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- PDB-2weq: Yeast Hsp90 N-terminal domain LI-IV mutant with Geldanamycin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2weq
タイトルYeast Hsp90 N-terminal domain LI-IV mutant with Geldanamycin
要素ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / ATPASE (ATPアーゼ) / CYTOPLASM (細胞質) / ATP-BINDING / PHOSPHOPROTEIN / STRESS RESPONSE (闘争・逃走反応) / NUCLEOTIDE-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


The NLRP3 inflammasome / ESR-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSF1-dependent transactivation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1 activation / response to oxygen levels ...The NLRP3 inflammasome / ESR-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSF1-dependent transactivation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1 activation / response to oxygen levels / : / protein targeting to mitochondrion / box C/D snoRNP assembly / regulation of telomere maintenance / response to osmotic stress / 'de novo' protein folding / protein maturation / proteasome assembly / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Neutrophil degranulation / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / フォールディング / cellular response to heat / protein refolding / protein stabilization / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Hsp90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Hsp90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GELDANAMYCIN / ATP-dependent molecular chaperone HSP82
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Roe, S.M. / Prodromou, C. / Pearl, L.H.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2009
タイトル: Structural Basis of the Radicicol Resistance Displayed by a Fungal Hsp90
著者: Prodromou, C. / Nuttall, J.M. / Millson, S.H. / Roe, S.M. / Sim, T.S. / Tan, D. / Workman, P. / Pearl, L.H. / Piper, P.W.
履歴
登録2009年4月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月2日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22012年3月21日Group: Other

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6044
ポリマ－24,8591
非ポリマー7453
水2,072115
1
A: ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82
ヘテロ分子

A: ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2088
ポリマ－49,7192
非ポリマー1,4906
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555-x,y,-z1
Buried area4410 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area19140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.608, 74.608, 110.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322

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要素

#1: タンパク質 ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82 / HEAT SHOCK PROTEIN HSP90 HEAT-INDUCIBLE ISOFORM / HSP90 / 82 KDA HEAT SHOCK PROTEIN


分子量: 24859.373 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1-220 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P02829
#2: 化合物 ChemComp-GDM / GELDANAMYCIN / ゲルダナマイシン / Geldanamycin


分子量: 560.636 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H40N2O9 / コメント: 抗腫瘍剤, 抗生剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LEU 34 TO ILE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ILE 35 TO VAL
配列の詳細L33I, I34V MUTATIONS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 62 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→62 Å / Num. obs: 16617 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.1 % / Biso Wilson estimate: 41.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 5.7 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0066精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: IN-HOUSE HSP90 N-TERMINAL MODEL.

解像度: 2.2→52.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 5.313 / SU ML: 0.136 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.204 / ESU R Free: 0.188 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. NULL
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 840 5.1 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.193 15686 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.01 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.46 Å20 Å20 Å2
2---0.46 Å20 Å2
3---0.91 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→52.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1692 0 52 115 1859
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0221791
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1752.0052419
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.5515220
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.12225.18581
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.98115335
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.8621510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1260.2274
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.0211311
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1031.51069
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.10421739
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.383722
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.6734.5676
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 59 -
Rwork0.231 1132 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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