+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1cnf | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | STRUCTURAL STUDIES ON CORN NITRATE REDUCTASE: REFINED STRUCTURE OF THE CYTOCHROME B REDUCTASE FRAGMENT AT 2.5 ANGSTROMS, ITS ADP COMPLEX AND AN ACTIVE SITE MUTANT AND MODELING OF THE CYTOCHROME B DOMAIN | ||||||
要素 | NITRATE REDUCTASE | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / NITROGENOUS ACCEPTOR / NITRATE ASSIMILATING ENZYME | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 nitrate reductase (NADH) / nitrate reductase (NADH) activity / molybdenum ion binding / nitrate assimilation / nitric oxide biosynthetic process / FAD binding / heme binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Zea mays (トウモロコシ) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 2.7 Å | ||||||
データ登録者 | Lu, G. / Lindqvist, Y. / Schneider, G. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995 タイトル: Structural studies on corn nitrate reductase: refined structure of the cytochrome b reductase fragment at 2.5 A, its ADP complex and an active-site mutant and modeling of the cytochrome b domain. 著者: Lu, G. / Lindqvist, Y. / Schneider, G. / Dwivedi, U. / Campbell, W. #1: ジャーナル: To be Published タイトル: A Method for Processing Diffraction Data from Twinned Crystals and its Application in the Structure Determination of a Fad(Slash)Nadh Binding Fragment of Nitrate Reductase 著者: Lu, G. / Lindqvist, Y. / Schneider, G. #2: ジャーナル: Structure / 年: 1995 タイトル: Crystal Structure of the Fad Containing Fragment of Corn Nitrate Reductase at 2.5 Angstroms Resolution: Relationship to Other Flavoprotein Reductase 著者: Lu, G. / Campbell, W. / Lindqvist, Y. / Schneider, G. #3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992 タイトル: Crystallization and Preliminary Crystallographic Studies of the Fad Domain of Corn Nadh:Nitrate Reductase 著者: Lu, G. / Campbell, W. / Lindqvist, Y. / Schneider, G. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1cnf.cif.gz | 62 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb1cnf.ent.gz | 45.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1cnf.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1cnf_validation.pdf.gz | 527.1 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 1cnf_full_validation.pdf.gz | 544 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1cnf_validation.xml.gz | 10.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1cnf_validation.cif.gz | 13.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cn/1cnf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cn/1cnf | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
| ||||||||
Atom site foot note | 1: CIS PROLINE - PRO 115 / 2: CIS PROLINE - PRO 163 |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 30590.322 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Zea mays (トウモロコシ) / 器官: LEAF / 参照: UniProt: P17571, EC: 1.6.6.1 |
---|---|
#2: 化合物 | ChemComp-FAD / |
#3: 化合物 | ChemComp-ADP / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.93 % |
---|
-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
---|---|
放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | Num. obs: 8225 / % possible obs: 81 % / Observed criterion σ(I): 1 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.7 Å / 冗長度: 2.4 % / Num. measured all: 20157 / Rmerge(I) obs: 0.062 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 解像度: 2.7→8 Å / σ(F): 1 /
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 33 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.7→8 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
|