+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3d1y | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Crystal structure of HIV-1 mutant I54V and inhibitor SAQUINA | ||||||
要素 | HIV-1 Protease | ||||||
キーワード | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / DRUG RESISTANCE (薬剤耐性) / HIV-1 / I54V / flap mutant / AIDS (後天性免疫不全症候群) / Aspartyl protease (アスパラギン酸プロテアーゼ) / Capsid maturation / Capsid protein (カプシド) / Protease (プロテアーゼ) / hydrolase-hydrolase inhibitor complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 HIV-1 retropepsin / : / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / : / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA ...HIV-1 retropepsin / : / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / : / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA / viral penetration into host nucleus / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / viral nucleocapsid / DNA recombination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNAポリメラーゼ / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / symbiont-mediated suppression of host gene expression / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / タンパク質分解 / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / 生体膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO / 解像度: 1.05 Å | ||||||
データ登録者 | Liu, F. / Weber, I.T. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2008 タイトル: Effect of flap mutations on structure of HIV-1 protease and inhibition by saquinavir and darunavir. 著者: Liu, F. / Kovalevsky, A.Y. / Tie, Y. / Ghosh, A.K. / Harrison, R.W. / Weber, I.T. #1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006 タイトル: Ultra-High Resolution Crystal Structure of HIV-1 Protease Mutant Reveals Two Binding Sites for Clinical Inhibitor Tmc114 著者: Kovalevsky, A.Y. / Liu, F. / Leshchenko, S. / Ghosh, A.K. / Harrison, R.W. / Weber, I.T. #2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005 タイトル: Kinetic, Stability, and Structural Changes in High-Resolution Crystal Structures of HIV-1 Protease with Drug-Resistant Mutations L24I, I50V, and G73S. 著者: Liu, F. / Boross, P.I. / Wang, Y.F. / Tozser, J. / Louis, J.M. / Harrison, R.W. / Weber, I.T. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3d1y.cif.gz | 105.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb3d1y.ent.gz | 80.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3d1y.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d1/3d1y ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d1/3d1y | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 10726.649 Da / 分子数: 2 / 変異: I54V / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス) 遺伝子: gag-pol / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04587, HIV-1 retropepsin #2: 化合物 | ChemComp-NA / | #3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-ROC / ( | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 非ポリマーの詳細 | THE INHIBITOR ROC IS A HYDROXYETH | 配列の詳細 | MUTATIONS Q7K, L33I, L63I, C67A, C95A, HAVE BEEN MADE TO STABILIZE THE PROTEASE FROM ...MUTATIONS Q7K, L33I, L63I, C67A, C95A, HAVE BEEN MADE TO STABILIZE THE PROTEASE FROM AUTOPROTEO | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.9 % |
---|---|
結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.4 詳細: SODIUM ACETATE BUFFER, 1M NaCl, pH 5.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 95 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月13日 |
放射 | モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.05→50 Å / Num. all: 101144 / Num. obs: 83460 / % possible obs: 82.5 % / Observed criterion σ(F): 4 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 16.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.05→1.09 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 92.5 |
-解析
ソフトウェア |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: AB INITIO / 解像度: 1.05→10 Å / Num. parameters: 16779 / Num. restraintsaints: 21249 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER / 詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF)
| |||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Num. disordered residues: 17 / Occupancy sum hydrogen: 1614 / Occupancy sum non hydrogen: 1782 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.05→10 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|