[日本語] English
万見
- PDB-2c2l: Crystal structure of the CHIP U-box E3 ubiquitin ligase -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2c2l
タイトルCrystal structure of the CHIP U-box E3 ubiquitin ligase
要素
  • CARBOXY TERMINUS OF HSP70-INTERACTING PROTEIN
  • HSP90
キーワードCHAPERONE (シャペロン) / E3 LIGASE (ユビキチンリガーゼ) / UBIQUITINYLATION (ユビキチン) / TPR / HEAT-SHOCK PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


: / positive regulation of chaperone-mediated protein complex assembly / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / regulation of glucocorticoid metabolic process / Downregulation of ERBB2 signaling / Regulation of TNFR1 signaling / Regulation of necroptotic cell death / Regulation of PTEN stability and activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / ubiquitin conjugating enzyme complex ...: / positive regulation of chaperone-mediated protein complex assembly / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / regulation of glucocorticoid metabolic process / Downregulation of ERBB2 signaling / Regulation of TNFR1 signaling / Regulation of necroptotic cell death / Regulation of PTEN stability and activity / Regulation of RUNX2 expression and activity / ubiquitin conjugating enzyme complex / positive regulation of ERAD pathway / positive regulation of mitophagy / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / nuclear inclusion body / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / misfolded protein binding / protein folding chaperone complex / cellular response to misfolded protein / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / sperm mitochondrial sheath / dATP binding / Scavenging by Class F Receptors / sulfonylurea receptor binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane / positive regulation of tau-protein kinase activity / protein insertion into mitochondrial outer membrane / telomerase holoenzyme complex assembly / chaperone-mediated autophagy / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Uptake and function of diphtheria toxin / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / mitochondrial transport / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / TPR domain binding / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / SMAD binding / protein monoubiquitination / protein K63-linked ubiquitination / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / dendritic growth cone / positive regulation of proteolysis / R-SMAD binding / protein maturation / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / positive regulation of cell size / skeletal muscle contraction / protein unfolding / regulation of protein-containing complex assembly / HSF1-dependent transactivation / telomere maintenance via telomerase / response to unfolded protein / HSF1 activation / chaperone-mediated protein complex assembly / Attenuation phase / protein autoubiquitination / RHOBTB2 GTPase cycle / ubiquitin ligase complex / DNA polymerase binding / positive regulation of lamellipodium assembly / axonal growth cone / eNOS activation / : / endoplasmic reticulum unfolded protein response / endocytic vesicle lumen / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / positive regulation of cardiac muscle contraction / positive regulation of defense response to virus by host / Signaling by ERBB2 / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / cardiac muscle cell apoptotic process / response to salt stress / positive regulation of telomerase activity / Hsp70 protein binding / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / protein tyrosine kinase binding / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / positive regulation of interferon-beta production / activation of innate immune response / response to cold
類似検索 - 分子機能
CHIP, N-terminal tetratricopeptide repeat domain / CHIP/LubX , U box domain / CHIP N-terminal tetratricopeptide repeat domain / U-box domain / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / : / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / Tetratricopeptide repeat domain ...CHIP, N-terminal tetratricopeptide repeat domain / CHIP/LubX , U box domain / CHIP N-terminal tetratricopeptide repeat domain / U-box domain / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / : / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / Tetratricopeptide repeat domain / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Herpes Virus-1 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Αソレノイド / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Heat shock protein HSP 90-alpha / HSP90AA1 protein / STIP1 homology and U box-containing protein 1 / E3 ubiquitin-protein ligase CHIP
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Zhang, M. / Roe, S.M. / Pearl, L.H.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2005
タイトル: Chaperoned Ubiquitylation-Crystal Structures of the Chip U Box E3 Ubiquitin Ligase and a Chip-Ubc13-Uev1A Complex
著者: Zhang, M. / Windheim, M. / Roe, S.M. / Peggie, M. / Cohen, P. / Prodromou, C. / Pearl, L.H.
履歴
登録2005年9月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月21日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22019年3月6日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / struct_biol / Item: _exptl_crystal_grow.temp

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: CARBOXY TERMINUS OF HSP70-INTERACTING PROTEIN
B: CARBOXY TERMINUS OF HSP70-INTERACTING PROTEIN
C: CARBOXY TERMINUS OF HSP70-INTERACTING PROTEIN
D: CARBOXY TERMINUS OF HSP70-INTERACTING PROTEIN
E: HSP90
F: HSP90
G: HSP90
H: HSP90
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,15119
ポリマ－135,2448
非ポリマー90711
水18010
1
A: CARBOXY TERMINUS OF HSP70-INTERACTING PROTEIN
E: HSP90
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0995
ポリマ－33,8112
非ポリマー2883
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: CARBOXY TERMINUS OF HSP70-INTERACTING PROTEIN
F: HSP90
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,2388
ポリマ－33,8112
非ポリマー4276
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
C: CARBOXY TERMINUS OF HSP70-INTERACTING PROTEIN
G: HSP90
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9073
ポリマ－33,8112
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
D: CARBOXY TERMINUS OF HSP70-INTERACTING PROTEIN
H: HSP90
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9073
ポリマ－33,8112
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)76.042, 204.406, 144.709
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.75, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.99993, 0.00628, 0.00955), (0.00628, -0.99998, -0.00019), (0.00955, 0.00025, -0.99995)-38.17154, -49.60815, 71.90923
2given(0.99994, 0.00225, 0.01112), (0.00227, -1, -0.00196), (0.01112, 0.00198, -0.99994)-38.27748, -49.44993, 71.97064

-
要素

#1: タンパク質
CARBOXY TERMINUS OF HSP70-INTERACTING PROTEIN / CHIP


分子量: 32728.904 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9DCJ0, UniProt: Q9WUD1*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド
HSP90 /


分子量: 1082.120 Da / 分子数: 4 / Fragment: C-TERMINAL PEPTIDE, UNP RESIDUES 414-422 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q96HX7, UniProt: P07900*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-NI / NICKEL (II) ION / ニッケル


分子量: 58.693 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: MCHIP WAS MIXED WITH HUMAN HSP90 C-TERMINAL PEPTIDE AT A 1:3 MOLAR RATIO, RESPECTIVELY, INCUBATED FOR 30 MIN AT 4C AND CONCENTRATED TO 10 MG/ML. INITIAL MULTIPLE CRYSTALS WERE GROWN BY VAPOUR ...詳細: MCHIP WAS MIXED WITH HUMAN HSP90 C-TERMINAL PEPTIDE AT A 1:3 MOLAR RATIO, RESPECTIVELY, INCUBATED FOR 30 MIN AT 4C AND CONCENTRATED TO 10 MG/ML. INITIAL MULTIPLE CRYSTALS WERE GROWN BY VAPOUR DIFFUSION AT 20C AGAINST 30% W/V PEG4000, 100 MM TRIS [PH 7.5] AND 200 MM LITHIUM SULPHATE. SUBSEQUENT STREAK-SEEDING INTO SOLUTIONS OF 16% W/V PEG4000, 100 MM TRIS [PH 7.5] AND 400 MM LITHIUM SULPHATE PRODUCED SINGLE PLATES.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9801
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年3月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9801 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→40 Å / Num. obs: 68272 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.1 % / Biso Wilson estimate: 84.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 3.3→3.47 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 98.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: IN-HOUSE MODEL

解像度: 3.3→40 Å / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2859 1606 5 %RANDOM
Rwork0.2475 ---
obs0.2475 31916 21.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT / Bsol: 14.9172 Å2 / ksol: 0.307367 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 80.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-23.988 Å20 Å20.474 Å2
2--18.4 Å20 Å2
3----42.388 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9472 0 39 10 9521
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.010001
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.22611
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.49 Å / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4412 221 5.22 %
Rwork0.3901 4232 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る