIONAL0.010.05
3G1513TIGHT THERMAL0.020.5
4C2449TIGHT POSITIONAL0.010.05
4C2449TIGHT THERMAL0.010.5
LS精密化 シェル解像度: 3.8→3.897 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.424 129 -
Rwork0.35 2423 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.50561.7554-0.50636.9813-1.12993.2957-0.1590.61350.337-0.2374-0.0436-0.35960.5101-0.35360.20260.34540.020.08070.37250.04980.4059-25.4417106.3734-0.5756
23.572-0.62421.9673.4035-1.64428.64730.0115-0.4909-0.1749-0.0030.00010.10080.2583-0.0371-0.01170.6941-0.02890.14650.5032-0.11610.6845-24.258279.864139.416
38.496-0.27983.51326.8086-0.87219.0153-0.14350.51-0.4783-0.2341-0.11161.30420.6181-0.51420.25510.9249-0.06010.04510.5759-0.34980.2126-30.499974.6641-3.164
46.70771.717-1.14089.5014-0.10753.2451-0.072-0.2639-0.30820.555-0.13460.2781-0.29670.47260.20660.38460.02240.0610.35680.09230.3739-19.3708112.430818.9921
53.3302-0.5377-1.55293.90441.80558.85490.00830.02830.0983-0.42310.0496-0.166-0.00010.2581-0.0580.4837-0.0344-0.11010.68720.15030.68457.1189111.2391-21.0437
65.5989-0.36940.38128.5112.25457.9115-0.15-0.21131.29430.5717-0.1312-0.459-0.5170.52760.28120.5814-0.0745-0.34350.97830.04260.213712.3199117.559521.502
73.2705-1.3557-1.29858.38135.39518.5115-0.0507-1.1239-0.23190.58830.1353-0.45270.56150.4389-0.08460.45420.0711-0.20330.86460.35980.403433.511889.80776.283
88.1663-1.22595.33473.2415-1.38128.4660.13970.6085-0.456-1.124-0.0511-0.20710.51830.5641-0.08860.86540.08990.35840.4813-0.2060.3974-2.836853.470512.0906
95.02240.29752.81732.08180.10798.43550.06220.0212-0.4571-0.84530.0228-0.06090.20870.0175-0.0850.98020.15840.0760.4274-0.19181.0585-7.773828.756420.2482
102.22290.43380.13424.95442.88518.6054-0.0167-0.85-0.08170.02580.1064-0.463-0.0060.2269-0.08970.42740.1864-0.18220.97590.07551.064758.209794.751-1.8651
114.8547-3.017-0.25167.8278-1.45838.17020.4547-1.0472-0.40070.36640.0137-0.62480.17730.1352-0.46840.3151-0.09-0.09781.2797-0.08120.9488-10.86518.306656.121
127.6992-2.4296-0.55714.3142-1.21447.95390.03710.3793-0.6571-0.91020.4739-0.37950.02530.22-0.5111.2796-0.0912-0.0820.2769-0.09731.015368.661897.8433-37.7616
134.56082.92961.58699.13790.50540.58860.1879-0.9424-0.60850.5835-0.39291.3750.47380.36240.2051.16890.08850.12921.76390.4561.2568-32.1084-2.938562.224
149.14233.2101-0.08423.6531.53160.9658-0.53830.82361.1445-0.89280.2391-0.60850.27360.49260.29921.6790.09490.38881.16280.13291.295189.9141119.0832-43.8386
153.9087-0.0422-2.17078.67051.89082.2582-0.10840.25890.57120.07740.0868-0.205-0.71130.06890.02160.7036-0.1193-0.13151.0496-0.05341.1236-37.016639.538356.8917
168.14130.28331.72593.5074-1.62461.9970.13890.0704-0.15410.2494-0.10520.50450.0952-0.663-0.03371.0492-0.1203-0.06140.6838-0.09191.084247.4378123.9896-38.5319
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA8 - 14122 - 155
2X-RAY DIFFRACTION2AA144 - 271158 - 285
3X-RAY DIFFRACTION3AA274 - 412288 - 426
4X-RAY DIFFRACTION4BB8 - 14122 - 155
5X-RAY DIFFRACTION5BB144 - 271158 - 285
6X-RAY DIFFRACTION6BB274 - 412288 - 426
7X-RAY DIFFRACTION7EE440 - 6347 - 201
8X-RAY DIFFRACTION8FF440 - 6347 - 201
9X-RAY DIFFRACTION9GG440 - 6347 - 201
10X-RAY DIFFRACTION10HH440 - 6347 - 201
11X-RAY DIFFRACTION11CC274 - 412288 - 426
12X-RAY DIFFRACTION12DD274 - 412288 - 426
13X-RAY DIFFRACTION13CC8 - 14122 - 155
14X-RAY DIFFRACTION14DD8 - 14122 - 155
15X-RAY DIFFRACTION15CC144 - 270158 - 284
16X-RAY DIFFRACTION16DD144 - 270158 - 284

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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