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- PDB-1fjx: STRUCTURE OF TERNARY COMPLEX OF HHAI METHYLTRANSFERASE MUTANT (T2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fjx
タイトルSTRUCTURE OF TERNARY COMPLEX OF HHAI METHYLTRANSFERASE MUTANT (T250G) IN COMPLEX WITH DNA AND ADOHCY
要素
  • DNA (5'-D(*TP*GP*AP*TP*AP*GP*CP*GP*CP*TP*AP*TP*C)-3')
  • HHAI DNA METHYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE/DNA / AdoMet-dependent Methyltransferase fold protein-DNA-cofactor complex / TRANSFERASE-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


DNAメチルトランスフェラーゼ / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / DNA restriction-modification system / DNA binding
類似検索 - 分子機能
DNA Methylase, subunit A, domain 2 / DNA Methylase; Chain A, domain 2 / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site / C-5 cytosine-specific DNA methylases C-terminal signature. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / Vaccinia Virus protein VP39 ...DNA Methylase, subunit A, domain 2 / DNA Methylase; Chain A, domain 2 / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site / C-5 cytosine-specific DNA methylases C-terminal signature. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Alpha-Beta Complex / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-アデノシル-L-ホモシステイン / デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / Type II methyltransferase M.HhaI
類似検索 - 構成要素
生物種Haemophilus haemolyticus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.26 Å
データ登録者Vilkaitis, G. / Dong, A. / Weinhold, E. / Cheng, X. / Klimasauskas, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Functional roles of the conserved threonine 250 in the target recognition domain of HhaI DNA methyltransferase.
著者: Vilkaitis, G. / Dong, A. / Weinhold, E. / Cheng, X. / Klimasauskas, S.
履歴
登録2000年8月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: DNA (5'-D(*TP*GP*AP*TP*AP*GP*CP*GP*CP*TP*AP*TP*C)-3')
D: DNA (5'-D(*TP*GP*AP*TP*AP*GP*CP*GP*CP*TP*AP*TP*C)-3')
A: HHAI DNA METHYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,5086
ポリマ－44,9313
非ポリマー5773
水4,234235
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)98.46, 98.46, 323.22
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number155
Space group name H-MH32
詳細The biological assembly is a ternary complex from HhaI Methyltransferase, a palindromic oligonucleotide, and S-adenosyl-l-homocysteine (AdoHcy)

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要素

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*TP*GP*AP*TP*AP*GP*CP*GP*CP*TP*AP*TP*C)-3')


分子量: 3966.597 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemically Synthesized
#2: タンパク質 HHAI DNA METHYLTRANSFERASE


分子量: 36998.156 Da / 分子数: 1 / Mutation: T250G / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus haemolyticus (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05102, EC: 2.1.1.73
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン / S-アデノシル-L-ホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 235 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.1 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 2.7 M ammonium sulfate 20% (w/v) glucose 50 mM sodium citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 16K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12.7 Mammonium sulfate1drop
220 %(w/v)glucose1drop
350 mMsodium citrate1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 1.1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.26→20 Å / Num. all: 24152 / Num. obs: 67597 / % possible obs: 82.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 2.26→2.3 Å / Rmerge(I) obs: 0.288 / Num. unique all: 474 / % possible all: 32.7
反射
*PLUS
Num. obs: 24152 / Num. measured all: 67597

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.26→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 1896 8 %Random
Rwork0.207 ---
all-24065 --
obs-24065 82.9 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.26→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3190 580 42 705 4517
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 8 % / Rfactor obs: 0.207
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプ
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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