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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2ii1 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of Acetamidase (10172637) from Bacillus Halodurans at 1.95 A resolution | ||||||
要素 | Acetamidase | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / 10172637 / ACETAMIDASE / STRUCTURAL GENOMICS (構造ゲノミクス) / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / PSI-2 / Protein Structure Initiative / JCSG | ||||||
機能・相同性 | Acetamidase/Formamidase / Acetamidase/Formamidase family / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in linear amides / metal ion binding / Acetamidase 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Bacillus halodurans (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.95 Å | ||||||
データ登録者 | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
引用 | ジャーナル: To be Published タイトル: Crystal Structure of Acetamidase (10172637) from Bacillus Halodurans at 1.95 A Resolution 著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
履歴 |
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Remark 300 | BIOMOLECULE: 1,2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 ... BIOMOLECULE: 1,2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS A BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2ii1.cif.gz | 239.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2ii1.ent.gz | 196.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2ii1.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ii/2ii1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ii/2ii1 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Component-ID: 1 / Refine code: 6
NCSアンサンブル:
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 32416.439 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Bacillus halodurans (バクテリア) 遺伝子: 10172637 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9KGN3 #2: 化合物 | ChemComp-CA / #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.27 % |
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結晶化 | 詳細: 20.0% POLYETHYLENE GLYCOL 3350, 0.2M CALCIUM CHLORIDE, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, TEMPERATURE 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.9797 |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年8月31日 |
放射 | モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9797 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.898→28.892 Å / Num. obs: 70889 / % possible obs: 90.3 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 18.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Rsym value: 0.116 / Net I/σ(I): 6.1 |
反射 シェル | 解像度: 1.95→2 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.681 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Rsym value: 0.681 / % possible all: 89.3 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.95→28.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 8.164 / SU ML: 0.121 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.198 / ESU R Free: 0.174 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES 詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS 2. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 TO ACCOUNT FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 4. CA ATOMS MODELED BASED ON DENSITY AND GEOMETRY. 5. MSE B1 AND ILE 193 FROM ALL CHAINS ARE RAMACHANDRAN OUTLIERS. ALL ARE SUPPORTED BY THE ELECTRON DENSITY. 6. RESIDUES 297-300 FROM CHAINS A AND B, AND RESIDUES 298-300 FROM CHAINS C AND D WERE NOT MODELED DUE TO LACK OF DENSITY.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 13.08 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.95→28.89 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.95→2 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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