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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2qjz | ||||||
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タイトル | Structural Basis of Microtubule Plus End Tracking by XMAP215, CLIP-170 and EB1 | ||||||
要素 | Microtubule-associated protein RP/EB family member 1 | ||||||
キーワード | PROTEIN BINDING (タンパク質) / EB1 / calponin homology domain / microtubule plus end / +TIP | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 protein localization to astral microtubule / cortical microtubule cytoskeleton / mitotic spindle astral microtubule end / protein localization to microtubule / microtubule plus-end / cell projection membrane / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / microtubule plus-end binding / non-motile cilium assembly / microtubule bundle formation ...protein localization to astral microtubule / cortical microtubule cytoskeleton / mitotic spindle astral microtubule end / protein localization to microtubule / microtubule plus-end / cell projection membrane / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / microtubule plus-end binding / non-motile cilium assembly / microtubule bundle formation / protein localization to centrosome / 微小管形成中心 / negative regulation of microtubule polymerization / mitotic spindle pole / 微小管 / establishment of mitotic spindle orientation / spindle assembly / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / spindle midzone / cytoplasmic microtubule / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / positive regulation of microtubule polymerization / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / ciliary basal body / RHO GTPases Activate Formins / protein localization / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / 遊走 / 微小管 / molecular adaptor activity / cadherin binding / 細胞分裂 / focal adhesion / 中心体 / protein kinase binding / ゴルジ体 / RNA binding / identical protein binding / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.25 Å | ||||||
データ登録者 | Slep, K.C. / Vale, R.D. | ||||||
引用 | ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2007 タイトル: Structural Basis of Microtubule Plus End Tracking by XMAP215, CLIP-170, and EB1. 著者: Slep, K.C. / Vale, R.D. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2qjz.cif.gz | 115.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2qjz.ent.gz | 94.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2qjz.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qj/2qjz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qj/2qjz | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is a dimer formed by a conserved C-terminal coiled-coil / four helix bundle dimerization domain not included in this construct. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14455.015 Da / 分子数: 2 / 断片: Calponin Homology Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAPRE1 / プラスミド: pGEX-6P2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 pLysS / 参照: UniProt: Q15691 #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.72 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 詳細: 11.5% 2-propanol, 190 mM Sodium citrate, 100 mM Hepes, Protein concentration 20 mg/ml, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 0.9798, 1.1271, 0.7999 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2001年10月10日 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 |
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Reflection | Χ2: 0.99 / D res low: 50 Å
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Diffraction reflection shell |
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反射 | 解像度: 1.25→50 Å / Num. obs: 63420 / % possible obs: 97.4 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rsym value: 5.4 / Χ2: 0.97 / Net I/σ(I): 13.8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 1.25→1.29 Å / Rmerge(I) obs: 0.321 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 5181 / Rsym value: 32.1 / Χ2: 0.941 / % possible all: 95.7 |
-位相決定
位相決定 | 手法: 多波長異常分散 |
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Phasing dm shell | 解像度: 1.6→500.01 Å / Delta phi final: 0.123 / FOM : 0.126 / 反射: 51131 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.25→45.22 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 1.382 / SU ML: 0.028 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.057 / ESU R Free: 0.052 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 12.271 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.25→45.22 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.25→1.282 Å / Total num. of bins used: 20
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