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- PDB-2hwx: Structure of human SMG6 E1282C PIN domain mutant. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hwx
タイトルStructure of human SMG6 E1282C PIN domain mutant.
要素Telomerase-binding protein EST1A
キーワードRNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / RNA degradation / decay / NMD / EST1A / P bodies
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of dephosphorylation / regulation of telomerase activity / negative regulation of telomere capping / regulation of telomere maintenance via telomerase / telomerase RNA binding / telomerase holoenzyme complex / regulation of telomere maintenance / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / telomeric DNA binding / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) ...regulation of dephosphorylation / regulation of telomerase activity / negative regulation of telomere capping / regulation of telomere maintenance via telomerase / telomerase RNA binding / telomerase holoenzyme complex / regulation of telomere maintenance / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / telomeric DNA binding / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / mRNA export from nucleus / ribonucleoprotein complex binding / DNA polymerase binding / RNA endonuclease activity / chromosome, telomeric region / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / 核小体 / RNA binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Est1/Ebs1-like / Telomerase activating protein Est1-like, N-terminal / Telomerase activating protein Est1 / DNA/RNA-binding domain, Est1-type / Est1 DNA/RNA binding domain / PIN domain / 5'-nuclease / Large family of predicted nucleotide-binding domains / PIN domain / PIN-like domain superfamily ...Est1/Ebs1-like / Telomerase activating protein Est1-like, N-terminal / Telomerase activating protein Est1 / DNA/RNA-binding domain, Est1-type / Est1 DNA/RNA binding domain / PIN domain / 5'-nuclease / Large family of predicted nucleotide-binding domains / PIN domain / PIN-like domain superfamily / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Telomerase-binding protein EST1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Glavan, F. / Behm-Ansmant, I. / Izaurralde, E. / Conti, E.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2006
タイトル: Structures of the PIN domains of SMG6 and SMG5 reveal a nuclease within the mRNA surveillance complex.
著者: Glavan, F. / Behm-Ansmant, I. / Izaurralde, E. / Conti, E.
履歴
登録2006年8月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Telomerase-binding protein EST1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,5671
ポリマ－20,5671
非ポリマー00
水3,207178
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)69.360, 73.340, 37.309
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-184-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Telomerase-binding protein EST1A / Ever shorter telomeres 1A / Telomerase subunit EST1A / EST1-like protein A / hSmg5/7a


分子量: 20566.730 Da / 分子数: 1 / 断片: PIN domain / 変異: E1282C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EST1A / プラスミド: pGEXcs / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL 21 / 参照: UniProt: Q86US8
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 178 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.66 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: 20% Jeffamine 2000, 0.1M Hepes 7.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.542 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年10月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.542 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. obs: 15634 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 6.5 / 冗長度: 6.9 % / Rsym value: 0.04
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 6.9 % / Rsym value: 0.11 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.9→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.887 / SU B: 2.934 / SU ML: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.154 / ESU R Free: 0.145 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23883 778 5 %RANDOM
Rwork0.19708 ---
all0.19708 15628 --
obs0.19918 14763 99.46 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.924 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.34 Å20 Å20 Å2
2--0.81 Å20 Å2
3----0.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1329 0 0 178 1507
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0221303
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0080.021259
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3021.9881753
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.01532889
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0035161
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.40122.37359
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.23415236
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7441516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1850.2205
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021427
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02276
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.2256
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2060.21220
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1720.2633
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0810.2704
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.5890.2121
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0790.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2790.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3340.255
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2650.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other0.0980.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5251.51061
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.161.5334
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.35821301
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3883547
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5584.5452
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 53 -
Rwork0.213 1080 -
obs--99.39 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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