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- PDB-1c0f: CRYSTAL STRUCTURE OF DICTYOSTELIUM CAATP-ACTIN IN COMPLEX WITH GE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1c0f
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF DICTYOSTELIUM CAATP-ACTIN IN COMPLEX WITH GELSOLIN SEGMENT 1
要素
  • ACTINアクチン
  • GELSOLIN SEGMENT 1
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / CA ACTIN
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / intranuclear rod / Platelet degranulation / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / 走光性 / leading edge of lamellipodium / ファゴリソソーム / macropinocytic cup / cell pole ...RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / intranuclear rod / Platelet degranulation / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / 走光性 / leading edge of lamellipodium / ファゴリソソーム / macropinocytic cup / cell pole / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / actin cap / sequestering of actin monomers / regulation of podosome assembly / myosin II binding / negative regulation of viral entry into host cell / actin filament severing / plasma membrane repair / actin filament capping / barbed-end actin filament capping / actin filament depolymerization / actin polymerization or depolymerization / cell projection assembly / early phagosome / cardiac muscle cell contraction / hyperosmotic response / podosome / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / relaxation of cardiac muscle / phagocytic cup / phagocytosis, engulfment / myosin binding / cortical actin cytoskeleton / hepatocyte apoptotic process / cell leading edge / 仮足 / mitotic cytokinesis / endocytic vesicle / cilium assembly / 筋形質 / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / phagocytic vesicle / 食作用 / vesicle-mediated transport / response to cAMP / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / response to muscle stretch / actin filament polymerization / lipid droplet / central nervous system development / actin filament organization / マイクロフィラメント / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / protein destabilization / cell morphogenesis / structural constituent of cytoskeleton / cellular response to type II interferon / エンドサイトーシス / 走化性 / actin filament binding / cell-cell junction / マイクロフィラメント / lamellipodium / actin binding / 細胞皮質 / blood microparticle / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / amyloid fibril formation / hydrolase activity / Amyloid fiber formation / focal adhesion / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain ...Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Gelsolin / Major actin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Matsuura, Y. / Stewart, M. / Kawamoto, M. / Kamiya, N. / Saeki, K. / Yasunaga, T. / Wakabayashi, T.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structural basis for the higher Ca(2+)-activation of the regulated actin-activated myosin ATPase observed with Dictyostelium/Tetrahymena actin chimeras
著者: Matsuura, Y. / Stewart, M. / Kawamoto, M. / Kamiya, N. / Saeki, K. / Yasunaga, T. / Wakabayashi, T.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1993
タイトル: Structure of gelsolin segment 1-actin complex and the mechanism of filament severing
著者: McLaughlin, P.J. / Gooch, J.T. / Mannherz, H.G. / Weeds, A.G.
履歴
登録1999年7月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
S: GELSOLIN SEGMENT 1
A: ACTIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,7906
ポリマ－55,1632
非ポリマー6274
水7,224401
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3640 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area21140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.000, 69.550, 184.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 GELSOLIN SEGMENT 1


分子量: 14205.001 Da / 分子数: 1 / 変異: N35C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06396
#2: タンパク質 ACTIN / アクチン


分子量: 40957.543 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
参照: UniProt: P07830
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 401 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.9 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: IMIDAZOLE, SODIUM CHLORIDE, ATP, CALCIUM CHLORIDE, MAGNESIUM CHLORIDE, SODIUM AZIDE, DITHIOTHREITOL, PEG 6000, pH 6.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K
結晶化
*PLUS
pH: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mg/mlprotein1drop
210 mMimidazole-HCl1drop
3150 mM1dropNaCl
40.1 mMATP1drop
50.1 mM1dropCaCl2
60.1 mM1dropMgCl2
71 mM1dropNaN3
80.1 mMdithiothreitol1drop
950 mMimidazole-HCl1reservoir
10150 mM1reservoirNaCl
110.1 mMATP1reservoir
120.1 mM1reservoirCaCl2
130.1 mM1reservoirMgCl2
141 mM1reservoirNaN3
1510 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年4月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→29.1 Å / Num. obs: 27962 / % possible obs: 94.4 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.4→2.52 Å / Rmerge(I) obs: 0.155
反射
*PLUS
% possible obs: 94.9 % / Num. measured all: 68469
反射 シェル
*PLUS
Mean I/σ(I) obs: 4.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化解像度: 2.4→10 Å / 交差検証法: THROUGHOUT /
RfactorSelection details
Rfree0.231 RANDOM
Rwork0.183 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3877 0 34 401 4312
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d1.9
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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