[日本語] English
- PDB-2qjx: Structural Basis of Microtubule Plus End Tracking by XMAP215, CLI... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qjx
タイトルStructural Basis of Microtubule Plus End Tracking by XMAP215, CLIP-170 and EB1
要素Protein BIM1
キーワードPROTEIN BINDING / Calponin Homology Domain
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to microtubule plus-end / mitotic spindle orientation checkpoint signaling / 2-micrometer plasmid partitioning / protein localization to microtubule / nuclear migration along microtubule / microtubule plus-end / negative regulation of microtubule depolymerization / microtubule nucleation / microtubule plus-end binding / microtubule depolymerization ...protein localization to microtubule plus-end / mitotic spindle orientation checkpoint signaling / 2-micrometer plasmid partitioning / protein localization to microtubule / nuclear migration along microtubule / microtubule plus-end / negative regulation of microtubule depolymerization / microtubule nucleation / microtubule plus-end binding / microtubule depolymerization / mitotic sister chromatid cohesion / spindle midzone / microtubule organizing center / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / spindle assembly / cytoplasmic microtubule / positive regulation of microtubule polymerization / spindle pole / mitotic spindle / cell division
類似検索 - 分子機能
EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. ...EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / Calponin-like domain / Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1 / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Slep, K.C. / Vale, R.D.
引用ジャーナル: Mol.Cell / : 2007
タイトル: Structural Basis of Microtubule Plus End Tracking by XMAP215, CLIP-170, and EB1.
著者: Slep, K.C. / Vale, R.D.
履歴
登録2007年7月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein BIM1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1561
ポリマ-15,1561
非ポリマー00
1,820101
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)35.849, 102.502, 31.334
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The biological unit is a dimer formed by a conserved coiled-coil / four helix bundle dimerization domain C-terminal to the calponin homology domain. The dimerization domain was not included in this crystallization construct.

-
要素

#1: タンパク質 Protein BIM1


分子量: 15155.825 Da / 分子数: 1 / 断片: Calponin Homology Domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: BIM1 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 pLysS / 参照: UniProt: P40013
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 100 mM Tris, 200 mM Lithium sulfate, 29% PEG 4000, Protein stock 15 mg/ml, pH 9.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
31
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 0.97962, 0.97979, 1.03320
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月28日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979621
20.979791
31.03321
Reflection

D res high: 1.9 Å / D res low: 70 Å

IDAv σ(I) over netIRmerge(I) obsΧ2Num. obs% possible obs
135.4791330.04111713298.6
233.2807150.0391.011736799.7
335.4753450.0341.021724598.2
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squared
4.097096.310.0381.002
3.254.0998.310.0371.023
2.843.2597.610.0391.018
2.582.8498.210.0421.008
2.392.5899.110.0470.983
2.252.3999.310.0510.966
2.142.2599.410.050.986
2.052.1499.510.0521.02
1.972.0599.410.0571.027
1.91.9798.510.0671.012
4.097098.420.0351.009
3.254.0999.720.0340.98
2.843.2510020.0370.994
2.582.8499.920.0391.048
2.392.5899.920.0441.031
2.252.3910020.050.953
2.142.2510020.050.961
2.052.1410020.0531.033
1.972.0510020.0611.032
1.91.9798.820.0751.044
4.097099.430.0311.03
3.254.0910030.0311.026
2.843.2510030.0331.014
2.582.8410030.0371.026
2.392.5810030.0431
2.252.3910030.0431.016
2.142.2510030.0451.026
2.052.1499.730.0521.046
1.972.0597.130.0581.049
1.91.9785.930.0681.045
反射解像度: 1.9→70 Å / Num. obs: 17245 / % possible obs: 98.2 % / Rmerge(I) obs: 0.034 / Rsym value: 3.4 / Χ2: 1.024 / Net I/σ(I): 35.4
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.068 / Mean I/σ(I) obs: 12.4 / Num. unique all: 1507 / Rsym value: 6.8 / Χ2: 1.045 / % possible all: 85.9

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散
Phasing dm shell解像度: 1.9→500.01 Å / Delta phi final: 0.143 / FOM : 0.147 / 反射: 17045

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
CNS精密化
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
Blu-Iceデータ収集
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→33.84 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.225 1629 9.3 %random 10%
Rwork0.193 ---
all-17572 --
obs-17045 97 %-
溶媒の処理Bsol: 41.405 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 22.183 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.873 Å20 Å20 Å2
2--1.559 Å20 Å2
3---2.314 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→33.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数991 0 0 101 1092
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.155
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.97 Å /
Rfactor%反射
Rfree0.228 -
Rwork0.192 -
obs-85 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る