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万見
- PDB-2jvj: NMR Solution Structure of the Hyper-Sporulation Response Regulato... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jvj
タイトルNMR Solution Structure of the Hyper-Sporulation Response Regulator Spo0F Mutant I90A from Bacillus subtilis
要素Sporulation initiation phosphotransferase F
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / RESPONSE REGULATOR / TWO-COMPONENT SYSTEMS / BACTERIAL SIGNAL TRANSDUCTION / PHOSPHO-RELAY / (BETA/ALPHA)5 PROTEIN / Cytoplasm (細胞質) / Kinase (キナーゼ) / Magnesium (マグネシウム) / Metal-binding / Phosphorylation (リン酸化) / Sporulation (胞子) / Two-component regulatory system
機能・相同性
機能・相同性情報


転移酵素; リンを含む基を移すもの / sporulation resulting in formation of a cellular spore / phosphorelay signal transduction system / kinase activity / リン酸化 / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Response regulator receiver domain / cheY-homologous receiver domain / Signal transduction response regulator, receiver domain / Response regulatory domain profile. / CheY-like superfamily / Response regulator / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Sporulation initiation phosphotransferase F
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Bobay, B.G. / McLaughlin, P.D. / Thompson, R.J. / Hoch, J.A. / Cavanagh, J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Covariance identifies dynamic residues at the interfaces in protein/protein complexes
著者: Bobay, B.G. / White, R.A. / Szurmant, H. / Sullivan, D.M. / McLaughlin, P.D. / Hwa, T. / Hoch, J.A. / Cavanagh, J.
履歴
登録2007年9月20日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sporulation initiation phosphotransferase F


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2741
ポリマ－15,2741
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 20structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Sporulation initiation phosphotransferase F / Stage 0 sporulation protein F


分子量: 15273.733 Da / 分子数: 1 / 変異: I90A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: spo0F / プラスミド: pET-20b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE)3
参照: UniProt: P06628, 転移酵素; リンを含む基を移すもの

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D HN(CA)CB
1513D C(CO)NH
1613D HNCO
1713D HN(CA)CO
1813D HNCA
1913D HN(CO)CA
11023D (H)CCH-TOCSY
11113D 1H-15N TOCSY
11213D 1H-15N NOESY
11323D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
125 mM TRIS, 50 mM potassium chloride, 0.02 % sodium azide, 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
225 mM TRIS, 50 mM potassium chloride, 0.02 % sodium azide, 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
25 mMTRIS1
50 mMpotassium chloride1
0.02 %sodium azide1
1 mMentity[U-100% 13C; U-100% 15N]1
25 mMTRIS2
50 mMpotassium chloride2
0.02 %sodium azide2
1 mMentity[U-100% 13C; U-100% 15N]2
試料状態イオン強度: 25 / pH: 6.9 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRView5Johnson, One Moon Scientificデータ解析
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges精密化
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 3238 / NOE intraresidue total count: 740 / NOE medium range total count: 1908 / NOE sequential total count: 2498
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 10 / Maximum lower distance constraint violation: 1.8 Å / Maximum upper distance constraint violation: 6 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.036 Å / Distance rms dev error: 0.002 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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