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万見
- PDB-1f3j: HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN I-AG7 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f3j
タイトルHISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN I-AG7
要素
  • H-2 CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN
  • LYSOZYME C
  • MHC CLASS II NOD
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN / MHC / PEPTIDE COMPLEX (ペプチド)
機能・相同性
機能・相同性情報


antigen processing and presentation of peptide antigen / positive regulation of T cell differentiation / antigen processing and presentation / negative regulation of T cell proliferation / エンドソーム / 抗微生物ペプチド / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex ...antigen processing and presentation of peptide antigen / positive regulation of T cell differentiation / antigen processing and presentation / negative regulation of T cell proliferation / エンドソーム / 抗微生物ペプチド / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / positive regulation of T cell activation / cell wall macromolecule catabolic process / リゾチーム / MHC class II protein complex binding / lysozyme activity / late endosome membrane / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / 獲得免疫系 / リソソーム / エンドソーム / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / protein-containing complex binding / ゴルジ体 / 細胞膜 / 小胞体 / extracellular space / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme ...Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / Class II Histocompatibility Antigen, M Beta Chain; Chain B, domain 1 / MHC class II, beta chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, beta domain / Class II histocompatibility antigen, beta domain / MHC class II, alpha chain, N-terminal / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / Class II histocompatibility antigen, alpha domain / MHC class II, alpha/beta chain, N-terminal / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Lysozyme-like domain superfamily / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / 抗体 / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysozyme C / H-2 class II histocompatibility antigen, A-D alpha chain / H2-Ab1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Latek, R.R. / Unanue, E.R. / Fremont, D.H.
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2000
タイトル: Structural basis of peptide binding and presentation by the type I diabetes-associated MHC class II molecule of NOD mice.
著者: Latek, R.R. / Suri, A. / Petzold, S.J. / Nelson, C.A. / Kanagawa, O. / Unanue, E.R. / Fremont, D.H.
履歴
登録2000年6月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.62023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: H-2 CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN
B: MHC CLASS II NOD
P: LYSOZYME C
D: H-2 CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN
E: MHC CLASS II NOD
Q: LYSOZYME C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,61512
ポリマ－89,2886
非ポリマー1,3276
水1,29772
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18090 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area36750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.540, 109.540, 176.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-1005-

HOH

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要素

#1: タンパク質 H-2 CLASS II HISTOCOMPATIBILITY ANTIGEN


分子量: 20792.258 Da / 分子数: 2 / 断片: A-D ALPHA CHAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P04228
#2: タンパク質 MHC CLASS II NOD


分子量: 22179.779 Da / 分子数: 2 / 断片: BETA CHAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q31135
#3: タンパク質・ペプチド LYSOZYME C


分子量: 1671.880 Da / 分子数: 2
断片: RESIDUES 11-24, CORRESPOND TO BINDING SITES P-3 TO P11
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P00698
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THIS ENTRY CONTAINS COORDINATES FOR THE EXTRACELLULAR DOMAINS OF THE MURINE MHC CLASS II MOLECULE I- ...THIS ENTRY CONTAINS COORDINATES FOR THE EXTRACELLULAR DOMAINS OF THE MURINE MHC CLASS II MOLECULE I-Ag7 WITH PEPTIDE FROM HEN EGG WHITE LYSOZYME (11 - 24). THE COMPLEX WAS PRODUCED AS A CHIMERIC MOLECULE WITH THE PEPTIDE COVALENTLY ATTACHED TO THE I-AK BETA CHAIN VIA A POLYPEPTIDE LINKER. MODIFIED LEUCINE ZIPPER TAILS WERE ATTACHED TO THE ALPHA AND BETA CHAIN TERMINI. THROMBIN TREATMENT RELEASED THE ZIPPER TAILS AND CUT THE PEPTIDE LINKER.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.46 %
結晶化pH: 4.4 / 詳細: pH 4.4
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 %PEG5000 MME1reservoir
2100 mMsodium acetate1reservoir
310 %ethylene glycol1reservoir
420 mMHEPES1drop
50.02 %sodium azide1drop
610 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: YALE MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→20 Å / Num. obs: 18859 / % possible obs: 93.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 39.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.129 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 3.1→3.29 Å / Rmerge(I) obs: 0.345 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 98.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 102791
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.8 % / Num. unique obs: 3524 / Num. measured obs: 15897

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4データ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1IAK

1iak


解像度: 3.1→19.82 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 285984.27 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.299 781 4.8 %RANDOM
Rwork0.221 ---
obs0.221 16107 80.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 36.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.07 Å20 Å20 Å2
2--4.07 Å20 Å2
3----8.14 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.53 Å0.37 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.9 Å0.51 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→19.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6308 0 84 72 6464
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.86
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.391.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.512
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.432
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.462.5
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.29 Å / Rfactor Rfree error: 0.034 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.363 112 5 %
Rwork0.285 2143 -
obs--69 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CARBOHYDRATE.PARAMCARBOHYDRATE.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.1 Å / σ(F): 3 / % reflection Rfree: 4.8 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 36.4 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.86
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.363 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.285 / Rfactor obs: 0.285

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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