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- PDB-1w0u: hTRF2 DNA-binding domain in complex with telomeric DNA. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w0u
タイトルhTRF2 DNA-binding domain in complex with telomeric DNA.
要素
  • 5'-D(*CP*TP*AP*AP*CP*CP*CP*TP*AP*AP *CP*CP*CP*TP*AP*GP*A)-3'
  • 5'-D(*TP*CP*TP*AP*GP*GP*GP*TP*TP*AP *GP*GP*GP*TP*TP*AP*G)-3'
  • TELOMERIC REPEAT BINDING FACTOR 2
キーワードDNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / TELOMERE (テロメア) / DNA-BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / HOMEODOMAIN (ホメオボックス) / MITOSIS (有糸分裂) / CELL CYCLE (細胞周期) / NUCLEAR PROTEIN / CHROMOSOMAL PROTEIN (染色体) / PHOSPHORYLATION (リン酸化) / ADP-RIBOSYLATION (ADPリボース化)
機能・相同性
機能・相同性情報


axonal transport of messenger ribonucleoprotein complex / negative regulation of beta-galactosidase activity / negative regulation of telomere single strand break repair / negative regulation of telomere maintenance via recombination / telomeric loop formation / negative regulation of telomere maintenance / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of exonuclease activity / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / protection from non-homologous end joining at telomere ...axonal transport of messenger ribonucleoprotein complex / negative regulation of beta-galactosidase activity / negative regulation of telomere single strand break repair / negative regulation of telomere maintenance via recombination / telomeric loop formation / negative regulation of telomere maintenance / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of exonuclease activity / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / protection from non-homologous end joining at telomere / negative regulation of telomere capping / RNA-templated DNA biosynthetic process / negative regulation of t-circle formation / telomeric D-loop disassembly / テロメア / Telomere C-strand synthesis initiation / double-stranded telomeric DNA binding / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / regulation of telomere maintenance via telomerase / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / nuclear telomere cap complex / G-rich strand telomeric DNA binding / positive regulation of telomere maintenance / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / anterograde axonal transport / telomere capping / regulation of telomere maintenance / protein localization to chromosome, telomeric region / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / telomeric DNA binding / negative regulation of cellular senescence / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Telomere Extension By Telomerase / Packaging Of Telomere Ends / axon cytoplasm / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere maintenance / male germ cell nucleus / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / 細胞老化 / in utero embryonic development / chromosome, telomeric region / nuclear body / 細胞周期 / negative regulation of gene expression / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / enzyme binding / protein homodimerization activity / 核質 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Telomeric repeat-binding factor 2, Rap1-binding domain / Telomeric repeat-binding factor 2 Rap1-binding motif / Telomeric repeat-binding factor 2 / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain ...Telomeric repeat-binding factor 2, Rap1-binding domain / Telomeric repeat-binding factor 2 Rap1-binding motif / Telomeric repeat-binding factor 2 / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Homeodomain-like / Homeobox-like domain superfamily / Arc Repressor Mutant, subunit A / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / Telomeric repeat-binding factor 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Court, R.I. / Chapman, L.M. / Fairall, L. / Rhodes, D.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2005
タイトル: How the Human Telomeric Proteins Trf1 and Trf2 Recognize Telomeric DNA: A View from High-Resolution Crystal Structures
著者: Court, R.I. / Chapman, L.M. / Fairall, L. / Rhodes, D.
履歴
登録2004年6月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TELOMERIC REPEAT BINDING FACTOR 2
B: TELOMERIC REPEAT BINDING FACTOR 2
C: 5'-D(*TP*CP*TP*AP*GP*GP*GP*TP*TP*AP *GP*GP*GP*TP*TP*AP*G)-3'
D: 5'-D(*CP*TP*AP*AP*CP*CP*CP*TP*AP*AP *CP*CP*CP*TP*AP*GP*A)-3'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5314
ポリマ－23,5314
非ポリマー00
水2,342130
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)44.080, 46.780, 107.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 TELOMERIC REPEAT BINDING FACTOR 2 / TTAGGG REPEAT-BINDING FACTOR 2 / TELOMERIC DNA BINDING PROTEIN


分子量: 6558.615 Da / 分子数: 2 / 断片: DNA-BINDING DOMAIN, RESIDUES 446-500 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: SYNTHETIC GENE / プラスミド: PET30A/TEV / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA / 参照: UniProt: Q15554
#2: DNA鎖 5'-D(*TP*CP*TP*AP*GP*GP*GP*TP*TP*AP *GP*GP*GP*TP*TP*AP*G)-3'


分子量: 5313.442 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: DNA鎖 5'-D(*CP*TP*AP*AP*CP*CP*CP*TP*AP*AP *CP*CP*CP*TP*AP*GP*A)-3'


分子量: 5100.340 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 4

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.71 %
結晶化pH: 6
詳細: CRYSTALS WERE GROWN FROM 50 MM MES, PH 6.0, 5MM MAGNESIUM ACETATE, 1 MM SPERMINE, AND 2M (NH4)2SO4 AND CRYOPROTECTED IN 15 % GLYCEROL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→34.08 Å / Num. obs: 21000 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 8 % / Biso Wilson estimate: 13 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Mean I/σ(I) obs: 8.7 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SOLVE位相決定
autoSHARP位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.8→34.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1317285.8 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 2074 9.9 %RANDOM
Rwork0.22 ---
obs0.22 21000 98.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / ksol: 0.390634 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 16.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.27 Å20 Å20 Å2
2--5.17 Å20 Å2
3----2.91 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.1 Å-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→34.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数922 671 0 130 1723
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.21
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.241.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.82
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.92
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.722.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.246 336 9.9 %
Rwork0.198 3060 -
obs--97.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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