[日本語] English
万見
- PDB-2c9m: Structure of (SR) Calcium-ATPase in the Ca2E1 state solved in a P... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c9m
タイトルStructure of (SR) Calcium-ATPase in the Ca2E1 state solved in a P1 crystal form.
要素SARCOPLASMIC/ENDOPLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE 1
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / CA2+-ATPASE / P-TYPE ATPASE / CATION PUMP / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / MODULATORY ATP / ATP-BINDING / CALCIUM TRANSPORT / ION TRANSPORT / METAL-BINDING / NUCLEOTIDE-BINDING / PHOSPHORYLATION (リン酸化)
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of cardiac muscle cell contraction / positive regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / H zone / positive regulation of fast-twitch skeletal muscle fiber contraction / calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / negative regulation of striated muscle contraction / regulation of striated muscle contraction / positive regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / P-type Ca2+ transporter / P-type calcium transporter activity ...positive regulation of cardiac muscle cell contraction / positive regulation of calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / H zone / positive regulation of fast-twitch skeletal muscle fiber contraction / calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / negative regulation of striated muscle contraction / regulation of striated muscle contraction / positive regulation of ATPase-coupled calcium transmembrane transporter activity / P-type Ca2+ transporter / P-type calcium transporter activity / I band / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / sarcoplasmic reticulum membrane / 筋小胞体 / calcium ion transport / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / 小胞体 / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Calcium-transporting ATPase, transmembrane domain / Calcium-transporting ATPase, transmembrane domain / P-type ATPase, subfamily IIA, SERCA-type / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic transduction domain A / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic transduction domain A / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus ...Calcium-transporting ATPase, transmembrane domain / Calcium-transporting ATPase, transmembrane domain / P-type ATPase, subfamily IIA, SERCA-type / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic transduction domain A / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic transduction domain A / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / Calcium-transporting ATPase, cytoplasmic domain N / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily/HAD-like / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Distorted Sandwich / Up-down Bundle / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 1
類似検索 - 構成要素
生物種ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Lund Jensen, A.-M. / Sorensen, T.L.-M. / Olesen, C. / Moller, J.V. / Nissen, P.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2006
タイトル: Modulatory and Catalytic Modes of ATP Binding by the Calcium Pump
著者: Lund Jensen, A.-M. / Sorensen, T.L.-M. / Olesen, C. / Moller, J.V. / Nissen, P.
履歴
登録2005年12月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: SARCOPLASMIC/ENDOPLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE 1
B: SARCOPLASMIC/ENDOPLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)219,63513
ポリマ－219,2052
非ポリマー43011
水0
1
A: SARCOPLASMIC/ENDOPLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,8377
ポリマ－109,6031
非ポリマー2356
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: SARCOPLASMIC/ENDOPLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,7976
ポリマ－109,6031
非ポリマー1955
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)64.948, 81.276, 131.006
Angle α, β, γ (deg.)97.64, 99.94, 95.22
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 SARCOPLASMIC/ENDOPLASMIC RETICULUM CALCIUM ATPASE 1 / CALCIUM PUMP 1 / ENDOPLASMIC RETICULUM CLASS 1/2 CA(2+) ATPAS / CALCIUM-TRANSPORTING ATPASE ...CALCIUM PUMP 1 / ENDOPLASMIC RETICULUM CLASS 1/2 CA(2+) ATPAS / CALCIUM-TRANSPORTING ATPASE SARCOPLASMIC RETICULUM TYPE / SR CA(2+)-ATPASE 1 / FAST TWITCH SKELETAL MUSCLE ISOFORM


分子量: 109602.578 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 器官: MUSCLE骨格筋 / 組織: FAST TWITCH SKELETAL MUSCLE / 参照: UniProt: P04191, EC: 3.6.3.8
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.1 %
解説: DATA FROM A DOUBLE CRYSTAL WERE MERGED INTO A SINGLE DATA SET.
結晶化pH: 6.8 / 詳細: 14% PEG 6000, 400 MM CACL2, pH 6.80

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9504
検出器タイプ: MARRESEACH / 検出器: CCD / 日付: 2004年1月13日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9504 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→30 Å / Num. obs: 41479 / % possible obs: 80 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 77 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 3→3.07 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 40

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SU4

1su4


解像度: 3→15 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 1074116.68 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: FEW DISORDERED LOOP REGIONS WERE MODELED STEREOCHEMICALLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.317 1057 2.5 %RANDOM
Rwork0.266 ---
obs0.266 41479 80.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 22.1474 Å2 / ksol: 0.225736 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 80.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.22 Å22.43 Å2-3.44 Å2
2--26.08 Å2-11.53 Å2
3----21.86 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.54 Å0.49 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.63 Å0.58 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15340 0 11 0 15351
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSRms dev Biso : 1.37 Å2 / Rms dev position: 0.0345 Å / Weight Biso : 2 / Weight position: 300
LS精密化 シェル解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.046 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.453 98 2.4 %
Rwork0.404 3948 -
obs--47.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る