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万見
- PDB-1qpj: CRYSTAL STRUCTURE OF THE LYMPHOCYTE-SPECIFIC KINASE LCK IN COMPLE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qpj
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE LYMPHOCYTE-SPECIFIC KINASE LCK IN COMPLEX WITH STAUROSPORINE.
要素LCK TYROSINE KINASE
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / ALPHA BETA FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of lymphocyte activation / positive regulation of leukocyte cell-cell adhesion / Fc-gamma receptor signaling pathway / CD28 co-stimulation / intracellular zinc ion homeostasis / FLT3 signaling through SRC family kinases / CD4 receptor binding / Nef Mediated CD4 Down-regulation / Nef and signal transduction / Interleukin-2 signaling ...regulation of lymphocyte activation / positive regulation of leukocyte cell-cell adhesion / Fc-gamma receptor signaling pathway / CD28 co-stimulation / intracellular zinc ion homeostasis / FLT3 signaling through SRC family kinases / CD4 receptor binding / Nef Mediated CD4 Down-regulation / Nef and signal transduction / Interleukin-2 signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / protein serine/threonine phosphatase activity / Regulation of KIT signaling / CTLA4 inhibitory signaling / leukocyte migration / phospholipase activator activity / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / 中心体マトリックス / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / PECAM1 interactions / phospholipase binding / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / RHOH GTPase cycle / 造血 / Generation of second messenger molecules / 免疫シナプス / T cell differentiation / CD8 receptor binding / PD-1 signaling / phosphatidylinositol 3-kinase binding / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / release of sequestered calcium ion into cytosol / GPVI-mediated activation cascade / T cell costimulation / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / phosphotyrosine residue binding / SH2 domain binding / T cell receptor binding / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / B cell receptor signaling pathway / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / Signaling by SCF-KIT / 凝固・線溶系 / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / positive regulation of T cell activation / Downstream TCR signaling / PIP3 activates AKT signaling / DAP12 signaling / ATPase binding / T cell receptor signaling pathway / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein phosphatase binding / protein tyrosine kinase activity / intracellular signal transduction / response to xenobiotic stimulus / 脂質ラフト / protein phosphorylation / signaling receptor binding / 自然免疫系 / protein kinase binding / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Lck, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase Lck, SH2 domain / SH3ドメイン / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2ドメイン / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily ...Lck, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase Lck, SH2 domain / SH3ドメイン / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2ドメイン / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
スタウロスポリン / Tyrosine-protein kinase Lck
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Zhu, X. / Kim, J.L. / Rose, P.E. / Stover, D.R. / Toledo, L.M.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999
タイトル: Structural analysis of the lymphocyte-specific kinase Lck in complex with non-selective and Src family selective kinase inhibitors.
著者: Zhu, X. / Kim, J.L. / Newcomb, J.R. / Rose, P.E. / Stover, D.R. / Toledo, L.M. / Zhao, H. / Morgenstern, K.A.
履歴
登録1999年5月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LCK TYROSINE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9163
ポリマ－32,3541
非ポリマー5632
水1,982110
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.540, 69.040, 73.730
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 LCK TYROSINE KINASE


分子量: 32353.818 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: LYMPHOCYTE / プラスミド: PFASTBAC1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P06239, EC: 2.7.1.112
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-STU / STAUROSPORINE / スタウロスポリン / スタウロスポリン


分子量: 466.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H26N4O3
コメント: 抗がん剤, 抗真菌剤, 抗生剤, alkaloid*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.16 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M TRIS PH 8.5 0.25 M LI2SO4 20% POLYETHYLENE GLYCOL 6000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
pH: 6.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mMprotein1drop
21.6 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 MBis-Tris1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年2月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→35 Å / Num. obs: 16145 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 21.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.202 / % possible all: 94.3
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 35 Å / 冗長度: 3.3 % / Num. measured all: 53567 / Biso Wilson estimate: 21.5 Å2
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94 % / 冗長度: 3.1 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR98精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.2→6 Å / σ(F): 1
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.267 712 RANDOM
Rwork0.214 --
obs0.214 14310 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2591 0 42 330 2963
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 98 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.262
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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