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- PDB-1bg3: RAT BRAIN HEXOKINASE TYPE I COMPLEX WITH GLUCOSE AND INHIBITOR GL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bg3
タイトルRAT BRAIN HEXOKINASE TYPE I COMPLEX WITH GLUCOSE AND INHIBITOR GLUCOSE-6-PHOSPHATE
要素HEXOKINASE
キーワードHEXOKINASE / PHOSPHOTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Synthesis of GDP-mannose / response to ketamine / Glycolysis / response to brassinosteroid / glucosamine kinase activity / GDP-mannose biosynthetic process from mannose / hexokinase activity / carbohydrate phosphorylation / maintenance of protein location in mitochondrion ...: / Synthesis of GDP-mannose / response to ketamine / Glycolysis / response to brassinosteroid / glucosamine kinase activity / GDP-mannose biosynthetic process from mannose / hexokinase activity / carbohydrate phosphorylation / maintenance of protein location in mitochondrion / mannokinase activity / establishment of protein localization to mitochondrion / hexokinase / fructokinase activity / glucokinase activity / mannose metabolic process / positive regulation of cytokine production involved in immune response / glucose 6-phosphate metabolic process / peptidoglycan binding / D-glucose binding / fructose 6-phosphate metabolic process / canonical glycolysis / intracellular glucose homeostasis / positive regulation of interleukin-1 beta production / response to ischemia / glycolytic process / caveola / glucose metabolic process / mitochondrial outer membrane / response to hypoxia / protein kinase activity / inflammatory response / membrane raft / innate immune response / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hexokinase; domain 1 / Hexokinase; domain 1 - #20 / Hexokinase / Hexokinase, binding site / Hexokinase, N-terminal / Hexokinase, C-terminal / Hexokinase / Hexokinase / Hexokinase domain signature. / Hexokinase domain profile. ...Hexokinase; domain 1 / Hexokinase; domain 1 - #20 / Hexokinase / Hexokinase, binding site / Hexokinase, N-terminal / Hexokinase, C-terminal / Hexokinase / Hexokinase / Hexokinase domain signature. / Hexokinase domain profile. / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-D-glucopyranose / 6-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / Hexokinase-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Mulichak, A.M. / Garavito, R.M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1998
タイトル: The structure of mammalian hexokinase-1.
著者: Mulichak, A.M. / Wilson, J.E. / Padmanabhan, K. / Garavito, R.M.
履歴
登録1998年6月4日処理サイト: BNL
改定 1.01999年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_PDB_caveat ...chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEXOKINASE
B: HEXOKINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)206,89211
ポリマ－205,0902
非ポリマー1,8019
水4,216234
1
A: HEXOKINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,4666
ポリマ－102,5451
非ポリマー9215
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: HEXOKINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,4265
ポリマ－102,5451
非ポリマー8814
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)132.100, 77.100, 137.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.999992, 0.001479, -0.003776), (-0.00247, -0.960616, 0.27787), (-0.003216, 0.277877, 0.96061)
ベクター: 2.4096, -45.7803, 6.5478)
詳細ALTHOUGH ENZYME IS ACTIVE AS A MONOMER, DIMERIZATION OCCURS AT HIGH PROTEIN CONCENTRATION, PARTICULARLY IN THE PRESENCE OF THE INHIBITOR G6P

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要素

#1: タンパク質 HEXOKINASE / ATP-D-HEXOSE-6-PHOSPHOTRANSFERASE


分子量: 102545.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: BOTH MONOMERS HAVE TWO SMALL BREAKS AT KNOWN OR LIKELY TRYPSIN CLEAVAGE SITES. ALTHOUGH ENZYME IS ACTIVE AS A MONOMER, DIMERIZATION OCCURS AT HIGH PROTEIN CONCENTRATION, PARTICULARLY IN THE ...詳細: BOTH MONOMERS HAVE TWO SMALL BREAKS AT KNOWN OR LIKELY TRYPSIN CLEAVAGE SITES. ALTHOUGH ENZYME IS ACTIVE AS A MONOMER, DIMERIZATION OCCURS AT HIGH PROTEIN CONCENTRATION, PARTICULARLY IN THE PRESENCE OF THE INHIBITOR G6P
由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: BRAIN / 組織: BRAIN / 参照: UniProt: P05708, hexokinase
#2: 糖
ChemComp-BGC / beta-D-glucopyranose / beta-D-glucose / D-glucose / glucose / β-D-グルコピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGlcpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-glucopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 糖
ChemComp-G6P / 6-O-phosphono-alpha-D-glucopyranose / ALPHA-D-GLUCOSE-6-PHOSPHATE / 6-O-phosphono-alpha-D-glucose / 6-O-phosphono-D-glucose / 6-O-phosphono-glucose / グルコ-ス6-りん酸


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 260.136 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H13O9P
識別子タイププログラム
a-D-Glcp6PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 234 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細BOTH MONOMERS HAVE TWO SMALL BREAKS AT KNOWN OR LIKELY TRYPSIN CLEAVAGE SITES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.0
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
18 %PEG40001reservoir
20.13 M1reservoirCaCl2
3100 mMimidazole1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 153 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年8月1日 / 詳細: MSC FOCUSSING MIRRORS
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.8 Å / Num. obs: 54454 / % possible obs: 79 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.8→3 Å / Rmerge(I) obs: 0.17 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 59
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 59 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
R-AXISデータ削減
R-AXISデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: HEXOKINASE FROM SCHISTOSOMA MANSONI

解像度: 2.8→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 2404 5 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.196 46567 71 %-
原子変位パラメータBiso mean: 20 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3352 0 27 104 3483
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.77
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.6
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.32
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.31 180 2.2 %
Rwork0.269 1227 -
obs--37 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2TOPH3.CHO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.6
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.32

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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