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- PDB-3e20: Crystal structure of S.pombe eRF1/eRF3 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3.0E+20
タイトルCrystal structure of S.pombe eRF1/eRF3 complex
要素
  • Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
  • Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1
キーワードTRANSLATION / Sup35 / Sup45 / translation termination / peptide release / GTP-binding / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Protein biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


Eukaryotic Translation Termination / Protein hydroxylation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / translation release factor complex / GTPase regulator activity / cytoplasmic translational termination / translation release factor activity, codon specific / translation release factor activity / sequence-specific mRNA binding ...Eukaryotic Translation Termination / Protein hydroxylation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / translation release factor complex / GTPase regulator activity / cytoplasmic translational termination / translation release factor activity, codon specific / translation release factor activity / sequence-specific mRNA binding / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / translation / GTPase activity / GTP binding / magnesium ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #2070 / Translation, Eukaryotic Peptide Chain Release Factor Subunit 1; Chain A / eRF1 domain 1 / Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit / Peptide chain release factor eRF1/aRF1 / eRF1, domain 1 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 ...Helix Hairpins - #2070 / Translation, Eukaryotic Peptide Chain Release Factor Subunit 1; Chain A / eRF1 domain 1 / Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit / Peptide chain release factor eRF1/aRF1 / eRF1, domain 1 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 3 / eRF1_1 / : / GTP-eEF1A C-terminal domain-like / : / Ribosomal protein L30/S12 / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Helix Hairpins / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Helix non-globular / Special / 50S ribosomal protein L30e-like / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit / Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Cheng, Z. / Lim, M. / Kong, C. / Song, H.
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2009
タイトル: Structural insights into eRF3 and stop codon recognition by eRF1
著者: Cheng, Z. / Saito, K. / Pisarev, A.V. / Wada, M. / Pisareva, V.P. / Pestova, T.V. / Gajda, M. / Round, A. / Kong, C. / Lim, M. / Nakamura, Y. / Svergun, D.I. / Ito, K. / Song, H.
履歴
登録2008年8月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
C: Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1
D: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
B: Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1
E: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
H: Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1
J: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
K: Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)288,6408
ポリマ－288,6408
非ポリマー00
水00
1
A: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
B: Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,1602
ポリマ－72,1602
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1
D: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,1602
ポリマ－72,1602
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
H: Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,1602
ポリマ－72,1602
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
J: Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit
K: Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,1602
ポリマ－72,1602
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)129.848, 129.848, 332.638
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21D
12B
22C
13B
23C
14E
24J
15H
25K

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A467 - 662
2111D467 - 662
1121B2 - 137
2121C2 - 137
1131B274 - 425
2131C274 - 425
1141E467 - 662
2141J467 - 662
1151H274 - 425
2151K274 - 425

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5

-
要素

#1: タンパク質
Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit / ERF2 / ERF-3 / ERF3 / Translation release factor 3 / Polypeptide release factor 3 / Sup35


分子量: 22208.695 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 467-662 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
遺伝子: sup35, SPCC584.04 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 (DE3) / 参照: UniProt: O74718
#2: タンパク質
Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1 / Eukaryotic release factor 1 / eRF1 / Sup45


分子量: 49951.340 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
遺伝子: sup45, SPAC1834.01 / プラスミド: pET-28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 (DE3) / 参照: UniProt: P79063

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.68 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7
詳細: 50mM MOPS, pH7.0, 500mM KCl, 12% PEG4000, 20% Glycerol, EVAPORATION, temperature 288K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→30 Å / Num. obs: 69011 / % possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 3.5→3.62 Å / Rmerge(I) obs: 0.56

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0077精密化
ADSCQuantumデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DT9, 1R5B

1dt9

1r5b


解像度: 3.5→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.894 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.881 / SU B: 49.215 / SU ML: 0.338 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 1.9 / ESU R: 0.93 / ESU R Free: 0.447 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27987 3474 5.1 %RANDOM
Rwork0.25808 ---
obs0.25915 65207 99.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 75.544 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3----0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13096 0 0 0 13096
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.02213276
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.111.97817862
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.57951624
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.96224.845582
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.853152536
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.5961572
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.22068
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0219636
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2361.58204
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.457213268
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.57235072
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.0774.54594
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1524TIGHT POSITIONAL0.020.05
1A1524TIGHT THERMAL0.010.5
2B1066TIGHT POSITIONAL0.040.05
2B1066TIGHT THERMAL0.010.5
3B1005TIGHT POSITIONAL0.040.05
3B1005TIGHT THERMAL0.010.5
4E1524TIGHT POSITIONAL0.050.05
4E1524TIGHT THERMAL0.010.5
5H1005TIGHT POSITIONAL0.060.05
5H1005TIGHT THERMAL0.010.5
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.59 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.373 261 -
Rwork0.335 4616 -
obs--97.31 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.559-1.5827-0.490810.36660.82462.6447-0.0231-0.08280.04650.22820.12830.0855-0.28620.2807-0.10530.7085-0.1223-0.13660.03220.04820.4049117.3172-1.74045.9966
210.6204-1.54590.96221.4665-0.50822.82880.08910.22170.0574-0.05160.01220.07160.2831-0.3237-0.10130.0182-0.11230.03660.7095-0.15360.389866.6472-52.404836.041
32.79221.80890.86510.1369-0.72592.588-0.10210.1065-0.1193-0.78240.1027-0.0690.18250.254-0.00060.62050.14640.12580.24870.01670.4359118.3661-57.54439.6364
410.31291.6812-0.64562.64760.97752.51940.1305-0.7741-0.0140.0693-0.1243-0.09620.29370.1883-0.00620.2490.1390.01810.62120.12630.433122.4777-53.463632.374
53.062-0.74162.47414.1568-3.008211.45410.11380.1003-0.0877-1.03080.0548-0.14250.9379-0.2922-0.16860.6776-0.06230.01950.67510.00960.5601110.25559.810857.6867
67.43180.79840.33368.11352.166810.1674-0.20360.1443-0.2421-0.6023-0.00060.3405-0.0125-0.22820.20420.23090.038-0.0150.9043-0.050.49737.6336-45.243713.3339
74.3236-0.6889-3.14233.21622.455611.63040.0549-0.9656-0.12810.10.1516-0.1072-0.30450.9215-0.20650.6772-0.0633-0.01910.68380.0030.552155.1063-45.363-15.6796
87.66861.00091.87027.88940.286910.02310.0017-0.67960.31180.2135-0.1931-0.2293-0.1463-0.07750.19140.87650.0261-0.07760.2302-0.01640.4794110.156427.290628.6862
94.0427-1.20833.56612.8513-2.14757.60830.37290.6539-0.2621-1.0465-0.26390.34260.3086-0.5379-0.10911.77820.1436-0.40810.4826-0.03920.814995.0801-83.0274-12.4181
103.016-1.2212-1.98994.15343.95077.856-0.2485-0.98160.38340.62060.2978-0.1584-0.47360.277-0.04930.45880.14050.00391.7601-0.40020.8131147.9783-30.164354.3289
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA467 - 6626 - 201
2X-RAY DIFFRACTION2DC467 - 6626 - 201
3X-RAY DIFFRACTION3EE467 - 6626 - 201
4X-RAY DIFFRACTION4JG467 - 6626 - 201
5X-RAY DIFFRACTION5BD4 - 13712 - 145
6X-RAY DIFFRACTION6CB274 - 425282 - 433
7X-RAY DIFFRACTION7CB4 - 13712 - 145
8X-RAY DIFFRACTION8BD274 - 425282 - 433
9X-RAY DIFFRACTION9HF274 - 425282 - 433
10X-RAY DIFFRACTION10KH274 - 425282 - 433

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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