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- EMDB-9137: Cryo-EM structure of NLRC4-CARD filament -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9137
タイトルCryo-EM structure of NLRC4-CARD filament
マップデータ
試料
  • 複合体: NLRC4-CARD filament
    • タンパク質・ペプチド: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
キーワードNLRC4 / Helical assembly / Inflammasome (インフラマソーム) / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


IPAF inflammasome complex / The IPAF inflammasome / icosanoid biosynthetic process / canonical inflammasome complex / caspase binding / positive regulation of protein processing / activation of cysteine-type endopeptidase activity / pattern recognition receptor signaling pathway / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / pyroptosis ...IPAF inflammasome complex / The IPAF inflammasome / icosanoid biosynthetic process / canonical inflammasome complex / caspase binding / positive regulation of protein processing / activation of cysteine-type endopeptidase activity / pattern recognition receptor signaling pathway / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / pyroptosis / endopeptidase activator activity / detection of bacterium / activation of innate immune response / 生物発光 / generation of precursor metabolites and energy / positive regulation of interleukin-1 beta production / protein homooligomerization / positive regulation of inflammatory response / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / defense response to bacterium / 炎症 / positive regulation of apoptotic process / 自然免疫系 / intracellular membrane-bounded organelle / apoptotic process / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
NLR family CARD domain-containing protein 4 / NLRC4, helical domain / NLRC4 helical domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Green fluorescent protein, GFP ...NLR family CARD domain-containing protein 4 / NLRC4, helical domain / NLRC4 helical domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / 緑色蛍光タンパク質 / 緑色蛍光タンパク質 / Death-like domain superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
緑色蛍光タンパク質 / NLR family CARD domain-containing protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Vaccinia virus (ワクチニアウイルス)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Zheng W / Matyszewski M
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM0352569 米国
American Cancer SocietyRG-15-224 米国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2018
タイトル: Cryo-EM structure of the NLRC4 filament provides insights into how symmetric and asymmetric supramolecular structures drive inflammasome assembly.
著者: Mariusz Matyszewski / Weili Zheng / Jacob Lueck / Brendan Antiochos / Edward H Egelman / Jungsan Sohn /
要旨: Inflammasomes are supramolecular signaling platforms integral to innate immune defense against invading pathogens. The NOD-like receptor (NLR) family apoptosis inhibitory protein (NAIP)·NLR family ...Inflammasomes are supramolecular signaling platforms integral to innate immune defense against invading pathogens. The NOD-like receptor (NLR) family apoptosis inhibitory protein (NAIP)·NLR family caspase-recruiting domain (CARD) domain-containing 4 (NLRC4) inflammasome recognizes intracellular bacteria and induces the polymerization of the caspase-1 protease, which in turn executes maturation of interleukin-1β (IL-1β) and pyroptosis. Several high-resolution structures of the fully assembled NAIP·NLRC4 complex are available, but these structures do not resolve the architecture of the CARD filament in atomic detail. Here, we present the cryo-EM structure of the filament assembled by the CARD of human NLRC4 (NLRC4) at 3.4 Å resolution. The structure revealed that the helical architecture of the NLRC4 filament is essentially identical to that of the downstream filament assembled by the CARD of caspase-1 (casp1), but deviates from the split washer-like assembly of the NAIP·NLRC4 oligomer. Our results suggest that architectural complementarity is a major driver for the recognition between upstream and downstream CARD assemblies in inflammasomes. Furthermore, a Monte Carlo simulation of the NLRC4 filament assembly rationalized why an (un)decameric NLRC4 oligomer is optimal for assembling the helical base of the NLRC4 filament. Together, our results explain how symmetric and asymmetric supramolecular assemblies enable high-fidelity signaling in inflammasomes.
履歴
登録2018年9月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年10月3日-
マップ公開2018年11月7日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.00032
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.00032
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6mks
  • 表面レベル: 0.00032
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6mks
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9137.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9137.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.32 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.00032 / ムービー #1: 0.00032
最小 - 最大-0.00043216487 - 0.0011394405
平均 (標準偏差)0.00007735804 (±0.00010056644)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-64-64-64
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 168.96 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.321.321.32
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z168.960168.960168.960
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ240240240
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-64-64-64
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.0000.0010.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : NLRC4-CARD filament

全体名称: NLRC4-CARD filament
要素
  • 複合体: NLRC4-CARD filament
    • タンパク質・ペプチド: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP

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超分子 #1: NLRC4-CARD filament

超分子名称: NLRC4-CARD filament / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 an...

分子名称: Chimera protein of NLR family CARD domain-containing protein 4 and EGFP
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 31 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Vaccinia virus (ワクチニアウイルス)
分子量理論値: 38.668805 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GTGMNFIKDN SRALIQRMGM TVIKQITDDL FVWNVLNREE VNIICCEKVE QDAARGIIHM ILKKGSESCN LFLKSLKEWN YPLFQDLNG QSLFHQTSEG KLMVSKGEEL FTGVVPILVE LDGDVNGHKF SVSGEGEGDA TYGKLTLKFI CTTGKLPVPW P TLVTTLTY ...文字列:
GTGMNFIKDN SRALIQRMGM TVIKQITDDL FVWNVLNREE VNIICCEKVE QDAARGIIHM ILKKGSESCN LFLKSLKEWN YPLFQDLNG QSLFHQTSEG KLMVSKGEEL FTGVVPILVE LDGDVNGHKF SVSGEGEGDA TYGKLTLKFI CTTGKLPVPW P TLVTTLTY GVQCFSRYPD HMKQHDFFKS AMPEGYVQER TIFFKDDGNY KTRAEVKFEG DTLVNRIELK GIDFKEDGNI LG HKLEYNY NSHNVYIMAD KQKNGIKANF KIRHNIEDGS VQLADHYQQN TPIGDGPVLL PDNHYLSTQS ALSKDPNEKR DHM VLLEFV TAAGITLEHH HHHH

UniProtKB: NLR family CARD domain-containing protein 4, 緑色蛍光タンパク質

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7
詳細: 20mM HEPES at pH 7.4, 400mM NaCl, 10% glycerol, 1mM EDTA and 1mM DTT
グリッド材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 %

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 実像数: 1690 / 平均露光時間: 12.0 sec. / 平均電子線量: 42.0 e/Å2

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画像解析

Segment selection選択した数: 402078 / ソフトウェア - 名称: EMAN2
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Featureless cylinder
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 5.0 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 100.6 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER / 使用した粒子像数: 299537

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4ikm


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-6mks:
Cryo-EM structure of NLRC4-CARD filament

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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