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万見
- PDB-2hvq: Structure of Adenylated full-length T4 RNA Ligase 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hvq
タイトルStructure of Adenylated full-length T4 RNA Ligase 2
要素Hypothetical 37.6 kDa protein in Gp24-hoc intergenic region
キーワードLIGASE (リガーゼ) / RNA (リボ核酸) / LYSINE ADENYLATE / T4
機能・相同性
機能・相同性情報


RNAリガーゼ / RNA ligase (ATP) activity / RNA repair / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
RNAリガーゼ / RNA ligase 2, C-terminal / RNA ligase 1/2, C-terminal domain superfamily / RNA ligase 2, viral / T4 RNA ligase 2 C-terminal / RNA ligase, Rnl2 / RNA ligase domain, REL/Rln2 / RNAリガーゼ / Dna Ligase; domain 1 - #70 / DNA ligase/mRNA capping enzyme ...RNAリガーゼ / RNA ligase 2, C-terminal / RNA ligase 1/2, C-terminal domain superfamily / RNA ligase 2, viral / T4 RNA ligase 2 C-terminal / RNA ligase, Rnl2 / RNA ligase domain, REL/Rln2 / RNAリガーゼ / Dna Ligase; domain 1 - #70 / DNA ligase/mRNA capping enzyme / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / Arc Repressor Mutant, subunit A / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Nandakumar, J. / Lima, C.D.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2006
タイトル: RNA Ligase Structures Reveal the Basis for RNA Specificity and Conformational Changes that Drive Ligation Forward.
著者: Nandakumar, J. / Shuman, S. / Lima, C.D.
履歴
登録2006年7月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE According to authors, glycine at position 112 is correct. This mutation likely represents ...SEQUENCE According to authors, glycine at position 112 is correct. This mutation likely represents a natural mutation in the 'population' of T4 phage

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypothetical 37.6 kDa protein in Gp24-hoc intergenic region
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0753
ポリマ－38,0261
非ポリマー492
水2,090116
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.020, 57.850, 119.490
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Hypothetical 37.6 kDa protein in Gp24-hoc intergenic region / ORF1


分子量: 38026.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / 遺伝子: Y10A, 24.1 / プラスミド: PET-HIS-SMT3-RNL2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P32277
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.62 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.75
詳細: 100 mM MES, 10% MPD, 30 mM NaCl, pH 5.75, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年4月7日
放射モノクロメーター: ROSENBAUM-ROCK DOUBLE CRYSTAL SAGITTAL FOCUSING MONOCHROMETER
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→41.56 Å / Num. all: 13668 / Num. obs: 12520 / % possible obs: 91.6 % / Observed criterion σ(I): -1.2 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Χ2: 1.007 / Net I/σ(I): 7.4
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.382 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 1183 / Χ2: 0.996 / % possible all: 89.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1S68

1s68


解像度: 2.4→41.56 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 1633231.5 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.274 613 4.9 %RANDOM
Rwork0.211 ---
all-13583 --
obs-12469 91.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 60.471 Å2 / ksol: 0.39 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.29 Å20 Å20 Å2
2---3.07 Å20 Å2
3---7.36 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.39 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→41.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2519 0 2 116 2637
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.831.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.852
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.312
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.562.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.033 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 93 4.8 %
Rwork0.259 1858 -
obs-1951 88.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep-apl.paramprotein-apl.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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