[日本語] English
万見
- PDB-1rqs: NMR structure of C-terminal domain of ribosomal protein L7 from E.coli -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rqs
タイトルNMR structure of C-terminal domain of ribosomal protein L7 from E.coli
要素50S ribosomal protein L7/L12リボソーム
キーワードRIBOSOME (リボソーム) / protein L7/L12
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosome binding / large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / structural constituent of ribosome / 翻訳 (生物学) / mRNA binding / protein homodimerization activity / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L7/L12, C-terminal domain/Adaptor protein ClpS / Ribosomal protein L7/L12, oligomerisation / Ribosomal protein L7/L12, oligomerisation domain superfamily / Ribosomal protein L7/L12 dimerisation domain / Ribosomal protein L7/L12 / Ribosomal protein L7/L12, C-terminal / Ribosomal protein L7/L12 C-terminal domain / Ribosomal Protein L30; Chain: A, / Ribosomal protein L7/L12, C-terminal/adaptor protein ClpS-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein bL12
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Escherichia coli O6 (大腸菌)
Escherichia coli O157:H7 (大腸菌)
Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics in torsion angle space
データ登録者Bocharov, E.V. / Sobol, A.G. / Pavlov, K.V. / Korzhnev, D.M. / Jaravine, V.A. / Gudkov, A.T. / Arseniev, A.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: From structure and dynamics of protein L7/L12 to molecular switching in ribosome.
著者: Bocharov, E.V. / Sobol, A.G. / Pavlov, K.V. / Korzhnev, D.M. / Jaravine, V.A. / Gudkov, A.T. / Arseniev, A.S.
履歴
登録2003年12月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 50S ribosomal protein L7/L12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,5741
ポリマ－7,5741
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the least restraint violations,target function
代表モデルモデル #9lowest energy

-
要素

#1: タンパク質 50S ribosomal protein L7/L12 / リボソーム / L8


分子量: 7573.641 Da / 分子数: 1 / 断片: C-Terminal Domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli, Escherichia coli O6, Escherichia coli O157:H7, Shigella flexneri
属: Escherichia, Escherichia, Escherichia, Shigellaエスケリキア属
生物種: , Escherichia coli, Escherichia coli,大腸菌 / 株: , O6, O157:H7, / プラスミド: pPR1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1 / 参照: UniProt: P0A7K2

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1222D NOESY
1313D 15N-HNHB
14115N-HMQCJ
15315N-JNH MODULATED HSQC
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM L7 dimer U-15N; 50mM phosphate buffer; 90% H2O, 10% D2O; 30 C90% H2O/10% D2O
21mM L7 dimer U-15N; 50mM phosphate buffer; 99.9% D2O; 30 C99.9% D2O
31mM L7 dimer U-15N; 50mM phosphate buffer; 90% H2O, 10% D2O; 30 C; Tobacco virus alignment medium90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 0.15 / pH: 6.9 / 圧: ambient / 温度: 303 K
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: NMR

-
NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian UNITY / 製造業者: Varian / モデル: UNITY / 磁場強度: 600 MHz

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.3bVARIAN USAcollection
XEASY1.2.11Bartels, C.データ解析
CYANA1.01Guntert, P.構造決定
FANTOM4Schaumann, T.精密化
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics in torsion angle space
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations,target function
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る