[日本語] English
万見
- PDB-2j37: MODEL OF MAMMALIAN SRP BOUND TO 80S RNCS -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j37
タイトルMODEL OF MAMMALIAN SRP BOUND TO 80S RNCS
要素
  • (RIBOSOMAL PROTEIN ...) x 2
  • (SIGNAL RECOGNITION PARTICLE ...) x 2
  • 60S RIBOSOMAL PROTEIN L23
  • RIBOSOMAL RNA
  • SIGNAL SEQUENCE
  • SRP RNA
キーワードRIBOSOME / SRP / TRANSLATION/RNA
機能・相同性
機能・相同性情報


SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / endoplasmic reticulum signal peptide binding / granulocyte differentiation / signal recognition particle / cotranslational protein targeting to membrane / signal-recognition-particle GTPase / protein targeting to ER / 7S RNA binding ...SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, signal sequence recognition / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / endoplasmic reticulum signal peptide binding / granulocyte differentiation / signal recognition particle / cotranslational protein targeting to membrane / signal-recognition-particle GTPase / protein targeting to ER / 7S RNA binding / exocrine pancreas development / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane, translocation / phototransduction / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / visual perception / neutrophil chemotaxis / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / chloroplast / G protein-coupled receptor activity / GDP binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / membrane => GO:0016020 / nuclear body / rRNA binding / nuclear speck / structural constituent of ribosome / translation / GTPase activity / mRNA binding / nucleolus / GTP binding / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / RNA binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rhodopsin, N-terminal domain superfamily / Signal recognition particle, SRP54 subunit, eukaryotic / Signal recognition particle, SRP19 subunit / Signal recognition particle, subunit SRP19-like superfamily / SRP19 protein / Rhodopsin, N-terminal / Amino terminal of the G-protein receptor rhodopsin / Rhodopsin / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit ...Rhodopsin, N-terminal domain superfamily / Signal recognition particle, SRP54 subunit, eukaryotic / Signal recognition particle, SRP19 subunit / Signal recognition particle, subunit SRP19-like superfamily / SRP19 protein / Rhodopsin, N-terminal / Amino terminal of the G-protein receptor rhodopsin / Rhodopsin / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / Ribosomal protein L23 / 60S ribosomal protein L35 / Ribosomal protein L31e / Ribosomal protein L31e domain superfamily / Ribosomal protein L31e / Ribosomal_L31e / Ribosomal protein L23/L25, conserved site / Ribosomal protein L23 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Ribosomal L29 protein / Ribosomal protein L29/L35 / Ribosomal protein L29/L35 superfamily / Ribosomal protein L23 / Ribosomal protein L25/L23 / Ribosomal protein L23/L15e core domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / Ribosomal protein L25 / Signal recognition particle 19 kDa protein / Signal recognition particle subunit SRP54 / Rhodopsin / Putative 60S ribosomal protein L31 / Large ribosomal subunit protein uL29
類似検索 - 構成要素
生物種TRITICUM SP. (植物)
TRITICUM SP (植物)
CANIS SP. (哺乳類)
HOMO SAPIENS (ヒト)
HALOARCULA MARISMORTUI (好塩性)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.7 Å
データ登録者Halic, M. / Blau, M. / Becker, T. / Mielke, T. / Pool, M.R. / Wild, K. / Sinning, I. / Beckmann, R.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2006
タイトル: Following the signal sequence from ribosomal tunnel exit to signal recognition particle.
著者: Mario Halic / Michael Blau / Thomas Becker / Thorsten Mielke / Martin R Pool / Klemens Wild / Irmgard Sinning / Roland Beckmann /
要旨: Membrane and secretory proteins can be co-translationally inserted into or translocated across the membrane. This process is dependent on signal sequence recognition on the ribosome by the signal ...Membrane and secretory proteins can be co-translationally inserted into or translocated across the membrane. This process is dependent on signal sequence recognition on the ribosome by the signal recognition particle (SRP), which results in targeting of the ribosome-nascent-chain complex to the protein-conducting channel at the membrane. Here we present an ensemble of structures at subnanometre resolution, revealing the signal sequence both at the ribosomal tunnel exit and in the bacterial and eukaryotic ribosome-SRP complexes. Molecular details of signal sequence interaction in both prokaryotic and eukaryotic complexes were obtained by fitting high-resolution molecular models. The signal sequence is presented at the ribosomal tunnel exit in an exposed position ready for accommodation in the hydrophobic groove of the rearranged SRP54 M domain. Upon ribosome binding, the SRP54 NG domain also undergoes a conformational rearrangement, priming it for the subsequent docking reaction with the NG domain of the SRP receptor. These findings provide the structural basis for improving our understanding of the early steps of co-translational protein sorting.
履歴
登録2006年8月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月7日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / em_image_scans / entity
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _entity.src_method
改定 1.42019年4月10日Group: Data collection / Database references / Source and taxonomy
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / diffrn / diffrn_radiation / diffrn_radiation_wavelength / entity_src_nat / struct_ref
Item: _struct_ref.db_name
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / refine
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine.ls_d_res_high

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1264
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1264
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
4: 60S RIBOSOMAL PROTEIN L23
5: RIBOSOMAL PROTEIN L35
6: RIBOSOMAL PROTEIN L31
A: SRP RNA
B: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 19 KDA PROTEIN (SRP19)
S: SIGNAL SEQUENCE
W: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 54 KDA PROTEIN (SRP54)
Z: RIBOSOMAL RNA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)248,0048
ポリマ－248,0048
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11800 Å2
ΔGint-45.2 kcal/mol
Surface area123400 Å2
手法PQS

-
要素

-
RIBOSOMAL PROTEIN ... , 2種, 2分子 56

#2: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN L35


分子量: 14401.041 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) TRITICUM SP. (植物) / 参照: UniProt: Q8L805
#3: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN L31


分子量: 14152.365 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) TRITICUM SP (植物) / 参照: UniProt: Q5XLD9*PLUS

-
RNA鎖 , 2種, 2分子 AZ

#4: RNA鎖 SRP RNA


分子量: 41504.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) CANIS SP. (哺乳類)
#8: RNA鎖 RIBOSOMAL RNA


分子量: 90695.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HALOARCULA MARISMORTUI (好塩性)

-
SIGNAL RECOGNITION PARTICLE ... , 2種, 2分子 BW

#5: タンパク質 SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 19 KDA PROTEIN (SRP19)


分子量: 12561.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P09132
#7: タンパク質 SIGNAL RECOGNITION PARTICLE 54 KDA PROTEIN (SRP54)


分子量: 55775.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) CANIS SP. (哺乳類) / 参照: UniProt: P61010

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 4S

#1: タンパク質 60S RIBOSOMAL PROTEIN L23


分子量: 16920.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) TRITICUM SP. (植物) / 参照: UniProt: O81229*PLUS
#6: タンパク質・ペプチド SIGNAL SEQUENCE


分子量: 1992.362 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) CANIS SP. (哺乳類) / 参照: UniProt: Q1WHN3*PLUS

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: SRP BOUND TO 80S RNCS / タイプ: RIBOSOME
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: CARBON
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 900 nm
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

-
解析

対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 8.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 8.7 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6354 8756 0 0 15110

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る