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万見
- PDB-2lto: TDRD3 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2lto
タイトルTDRD3 complex
要素
  • DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1
  • Tudor domain-containing protein 3
キーワードTRANSCRIPTION/TRANSFERASE / aDMA / TRANSCRIPTION-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA topoisomerase III-beta-TDRD3 complex / histone H3 reader activity / microfibril binding / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / FGFR2 alternative splicing / MicroRNA (miRNA) biogenesis / Viral Messenger RNA Synthesis / Signaling by FGFR2 IIIa TM / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE ...DNA topoisomerase III-beta-TDRD3 complex / histone H3 reader activity / microfibril binding / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / FGFR2 alternative splicing / MicroRNA (miRNA) biogenesis / Viral Messenger RNA Synthesis / Signaling by FGFR2 IIIa TM / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / mRNA Capping / mRNA Splicing - Minor Pathway / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / DNA topological change / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / histone H4 reader activity / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA polymerase II, core complex / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / Inhibition of DNA recombination at telomere / mRNA Splicing - Major Pathway / positive regulation of RNA splicing / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / promoter-specific chromatin binding / Transcriptional regulation by small RNAs / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / DNA-templated transcription termination / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / kinase binding / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / DNA-directed RNA polymerase / DNA-directed RNA polymerase activity / chromosome / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ / Estrogen-dependent gene expression / transcription by RNA polymerase II / transcription coactivator activity / hydrolase activity / RNA-directed RNA polymerase / RNA-directed RNA polymerase activity / ubiquitin protein ligase binding / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / Golgi apparatus / mitochondrion / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tudor domain-containing protein 3, UBA domain / : / RecQ mediated genome instability protein 1, N-terminal / RecQ mediated genome instability protein, N-terminal OB-fold superfamily / RMI1, N-terminal OB-fold domain / Tudor domain / UBA-like domain / Tudor domain profile. / Tudor domain / Tudor domain ...Tudor domain-containing protein 3, UBA domain / : / RecQ mediated genome instability protein 1, N-terminal / RecQ mediated genome instability protein, N-terminal OB-fold superfamily / RMI1, N-terminal OB-fold domain / Tudor domain / UBA-like domain / Tudor domain profile. / Tudor domain / Tudor domain / Ubiquitin associated domain / SH3 type barrels. - #140 / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / UBA-like superfamily / RNA polymerase Rpb1 C-terminal repeat / RNA polymerase II, heptapeptide repeat, eukaryotic / Eukaryotic RNA polymerase II heptapeptide repeat. / RNA polymerase Rpb1, domain 6 / RNA polymerase Rpb1, domain 6 / RNA polymerase Rpb1, domain 7 / RNA polymerase Rpb1, domain 7 superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 7 / DNA-directed RNA polymerase, subunit beta-prime / RNA polymerase Rpb1, domain 3 superfamily / RNA polymerase Rpb1, clamp domain superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase, alpha subunit / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase Rpb1, domain 2 / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase, N-terminal / RNA polymerase Rpb1, funnel domain superfamily / RNA polymerase I subunit A N-terminus / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1 / Tudor domain-containing protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Sikorsky, T.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2012
タイトル: Recognition of asymmetrically dimethylated arginine by TDRD3.
著者: Sikorsky, T. / Hobor, F. / Krizanova, E. / Pasulka, J. / Kubicek, K. / Stefl, R.
履歴
登録2012年5月30日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月15日Group: Non-polymer description
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_poly / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.12024年11月20日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tudor domain-containing protein 3
B: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,3222
ポリマ－8,3222
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Tudor domain-containing protein 3


分子量: 6827.806 Da / 分子数: 1 / 断片: Tudor domain residues 554-608 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TDRD3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H7E2
#2: タンパク質・ペプチド DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1 / RNA polymerase II subunit B1 / DNA-directed RNA polymerase II subunit A / DNA-directed RNA ...RNA polymerase II subunit B1 / DNA-directed RNA polymerase II subunit A / DNA-directed RNA polymerase III largest subunit / RNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1


分子量: 1494.605 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1804-1816 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P24928, DNA-directed RNA polymerase, RNA-directed RNA polymerase
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HBHA(CO)NH
1313D HNCA
1413D CBCA(CO)NH
1513D 1H-13C NOESY aliphatic
1613D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細内容: 1.7 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein_1, 50 mM sodium phosphate, 10 mM beta-mercaptoethanol, 150 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.7 mMentity_1-1[U-99% 13C; U-99% 15N]1
50 mMsodium phosphate-21
10 mMbeta-mercaptoethanol-31
150 mMsodium chloride-41
試料状態イオン強度: 150 / pH: 8 / 圧: ambient / 温度: 293.15 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
SparkyGoddardchemical shift assignment
AmberCase, Darden, Cheatham III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, and Kollman精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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