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万見
- PDB-3oov: Crystal structure of a methyl-accepting chemotaxis protein, resid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3oov
タイトルCrystal structure of a methyl-accepting chemotaxis protein, residues 122 to 287
要素Methyl-accepting chemotaxis protein, putative
キーワードSIGNALING PROTEIN / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


chemotaxis / transmembrane signaling receptor activity / signal transduction / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Methyl-accepting chemotaxis protein (MCP) signalling domain / Methyl-accepting chemotaxis protein (MCP) signalling domain / Bacterial chemotaxis sensory transducers domain profile. / Methyl-accepting chemotaxis-like domains (chemotaxis sensory transducer). / GAF domain / GAF domain / Domain present in phytochromes and cGMP-specific phosphodiesterases. / GAF domain / GAF-like domain superfamily ...: / Methyl-accepting chemotaxis protein (MCP) signalling domain / Methyl-accepting chemotaxis protein (MCP) signalling domain / Bacterial chemotaxis sensory transducers domain profile. / Methyl-accepting chemotaxis-like domains (chemotaxis sensory transducer). / GAF domain / GAF domain / Domain present in phytochromes and cGMP-specific phosphodiesterases. / GAF domain / GAF-like domain superfamily / Beta-Lactamase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GAF sensor methyl-accepting chemotaxis sensory transducer, class 40H
類似検索 - 構成要素
生物種Geobacter sulfurreducens (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Joachimiak, A. / Duke, N.E.C. / Hatzos-Skintges, C. / Mulligan, R. / Clancy, S. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of a methyl-accepting chemotaxis protein, residues 122 to 287
著者: Joachimiak, A. / Duke, N.E.C. / Hatzos-Skintges, C. / Mulligan, R. / Clancy, S.
履歴
登録2010年8月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年12月20日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_database_related
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methyl-accepting chemotaxis protein, putative
B: Methyl-accepting chemotaxis protein, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,6446
ポリマ－37,2762
非ポリマー3684
水2,612145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Methyl-accepting chemotaxis protein, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9144
ポリマ－18,6381
非ポリマー2763
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Methyl-accepting chemotaxis protein, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,7302
ポリマ－18,6381
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.132, 60.132, 363.131
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-178-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Methyl-accepting chemotaxis protein, putative


分子量: 18637.951 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 122-287 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Geobacter sulfurreducens (バクテリア)
株: PCA / 遺伝子: GSU1704 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q74CG9
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.61 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 10% w/v PEG 3000, 0.10M phosphate-citrate, pH4.2, 0.20M NaCl. (Wizard II, #36) cryoprotectant: included all of above, in addition to 25% glycerol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97911 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月9日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) monochromator, focussing mirror
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97911 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→60.52 Å / Num. all: 21188 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4.1 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.2→60.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.891 / SU B: 6.397 / SU ML: 0.164 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.251 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30485 1073 5.1 %RANDOM
Rwork0.23681 ---
all0.24022 21188 --
obs0.24022 19859 99.24 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.315 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.15 Å20.58 Å20 Å2
2--1.15 Å20 Å2
3----1.73 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→60.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2505 0 24 145 2674
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0222558
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9571.973462
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6975323
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.4123.451113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.78115431
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.011524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1350.2416
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0211895
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1791.51622
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.12822630
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5963936
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.3084.5832
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.372 69 -
Rwork0.273 1305 -
obs--91.42 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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