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- PDB-1sfy: Crystal structure of recombinant Erythrina corallodandron Lectin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sfy
タイトルCrystal structure of recombinant Erythrina corallodandron Lectin
要素Lectinレクチン
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Legume lectin / glycosylation (グリコシル化) / Erythrina lectin
機能・相同性
機能・相同性情報


carbohydrate binding
類似検索 - 分子機能
Legume lectin / Legume lectin, alpha chain, conserved site / Legume lectins alpha-chain signature. / Legume lectins beta-chain signature. / Legume lectin domain / Legume lectin, beta chain, Mn/Ca-binding site / Legume lectin domain / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls ...Legume lectin / Legume lectin, alpha chain, conserved site / Legume lectins alpha-chain signature. / Legume lectins beta-chain signature. / Legume lectin domain / Legume lectin, beta chain, Mn/Ca-binding site / Legume lectin domain / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-lactose / : / レクチン
類似検索 - 構成要素
生物種Erythrina corallodendron (サンゴシトウ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Kulkarni, K.A. / Srivastava, A. / Mitra, N. / Surolia, A. / Vijayan, M. / Suguna, K.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2004
タイトル: Effect of glycosylation on the structure of Erythrina corallodendron lectin.
著者: Kulkarni, K.A. / Srivastava, A. / Mitra, N. / Sharon, N. / Surolia, A. / Vijayan, M. / Suguna, K.
履歴
登録2004年2月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_asym.entity_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lectin
B: Lectin
C: Lectin
D: Lectin
E: Lectin
F: Lectin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)160,23324
ポリマ－157,6096
非ポリマー2,62418
水16,087893
1
A: Lectin
ヘテロ分子

A: Lectin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4118
ポリマ－52,5362
非ポリマー8756
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
2
B: Lectin
ヘテロ分子

B: Lectin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4118
ポリマ－52,5362
非ポリマー8756
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_657-x+1,y,-z+21
3
C: Lectin
D: Lectin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4118
ポリマ－52,5362
非ポリマー8756
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
E: Lectin
F: Lectin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4118
ポリマ－52,5362
非ポリマー8756
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)87.24, 144.89, 127.66
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.29, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1639-

HOH

21B-2535-

HOH

31D-4633-

HOH

41E-5577-

HOH

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要素

#1: タンパク質
Lectin / レクチン / ECorL / Recombinant lectin


分子量: 26268.193 Da / 分子数: 6 / 断片: residues 1-239 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Erythrina corallodendron (サンゴシトウ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P16404
#2: 多糖
beta-D-galactopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose / beta-lactose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖, Oligosaccharideオリゴ糖
クラス: 栄養素栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: beta-lactose
記述子タイププログラム
DGalpb1-4DGlcpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5][a2112h-1b_1-5]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Glcp]{[(4+1)][b-D-Galp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 893 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THERE ARE DIFFERENCES BETWEEN THE SEQRES AND THE SEQUENCE DATABASE. THERE ARE DESCRIPTION OF ...THERE ARE DIFFERENCES BETWEEN THE SEQRES AND THE SEQUENCE DATABASE. THERE ARE DESCRIPTION OF CONFLICTS IN THE DATABSE REFERENCE AND THE DEPOSITORS REFER TO (FEBS LETTERS, 1990, 264(1): 109-111)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.4 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25% Ammonium Sulphate 100mM MES, 0.025% Sodium Azide, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 300K

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年8月1日 / 詳細: osmic mirror
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→20 Å / Num. all: 49199 / Num. obs: 49199 / % possible obs: 95.7 % / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 26.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 18.1
反射 シェル解像度: 2.55→2.64 Å / Rmerge(I) obs: 0.364 / Mean I/σ(I) obs: 18.1 / % possible all: 96.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FYU

1fyu


解像度: 2.55→17.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 509672 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.208 1189 2.5 %RANDOM
Rwork0.18 ---
obs0.18 47535 92.4 %-
all-49199 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 39.5099 Å2 / ksol: 0.306048 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.39 Å20 Å2-2.42 Å2
2---7.39 Å20 Å2
3---2 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.43 Å0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→17.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11030 0 150 893 12073
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.83
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.55→2.71 Å / Rfactor Rfree error: 0.023 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3 168 2.3 %
Rwork0.263 7266 -
obs--87.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION4LAT_PARAMLAT_TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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