[日本語] English
万見
- PDB-2vw5: Structure Of The Hsp90 Inhibitor 7-O-carbamoylpremacbecin Bound T... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vw5
タイトルStructure Of The Hsp90 Inhibitor 7-O-carbamoylpremacbecin Bound To The N- Terminus Of Yeast Hsp90
要素ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / ATPASE (ATPアーゼ) / CYTOPLASM (細胞質) / INHIBITOR (酵素阻害剤) / ATP-BINDING / STRESS RESPONSE (闘争・逃走反応) / NUCLEOTIDE-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


The NLRP3 inflammasome / ESR-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSF1-dependent transactivation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1 activation / response to oxygen levels ...The NLRP3 inflammasome / ESR-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSF1-dependent transactivation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1 activation / response to oxygen levels / : / protein targeting to mitochondrion / box C/D snoRNP assembly / regulation of telomere maintenance / response to osmotic stress / 'de novo' protein folding / protein maturation / proteasome assembly / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Neutrophil degranulation / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / フォールディング / cellular response to heat / protein refolding / protein stabilization / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Hsp90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Hsp90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BC6 / ATP-dependent molecular chaperone HSP82
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Roe, S.M. / Prodromou, C. / Pearl, L.H.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2008
タイトル: Optimizing Natural Products by Biosynthetic Engineering: Discovery of Nonquinone Hsp90 Inhibitors.
著者: Zhang, M.Q. / Gaisser, S. / Nur-E-Alam, M. / Sheehan, L.S. / Vousden, W.A. / Gaitatzis, N. / Peck, G. / Coates, N.J. / Moss, S.J. / Radzom, M. / Foster, T.A. / Sheridan, R.M. / Gregory, M.A. ...著者: Zhang, M.Q. / Gaisser, S. / Nur-E-Alam, M. / Sheehan, L.S. / Vousden, W.A. / Gaitatzis, N. / Peck, G. / Coates, N.J. / Moss, S.J. / Radzom, M. / Foster, T.A. / Sheridan, R.M. / Gregory, M.A. / Roe, S.M. / Prodromou, C. / Pearl, L.H. / Boyd, S.M. / Wilkinson, B. / Martin, C.J.
履歴
登録2008年6月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82
B: ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82
C: ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82
D: ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,70917
ポリマ－96,8344
非ポリマー2,87513
水8,053447
1
A: ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9995
ポリマ－24,2091
非ポリマー7914
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9034
ポリマ－24,2091
非ポリマー6953
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9034
ポリマ－24,2091
非ポリマー6953
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9034
ポリマ－24,2091
非ポリマー6953
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.193, 104.785, 109.913
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.98, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2005-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 4

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11METMETTHRTHRAA1 - 221 - 22
21METMETTHRTHRBB1 - 221 - 22
31METMETTHRTHRCC1 - 221 - 22
41METMETTHRTHRDD1 - 221 - 22
12ASNASNGLYGLYAA26 - 9426 - 94
22ASNASNGLYGLYBB26 - 9426 - 94
32ASNASNGLYGLYCC26 - 9426 - 94
42ASNASNGLYGLYDD26 - 9426 - 94
13GLYGLYGLUGLUAA100 - 214100 - 214
23GLYGLYGLUGLUBB100 - 214100 - 214
33GLYGLYGLUGLUCC100 - 214100 - 214
43GLYGLYGLUGLUDD100 - 214100 - 214

-
要素

#1: タンパク質
ATP-DEPENDENT MOLECULAR CHAPERONE HSP82 / HSP90 / HEAT SHOCK PROTEIN HSP90 HEAT-INDUCIBLE ISOFORM / 82 KDA HEAT SHOCK PROTEIN


分子量: 24208.582 Da / 分子数: 4 / 断片: N-TERM DOMAIN, RESIDUES 1-214 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): PRSETA / 参照: UniProt: P02829
#2: 化合物
ChemComp-BC6 / (4E,8S,9R,10E,12S,13R,14S,16R)-13,20-dihydroxy-14-methoxy-4,8,10,12,16-pentamethyl-3-oxo-2-azabicyclo[16.3.1]docosa-1(22),4,10,18,20-pentaen-9-yl carbamate


分子量: 502.643 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H42N2O6
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 447 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.4 % / 解説: NONE

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→150 Å / Num. obs: 106928 / % possible obs: 92 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 25.38 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.19 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 1.77→1.85 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / % possible all: 55.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.4.0066精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AMW

1amw


解像度: 1.9→109.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 5.566 / SU ML: 0.084 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.146 / ESU R Free: 0.138 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.226 4243 5 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs0.19 79894 90.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å2-0 Å20.49 Å2
2--0.14 Å20 Å2
3----0.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→109.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6803 0 189 447 7439
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0227175
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5412.0059702
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3035881
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.61725.247324
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.484151340
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.4951539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.21117
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.025283
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8021.54312
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.46127004
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.36132863
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9774.52688
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.283 314
Rwork0.229 5993
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.510.2313-0.10920.7698-0.03320.31880.0468-0.04110.0290.0275-0.043-0.0185-0.00470.0028-0.0039-0.0365-0.0131-0.0117-0.0208-0.0085-0.037933.7089-10.236742.2365
20.5198-0.19680.10670.7489-0.04350.31670.03350.0622-0.0286-0.003-0.0374-0.02740.0140.00420.0039-0.03760.0107-0.0054-0.025-0.0049-0.033233.69259.449312.7278
30.8446-0.38190.01620.73370.07960.1161-0.07110.00260.04480.05290.01630.1124-0.01910.0320.0548-0.02990.01340.0193-0.03110.0271-0.010262.4989-19.027814.8083
40.89210.4294-0.0570.67610.05180.0772-0.0774-0.0044-0.0468-0.06510.0240.09310.02120.01580.0534-0.0235-0.0145-0.0398-0.03270.023-0.012762.458318.26640.1657
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 500
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 500
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 500
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 500

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る