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万見
- PDB-1j5o: CRYSTAL STRUCTURE OF MET184ILE MUTANT OF HIV-1 REVERSE TRANSCRIPT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1j5o
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF MET184ILE MUTANT OF HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE IN COMPLEX WITH DOUBLE STRANDED DNA TEMPLATE-PRIMER
要素
  • (Reverse transcriptase逆転写酵素) x 2
  • 5'-D(*AP*TP*GP*GP*CP*GP*CP*CP*CP*GP*AP*AP*CP*AP*GP*GP*GP*AP*C)-3'
  • 5'-D(*GP*TP*CP*CP*CP*TP*GP*TP*TP*CP*GP*GP*GP*CP*GP*CP*CP*A)-3'
  • ANTIBODY (HEAVY CHAIN)
  • ANTIBODY (LIGHT CHAIN)
キーワードTRANSFERASE/IMMUNE SYSTEM/DNA / HIV (ヒト免疫不全ウイルス) / REVERSE TRANSCRIPTASE (逆転写酵素) / MET184ILE / 3TC / PROTEIN-DNA COMPLEX (デオキシリボ核酸) / DRUG RESISTANCE (薬剤耐性) / M184I / TRANSFERASE-IMMUNE SYSTEM-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / : / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / : / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA ...HIV-1 retropepsin / : / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / : / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA / viral penetration into host nucleus / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / viral nucleocapsid / DNA recombination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNAポリメラーゼ / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / symbiont-mediated suppression of host gene expression / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / タンパク質分解 / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / 生体膜
類似検索 - 分子機能
HIV Type 1 Reverse Transcriptase, subunit A, domain 1 / HIV Type 1 Reverse Transcriptase; Chain A, domain 1 / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. ...HIV Type 1 Reverse Transcriptase, subunit A, domain 1 / HIV Type 1 Reverse Transcriptase; Chain A, domain 1 / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / リボヌクレアーゼH / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Ribonuclease H domain / RNase H type-1 domain profile. / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / ジンクフィンガー / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Alpha-Beta Plaits / 抗体 / Roll / DNA/RNA polymerase superfamily / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Sarafianos, S.G. / Das, K. / Arnold, E.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1999
タイトル: Lamivudine (3TC) resistance in HIV-1 reverse transcriptase involves steric hindrance with beta-branched amino acids.
著者: Sarafianos, S.G. / Das, K. / Clark Jr., A.D. / Ding, J. / Boyer, P.L. / Hughes, S.H. / Arnold, E.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Structure and Functional Implications of the Polymerase Active Site Region in a Complex of HIV-1 RT with a Double-Stranded DNA template-primer and an Antibody Fab Fragment at 2.8 Angstroms Resolution
著者: Ding, J. / Das, K. / Hsiou, Y. / Sarafianos, S.G. / Clark Jr., A.D. / Jacobo-Molina, A. / Tantillo, C. / Hughes, S.H. / Arnold, E.
#2: ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 1999
タイトル: Touching the Heart of HIV-1 Drug Resistance: The Fingers Close Down on the dNTP at the Polymerase Active Site
著者: Sarafianos, S.G. / Das, K. / Ding, J. / Boyer, P.L. / Hughes, S.H. / Arnold, E.
履歴
登録2002年5月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2002年6月14日ID: 1C9R
改定 1.02002年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_sheet.number_strands
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
T: 5'-D(*AP*TP*GP*GP*CP*GP*CP*CP*CP*GP*AP*AP*CP*AP*GP*GP*GP*AP*C)-3'
P: 5'-D(*GP*TP*CP*CP*CP*TP*GP*TP*TP*CP*GP*GP*GP*CP*GP*CP*CP*A)-3'
A: Reverse transcriptase
B: Reverse transcriptase
L: ANTIBODY (LIGHT CHAIN)
H: ANTIBODY (HEAVY CHAIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,3116
ポリマ－172,3116
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)169.180, 169.180, 221.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number153
Space group name H-MP3212

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要素

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DNA鎖 , 2種, 2分子 TP

#1: DNA鎖 5'-D(*AP*TP*GP*GP*CP*GP*CP*CP*CP*GP*AP*AP*CP*AP*GP*GP*GP*AP*C)-3'


分子量: 5864.801 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖 5'-D(*GP*TP*CP*CP*CP*TP*GP*TP*TP*CP*GP*GP*GP*CP*GP*CP*CP*A)-3'


分子量: 5484.528 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#3: タンパク質 Reverse transcriptase / 逆転写酵素 / HIV-1 RT


分子量: 64256.613 Da / 分子数: 1 / Mutation: M184I,C280S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirusレンチウイルス属 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03366, 逆転写酵素
#4: タンパク質 Reverse transcriptase / 逆転写酵素 / HIV-1 RT


分子量: 50263.723 Da / 分子数: 1 / Mutation: M184I,C280S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirusレンチウイルス属 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03366, 逆転写酵素

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抗体 , 2種, 2分子 LH

#5: 抗体 ANTIBODY (LIGHT CHAIN)


分子量: 22984.068 Da / 分子数: 1 / Fragment: FAB28 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#6: 抗体 ANTIBODY (HEAVY CHAIN)


分子量: 23457.156 Da / 分子数: 1 / Fragment: FAB28 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 10

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.88 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 30 % SATURATED AMMONIUM SULFATE, 100 MM CACODYLATE PH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
125 mg/mlprotein1drop
20.2 mMDNA1drop
3100 mMcacodylate1reservoirpH5.6
429-31 %satammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
12771
21051
放射光源
由来サイトビームラインID波長
シンクロトロンCHESS F110.918
シンクロトロンNSLS X2521.1
検出器
タイプID検出器日付
FUJI1IMAGE PLATE1996年9月10日
MARRESEARCH2IMAGE PLATE1997年6月10日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9181
21.11
反射解像度: 3.5→40 Å / Num. all: 46038 / Num. obs: 42062 / % possible obs: 91.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.91 % / Rmerge(I) obs: 0.118 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 3.5→3.63 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / % possible all: 83
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å / % possible obs: 91.5 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 83 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.843精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 3.5→10 Å / σ(F): 1 / σ(I): 1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 1700 -
Rwork0.262 --
obs0.27 39033 91.5 %
all-46020 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10967 753 0 0 11720
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.68
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
最低解像度: 10 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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