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- PDB-1pv2: Native Form 2 E.coli Chaperone Hsp31 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pv2
タイトルNative Form 2 E.coli Chaperone Hsp31
要素Chaperone protein hchA
キーワードCHAPERONE / Heat Shock Protein / Putative Catalytic Triad / Flexibility / monoclinic
機能・相同性
機能・相同性情報


D-lactate dehydratase / response to methylglyoxal / thiolester hydrolase activity / glyoxalase III activity / methylglyoxal catabolic process to D-lactate via S-lactoyl-glutathione / guanine deglycation / protein deglycase / protein deglycase activity / RNA repair / protein repair ...D-lactate dehydratase / response to methylglyoxal / thiolester hydrolase activity / glyoxalase III activity / methylglyoxal catabolic process to D-lactate via S-lactoyl-glutathione / guanine deglycation / protein deglycase / protein deglycase activity / RNA repair / protein repair / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3価のアルコールのエステル加水分解酵素 / response to acidic pH / 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 / DNA repair / protein homodimerization activity / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein/nucleic acid deglycase HchA / : / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein/nucleic acid deglycase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.71 Å
データ登録者Quigley, P.M. / Korotkov, K. / Baneyx, F. / Hol, W.G.J.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2004
タイトル: A new native EcHsp31 structure suggests a key role of structural flexibility for chaperone function.
著者: Quigley, P.M. / Korotkov, K. / Baneyx, F. / Hol, W.G.J.
履歴
登録2003年6月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperone protein hchA
B: Chaperone protein hchA
C: Chaperone protein hchA
D: Chaperone protein hchA
E: Chaperone protein hchA
F: Chaperone protein hchA
G: Chaperone protein hchA
H: Chaperone protein hchA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)249,8118
ポリマ－249,8118
非ポリマー00
水1,29772
1
A: Chaperone protein hchA
B: Chaperone protein hchA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,4532
ポリマ－62,4532
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1980 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area20050 Å2
手法PISA
2
C: Chaperone protein hchA
D: Chaperone protein hchA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,4532
ポリマ－62,4532
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1940 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area20370 Å2
手法PISA
3
E: Chaperone protein hchA
F: Chaperone protein hchA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,4532
ポリマ－62,4532
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1910 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area21070 Å2
手法PISA
4
G: Chaperone protein hchA
H: Chaperone protein hchA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,4532
ポリマ－62,4532
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1990 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area21390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.487, 99.018, 116.795
Angle α, β, γ (deg.)102.95, 101.52, 94.19
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Chaperone protein hchA / Hsp31


分子量: 31226.416 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: HCHA OR B1967 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31658
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.51 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 26% PEG 6000,50mM NaCl,100 mM Tris pH 7.5.5G, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 22K, temperature 295K
結晶化
*PLUS
pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
12 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1droppH7.4
3100 mM1dropNaCl
41 mMEDTA1drop
54 mMdithiothreitol1drop
626 %PEG60001reservoir
750 mM1reservoirNaCl
8100 mMTris1reservoirpH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1.77 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2002年1月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.77 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.71→48.8 Å / Num. all: 57067 / Num. obs: 57067 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 28 / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.339 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 5883 / Rsym value: 0.339 / % possible all: 94.5
反射
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / Num. obs: 60105 / % possible obs: 96.1 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1n57

1n57


解像度: 2.71→48.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.917 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.863 / SU B: 16.066 / SU ML: 0.312 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.421
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28635 3037 5.1 %RANDOM
Rwork0.22141 ---
all0.225 60105 --
obs0.22469 57067 94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.455 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.16 Å20.08 Å20.1 Å2
2---0.17 Å20.19 Å2
3---0.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.71→48.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16161 0 0 72 16233
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.02116599
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.7611.95122508
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.83252054
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0570.22409
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.0212774
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2310.38010
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1830.5880
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1870.375
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1740.512
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.3963.510348
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.536616518
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.6518.8016251
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it10.27312.55990
LS精密化 シェル解像度: 2.707→2.777 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.393 210
Rwork0.3 3732
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.287 / Rfactor Rwork: 0.222
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg0.793

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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