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万見
- PDB-2wbe: Kinesin-5-Tubulin Complex with AMPPNP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wbe
タイトルKinesin-5-Tubulin Complex with AMPPNP
要素
  • BIPOLAR KINESIN KRP-130
  • TUBULIN ALPHA-1D CHAIN
  • TUBULIN BETA-2B CHAIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / EG5 / KLP61F / KINESIN / TUBULIN / MITOSIS / KINESIN-5 / GTP-BINDING / MOTOR PROTEIN / CELL DIVISION / CELL CYCLE / MICROTUBULE / ATP-BINDING / HOMOLOGY MODEL / PHOSPHOPROTEIN / NUCLEOTIDE-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


aster / plus-end directed microtubule sliding / fusome organization / fusome / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / centrosome separation / spindle elongation / mitotic spindle microtubule / microtubule bundle formation ...aster / plus-end directed microtubule sliding / fusome organization / fusome / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Kinesins / centrosome separation / spindle elongation / mitotic spindle microtubule / microtubule bundle formation / positive regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / plus-end-directed microtubule motor activity / mitotic centrosome separation / positive regulation of axon guidance / microtubule associated complex / kinesin complex / microtubule-based movement / mitotic spindle pole / Golgi organization / cytoskeletal motor activity / microtubule-based process / protein secretion / mitotic spindle assembly / mitotic spindle organization / spindle microtubule / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / mitotic spindle / microtubule cytoskeleton organization / spindle / microtubule cytoskeleton / mitotic cell cycle / nervous system development / microtubule binding / microtubule / hydrolase activity / protein heterodimerization activity / cell division / GTPase activity / GTP binding / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kinesin-associated microtubule-binding domain / Kinesin-associated microtubule-binding / : / : / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain ...Kinesin-associated microtubule-binding domain / Kinesin-associated microtubule-binding / : / : / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / TAXOL / Tubulin alpha-1A chain / Tubulin beta chain / Kinesin-like protein Klp61F / Tubulin alpha-1D chain / Tubulin beta-2B chain
類似検索 - 構成要素
生物種DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
BOS TAURUS (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.4 Å
データ登録者Bodey, A.J. / Kikkawa, M. / Moores, C.A.
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2009
タイトル: 9-Angström structure of a microtubule-bound mitotic motor.
著者: Andrew J Bodey / Masahide Kikkawa / Carolyn A Moores /
要旨: Kinesin-5 (K5) motors are important components of the microtubule (MT)-based cell division machinery and are targets for small-molecule inhibitors currently in cancer clinical trials. However, the ...Kinesin-5 (K5) motors are important components of the microtubule (MT)-based cell division machinery and are targets for small-molecule inhibitors currently in cancer clinical trials. However, the nature of the K5-MT interaction and the regulatory mechanisms that control it remain unclear. Using cryo-electron microscopy and image processing, we calculated the structure of a K5 motor bound to MTs at 9 A resolution, providing insight into this important interaction. Our reconstruction reveals the K5 motor domain in an ATP-like conformation in which MT binding induces the conserved nucleotide-sensing switch I and II loops to form a compact subdomain around the bound nucleotide. Our reconstruction also reveals a novel conformation for the K5-specific drug-binding loop 5, suggesting a possible role for it in switching K5s between force generation and diffusional modes of MT binding. Our data thus shed light on regulation of the interaction between spindle components important for chromosome segregation.
履歴
登録2009年2月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年3月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月24日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22016年7月27日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Source and taxonomy / Structure summary
改定 1.32017年4月19日Group: Other
改定 1.42018年10月3日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: em_single_particle_entity / em_software / Item: _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1604
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TUBULIN ALPHA-1D CHAIN
B: TUBULIN BETA-2B CHAIN
C: BIPOLAR KINESIN KRP-130
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,3029
ポリマ－141,9273
非ポリマー2,3756
水00
1
A: TUBULIN ALPHA-1D CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,6553
ポリマ－50,1071
非ポリマー5472
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: TUBULIN BETA-2B CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2053
ポリマ－49,9081
非ポリマー1,2972
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
C: BIPOLAR KINESIN KRP-130
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4423
ポリマ－41,9121
非ポリマー5312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 TUBULIN ALPHA-1D CHAIN / ALPHA-BETA-TUBULIN / TUBA1D


分子量: 50107.238 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: P02550, UniProt: Q2HJ86*PLUS
#2: タンパク質 TUBULIN BETA-2B CHAIN / ALPHA-BETA-TUBULIN / TUBB2B


分子量: 49907.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: P02554, UniProt: Q6B856*PLUS
#3: タンパク質 BIPOLAR KINESIN KRP-130 / KLP61F / KINESIN-LIKE PROTEIN KLP61F / KLP2


分子量: 41911.566 Da / 分子数: 1 / Fragment: MOTOR DOMAIN WITH NECK LINKER, RESIDUES 1-368 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
プラスミド: PET-15B-TEV / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P46863

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非ポリマー , 5種, 6分子

#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-TA1 / TAXOL / パクリタキセル


分子量: 853.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C47H51NO14 / コメント: 薬剤, 化学療法薬*YM
#8: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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詳細

非ポリマーの詳細PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER (ANP): NON-HYDROLYSABLE ATP ANALOGUE

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: MICROTUBULE-KLP61F COMPLEX WITH AMPPNP / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 80MM PIPES, 150MM NACL, 7MM MGCL2, 1MM EGTA, 1MM BETA-MERCAPTOETHANOL
pH: 6.8
詳細: 80MM PIPES, 150MM NACL, 7MM MGCL2, 1MM EGTA, 1MM BETA-MERCAPTOETHANOL
試料濃度: 10 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結詳細: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3940 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1080 nm / Cs: 2 mm
撮影電子線照射量: 10 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 24

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解析

EMソフトウェア名称: Ruby-Helix / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正詳細: PHASE FLIPPING, WIENER
3次元再構成手法: HELICAL PROCESSING / 解像度: 9.4 Å / ピクセルサイズ（公称値）: 1.4 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.4 Å
詳細: THE KLP61F HOMOLOGY MODEL WAS GENERATED WITH MODELLER 9V1 AND THE FOLLOWING TEMPLATES - 1MKJ.PDB, 1T5C.PDB AND 2KIN.PDB
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: OTHER
詳細: REFINEMENT PROTOCOL--HOMOLOGY (KLP61F), ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY (TUBULIN)
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11MKJ

1mkj

11MKJ1PDBexperimental model
21T5C

1t5c

11T5C2PDBexperimental model
32KIN

2kin

12KIN3PDBexperimental model
精密化最高解像度: 9.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 9.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9230 0 155 0 9385

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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