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万見
- PDB-1mhs: Model of Neurospora crassa proton ATPase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mhs
タイトルModel of Neurospora crassa proton ATPase
要素Plasma Membrane ATPase
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / PROTON TRANSPORT (プロトンポンプ) / ion transport / proton pump (プロトンポンプ) / P-type ATPase / active transport (能動輸送)
機能・相同性
機能・相同性情報


P-type H+-exporting transporter / proton export across plasma membrane / P-type proton-exporting transporter activity / proton transmembrane transport / regulation of intracellular pH / membrane => GO:0016020 / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
P-type ATPase, subfamily IIIA / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase ...P-type ATPase, subfamily IIIA / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Plasma membrane ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Neurospora crassa (アカパンカビ)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8 Å
データ登録者Kuhlbrandt, W.
引用
ジャーナル: Science / 年: 2002
タイトル: Structure, mechanism, and regulation of the Neurospora plasma membrane H+-ATPase.
著者: Werner Kühlbrandt / Johan Zeelen / Jens Dietrich /
要旨: Proton pumps in the plasma membrane of plants and yeasts maintain the intracellular pH and membrane potential. To gain insight into the molecular mechanisms of proton pumping, we built an atomic ...Proton pumps in the plasma membrane of plants and yeasts maintain the intracellular pH and membrane potential. To gain insight into the molecular mechanisms of proton pumping, we built an atomic homology model of the proton pump based on the 2.6 angstrom x-ray structure of the related Ca2+ pump from rabbit sarcoplasmic reticulum. The model, when fitted to an 8 angstrom map of the Neurospora proton pump determined by electron microscopy, reveals the likely path of the proton through the membrane and shows that the nucleotide-binding domain rotates by approximately 70 degrees to deliver adenosine triphosphate (ATP) to the phosphorylation site. A synthetic peptide corresponding to the carboxyl-terminal regulatory domain stimulates ATPase activity, suggesting a mechanism for proton transport regulation.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1998
タイトル: Three-dimensional map of the plasma membrane H+-ATPase in the open conformation
著者: AUER, M. / SCARBOROUGH, G.A. / KUHLBRANDT, W.
履歴
登録2002年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年7月18日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: em_single_particle_entity / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_radiation.pdbx_scattering_type
Remark 295 NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON THE MTRIX RECORDS BELOW DESCRIBE ... NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON THE MTRIX RECORDS BELOW DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG ATOMS IN THIS ENTRY. APPLYING THE APPROPRIATE MTRIX TRANSFORMATION TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED SECOND. CHAIN IDENTIFIERS GIVEN AS "?" REFER TO CHAINS FOR WHICH ATOMS ARE NOT FOUND IN THE ENTRY. APPLIED TO TRANSFORMED TO TRANSFORM CHAIN RESIDUES CHAIN RESIDUES RMSD SSS M 1 A 1 .. 920 B 1 .. 920 ? WHERE SSS -> COLUMNS 8-10 OF MTRIX RECORDS
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS A PORTION OF THE BIOLOGICALLY SIGNIFICANT MULTIMER. SEE REMARK ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS A PORTION OF THE BIOLOGICALLY SIGNIFICANT MULTIMER. SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S) ASSEMBLY COMPONENTS COM_ID: 1 NAME:PLASMA MEMBRANE PROTON ATPASE HEXAMERIC ASSEMBLY

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Plasma Membrane ATPase
B: Plasma Membrane ATPase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,9692
ポリマ－199,9692
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)167.000, 167.000, 250.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given / Matrix: (0.5, 0.866), (-0.866, 0.5), (1) / ベクター: 84.5, 48.2)

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要素

#1: タンパク質 Plasma Membrane ATPase / Proton pump


分子量: 99984.359 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: isolated from plasma membrane of cultured Neurospora cells
由来: (天然) Neurospora crassa (アカパンカビ) / 株: FGSC 4761 / 参照: UniProt: P07038, EC: 3.6.3.6

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 2D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Parent-ID
1Neurospora ATPase hexamer crystalCOMPLEX2D crystals were grown as described in Auer et al, J. Mol. Biol. 287, 961-968 (1999)0
2plasma membrane proton ATPase hexameric assemblyCOMPLEX1
緩衝液名称: 100 mM ammonium sulphate, Tris-HCl, 30% glycerol, 10.5% PEG 4000
pH: 6.8
詳細: 100 mM ammonium sulphate, Tris-HCl, 30% glycerol, 10.5% PEG 4000
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: hydrophobic carbon support film on 400 mesh gold-plated Cu EM grid
急速凍結詳細: 2D crystals were vitrified by immersion in liquid nitrogen
結晶化
*PLUS
手法: その他 / 詳細: MRC ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY

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データ収集

顕微鏡モデル: JEOL 3000SFF
詳細: Images were also recorded on JEOL 2000 EX and Philips CM200 FEG electron microscopes at 80 K at a dose of 1000 e/nm**2
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / Cs: 1.6 mm
試料ホルダ温度: 4 K / 傾斜角・最大: 60 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 60
放射散乱光タイプ: electron
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア名称: MRC / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正詳細: crystallographic
3次元再構成解像度: 8 Å / ピクセルサイズ（公称値）: 1.4 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.4 Å / 倍率補正: electron diffraction of standard specimen / 対称性のタイプ: 2D CRYSTAL
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: best visual fit using the program o / 詳細: METHOD--manual REFINEMENT PROTOCOL--manual fit
原子モデル構築詳細: this entry
精密化最高解像度: 8 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14082 0 0 0 14082

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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