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- PDB-1dgk: MUTANT MONOMER OF RECOMBINANT HUMAN HEXOKINASE TYPE I WITH GLUCOS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1dgk
タイトルMUTANT MONOMER OF RECOMBINANT HUMAN HEXOKINASE TYPE I WITH GLUCOSE AND ADP IN THE ACTIVE SITE
要素HEXOKINASE TYPE I
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / BRAIN HEXOKINASE / MAMMALIAN HEXOKINASE 1 / SUGAR KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective HK1 causes hexokinase deficiency (HK deficiency) / glucosamine kinase activity / hexokinase activity / mannokinase activity / maintenance of protein location in mitochondrion / positive regulation of cytokine production involved in immune response / establishment of protein localization to mitochondrion / ヘキソキナーゼ / fructokinase activity / carbohydrate phosphorylation ...Defective HK1 causes hexokinase deficiency (HK deficiency) / glucosamine kinase activity / hexokinase activity / mannokinase activity / maintenance of protein location in mitochondrion / positive regulation of cytokine production involved in immune response / establishment of protein localization to mitochondrion / ヘキソキナーゼ / fructokinase activity / carbohydrate phosphorylation / glucokinase activity / mannose metabolic process / glucose 6-phosphate metabolic process / peptidoglycan binding / glucose binding / fructose 6-phosphate metabolic process / canonical glycolysis / 解糖系 / intracellular glucose homeostasis / positive regulation of interleukin-1 beta production / glycolytic process / glucose metabolic process / mitochondrial outer membrane / 炎症 / 脂質ラフト / 自然免疫系 / ミトコンドリア / ATP binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Hexokinase; domain 1 / Hexokinase; domain 1 - #20 / ヘキソキナーゼ / Hexokinase, binding site / Hexokinase, N-terminal / Hexokinase, C-terminal / ヘキソキナーゼ / ヘキソキナーゼ / Hexokinase domain signature. / Hexokinase domain profile. ...Hexokinase; domain 1 / Hexokinase; domain 1 - #20 / ヘキソキナーゼ / Hexokinase, binding site / Hexokinase, N-terminal / Hexokinase, C-terminal / ヘキソキナーゼ / ヘキソキナーゼ / Hexokinase domain signature. / Hexokinase domain profile. / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / alpha-D-glucopyranose / リン酸塩 / Hexokinase-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Aleshin, A.E. / Liu, X. / Kirby, C. / Bourenkov, G.P. / Bartunik, H.D. / Fromm, H.J. / Honzatko, R.B.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Crystal structures of mutant monomeric hexokinase I reveal multiple ADP binding sites and conformational changes relevant to allosteric regulation.
著者: Aleshin, A.E. / Kirby, C. / Liu, X. / Bourenkov, G.P. / Bartunik, H.D. / Fromm, H.J. / Honzatko, R.B.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Regulation of Hexokinase I: Crystal Structure of Recombinant Human Brain Hexokinase Complexed with Glucose and Phosphate
著者: Aleshin, A.E. / Zeng, C. / Bartunik, H.D. / Fromm, H.J. / Honzatko, R.B.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: The Mechanism of Regulation of Hexokinase: New Insights from the Crystal Structure of Recombinant Human Brain Hexokinase Complexed with Glucose and Glucose-6-Phosphate
著者: Aleshin, A.E. / Zeng, C. / Bartunik, H.D. / Fromm, H.J. / Honzatko, R.B.
履歴
登録1999年11月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52021年11月3日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
N: HEXOKINASE TYPE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,8676
ポリマ－102,5571
非ポリマー1,3105
水1,69394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)145.780, 146.830, 58.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 HEXOKINASE TYPE I / HK I / BRAIN FORM HEXOKINASE


分子量: 102556.984 Da / 分子数: 1 / 変異: E280A, R283A, G284Y, T536A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: SECOND MOLECULE OF ADP IS BOUND NEAR THE N-TERMINUS OF THE POLYPEPTIDE CHAIN. THE REGULATORY SITE OF THE N-TERMINAL DOMAIN IS OCCUPIED WITH GLUCOSE AND PHOSPHATE. MUTATIONS IN DIMER INTERFACE AND THE ACTIVE SITE
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: NEURON / 器官: BRAIN脳 / プラスミド: PET11A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19367, ヘキソキナーゼ
#2: 糖 ChemComp-GLC / alpha-D-glucopyranose / alpha-D-glucose / D-glucose / glucose / α-D-グルコピラノ-ス / グルコース


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.76 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 8000, SODIUM ACETATE, MES, ADP, GLUCOSE, GLUCOSE-6-PHOSPHATE. GROWN CRYSTALS WERE SOAKED WITH THE SAME BUFFER, BUT W/O GLUCOSE-6-PHOSPHATE, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
詳細: drop consists of equal volume of protein and precipitant solutions
PH range low: 6.5 / PH range high: 5.8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mg/mlprotein1drop
214-18 %(w/v)PEG80001reservoirprecipitant
3200 mMMES1reservoirprecipitant
4200 mMsodium acetate1reservoirprecipitant
520 mMADP1reservoirprecipitant
62 mM1reservoirprecipitantAl(NO3)3
710 mM1reservoirprecipitantNaF
830 mMmagnesium acetate1reservoirprecipitant

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-D / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年2月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.77→50 Å / Num. all: 65575 / Num. obs: 25465 / % possible obs: 78 % / 冗長度: 2.64 % / Biso Wilson estimate: 54 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.77→2.98 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / % possible all: 57
反射
*PLUS
Num. obs: 25491 / % possible obs: 77.5 % / Num. measured all: 65575
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 57 % / Rmerge(I) obs: 0.44

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.8→8 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: USED MAXIMUM LIKELIHOOD RESIDUALS AND CONJUGATE DIRECTION MINIMIZATION.SIDE CHAINS OF RESIDUES 16, 17, 20, 21, 24, 101, 102, 252, 353, 794-799, 801, 804, 806, 809-811 HAVE POOR ELECTRON ...詳細: USED MAXIMUM LIKELIHOOD RESIDUALS AND CONJUGATE DIRECTION MINIMIZATION.SIDE CHAINS OF RESIDUES 16, 17, 20, 21, 24, 101, 102, 252, 353, 794-799, 801, 804, 806, 809-811 HAVE POOR ELECTRON DENSITY. THEIR OCCUPANCIES ARE SET TO 0.01
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.308 1241 -RANDOM
Rwork0.258 ---
all0.26 23882 --
obs0.26 23882 78 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7079 0 83 94 7256
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.039
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.31 / Rfactor Rwork: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.04

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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