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- PDB-2chf: STRUCTURE OF THE MG2+-BOUND FORM OF CHEY AND THE MECHANISM OF PHO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2chf
タイトルSTRUCTURE OF THE MG2+-BOUND FORM OF CHEY AND THE MECHANISM OF PHOSPHORYL TRANSFER IN BACTERIAL CHEMOTAXIS
要素CHEY
キーワードSIGNAL TRANSDUCTION PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


archaeal or bacterial-type flagellum-dependent cell motility / phosphorelay signal transduction system / chemotaxis / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Response regulator receiver domain / cheY-homologous receiver domain / Signal transduction response regulator, receiver domain / Response regulatory domain profile. / CheY-like superfamily / Response regulator / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chemotaxis protein CheY
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Stock, A. / Martinez-Hackert, E. / Rasmussen, B. / West, A. / Stock, J. / Ringe, D. / Petsko, G.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Structure of the Mg(2+)-bound form of CheY and mechanism of phosphoryl transfer in bacterial chemotaxis.
著者: Stock, A.M. / Martinez-Hackert, E. / Rasmussen, B.F. / West, A.H. / Stock, J.B. / Ringe, D. / Petsko, G.A.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1991
タイトル: Roles of the Highly Conserved Aspartate and Lysine Residues in the Response Regulator of Bacterial Chemotaxis
著者: Lukat, G.S. / Lee, B.H. / Mottonen, J.M. / Stock, A.M. / Stock, J.B.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990
タイトル: Divalent Metal Ion Binding to the Chey Protein and its Significance to Phosphotransfer in Bacterial Chemotaxis
著者: Lukat, G.S. / Stock, A.M. / Stock, J.B.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1990
タイトル: Signal Transduction in Bacteria
著者: Stock, J.B. / Stock, A.M. / Mottonen, J.M.
履歴
登録1994年1月17日処理サイト: BNL
改定 1.01994年4月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHEY


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0091
ポリマ－14,0091
非ポリマー00
水1,71195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.700, 46.960, 53.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 110

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要素

#1: タンパク質 CHEY


分子量: 14009.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
参照: UniProt: P0A2D5
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 95 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.49 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11 mMCheY protein1drop
250 mMsodium acetate1drop
31.9 Mammonium sulfate1drop
450 mMsodium acetate1drop
51-2 %PEG4001drop
61.9 Mammonium sulfate-sodium acetate solution1reservoir

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 9999 Å / Num. obs: 10532 / % possible obs: 94 % / Num. measured all: 41469 / Rmerge(I) obs: 0.076

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化最高解像度: 1.8 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数
obs0.18 41469
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 1.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数981 0 0 95 1076
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0190.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0390.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0410.04
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.0151
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.611.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.4711
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.4551.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.020.025
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.2120.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2040.5
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.310.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.2930.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.45
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor21.315
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor26.515
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 9999 Å / Rfactor obs: 0.18
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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