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- EMDB-7047: CryoEM structure and atomic model of the Kaposi's sarcoma-associa... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7047
タイトルCryoEM structure and atomic model of the Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus capsid
マップデータCryoEM structure and atomic model of the Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus capsid
試料
  • ウイルス: Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Small capsomere-interacting protein
    • タンパク質・ペプチド: Triplex capsid protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Triplex capsid protein 2
機能・相同性
機能・相同性情報


T=16 icosahedral viral capsid / viral capsid assembly / viral process / カプシド / host cell nucleus / structural molecule activity / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Gammaherpesvirus capsid / Gammaherpesvirus capsid protein / Herpesvirus capsid protein 2 / Herpesvirus capsid shell protein 1 / Herpesvirus VP23 like capsid protein / Herpesvirus capsid shell protein VP19C / Herpesvirus major capsid protein / Herpesvirus major capsid protein, upper domain superfamily / Herpes virus major capsid protein
類似検索 - ドメイン・相同性
ORF26 / ORF25 / Small capsomere-interacting protein / Core gene UL38 family protein
類似検索 - 構成要素
生物種HHV-8 (ヘルペスウイルス) / Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Dai XH / Gong DY / Sun R / Zhou ZH
資金援助 米国, 8件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)DE025567 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI094386 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM071940 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA177322 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA091791 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1U24GM116792 米国
National Institutes of Health/Office of the Director1S10OD018111 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DBI-1338135 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2018
タイトル: Structure and mutagenesis reveal essential capsid protein interactions for KSHV replication.
著者: Xinghong Dai / Danyang Gong / Hanyoung Lim / Jonathan Jih / Ting-Ting Wu / Ren Sun / Z Hong Zhou /
要旨: Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV) causes Kaposi's sarcoma, a cancer that commonly affects patients with AIDS and which is endemic in sub-Saharan Africa. The KSHV capsid is highly ...Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus (KSHV) causes Kaposi's sarcoma, a cancer that commonly affects patients with AIDS and which is endemic in sub-Saharan Africa. The KSHV capsid is highly pressurized by its double-stranded DNA genome, as are the capsids of the eight other human herpesviruses. Capsid assembly and genome packaging of herpesviruses are prone to interruption and can therefore be targeted for the structure-guided development of antiviral agents. However, herpesvirus capsids-comprising nearly 3,000 proteins and over 1,300 Å in diameter-present a formidable challenge to atomic structure determination and functional mapping of molecular interactions. Here we report a 4.2 Å resolution structure of the KSHV capsid, determined by electron-counting cryo-electron microscopy, and its atomic model, which contains 46 unique conformers of the major capsid protein (MCP), the smallest capsid protein (SCP) and the triplex proteins Tri1 and Tri2. Our structure and mutagenesis results reveal a groove in the upper domain of the MCP that contains hydrophobic residues that interact with the SCP, which in turn crosslinks with neighbouring MCPs in the same hexon to stabilize the capsid. Multiple levels of MCP-MCP interaction-including six sets of stacked hairpins lining the hexon channel, disulfide bonds across channel and buttress domains in neighbouring MCPs, and an interaction network forged by the N-lasso domain and secured by the dimerization domain-define a robust capsid that is resistant to the pressure exerted by the enclosed genome. The triplexes, each composed of two Tri2 molecules and a Tri1 molecule, anchor to the capsid floor via a Tri1 N-anchor to plug holes in the MCP network and rivet the capsid floor. These essential roles of the MCP N-lasso and Tri1 N-anchor are verified by serial-truncation mutageneses. Our proof-of-concept demonstration of the use of polypeptides that mimic the smallest capsid protein to inhibit KSHV lytic replication highlights the potential for exploiting the interaction hotspots revealed in our atomic structure to develop antiviral agents.
履歴
登録2017年9月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年11月8日-
マップ公開2017年11月8日-
更新2019年12月18日-
現状2019年12月18日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6b43
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6b43
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_7047.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7047.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoEM structure and atomic model of the Kaposi's sarcoma-associated herpesvirus capsid
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.03 Å
密度
表面レベル登録者による: 2.5 / ムービー #1: 2.5
最小 - 最大-11.5964775 - 15.720491
平均 (標準偏差)0.008491504 (±1.0703465)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-640-640-640
サイズ128012801280
Spacing128012801280
セルA=B=C: 1318.3999 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.031.031.03
M x/y/z128012801280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1318.4001318.4001318.400
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-640-640-640
NC/NR/NS128012801280
D min/max/mean-11.59615.7200.008

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human herpesvirus 8

全体名称: Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
要素
  • ウイルス: Human herpesvirus 8 (ヘルペスウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Small capsomere-interacting protein
    • タンパク質・ペプチド: Triplex capsid protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Triplex capsid protein 2

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超分子 #1: Human herpesvirus 8

超分子名称: Human herpesvirus 8 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: KSHV lytic replication was induced in an iSLK-puro cell line harboring the KSHV-BAC16 plasmid.
NCBI-ID: 37296 / 生物種: Human herpesvirus 8 / Sci species strain: JSC-1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 200 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: capsid / 直径: 1300.0 Å / T番号(三角分割数): 16

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分子 #1: Major capsid protein

分子名称: Major capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Coded by gene ORF25. / コピー数: 16 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: HHV-8 (ヘルペスウイルス)
分子量理論値: 153.574188 KDa
配列文字列: MEATLEQRPF PYLATEANLL TQIKESAADG LFKSFQLLLG KDAREGSVRF EALLGVYTNV VEFVKFLETA LAAACVNTEF KDLRRMIDG KIQFKISMPT IAHGDGRRPN KQRQYIVMKA CNKHHIGAEI ELAAADIELL FAEKETPLDF TEYAGAIKTI T SALQFGMD ...文字列:
MEATLEQRPF PYLATEANLL TQIKESAADG LFKSFQLLLG KDAREGSVRF EALLGVYTNV VEFVKFLETA LAAACVNTEF KDLRRMIDG KIQFKISMPT IAHGDGRRPN KQRQYIVMKA CNKHHIGAEI ELAAADIELL FAEKETPLDF TEYAGAIKTI T SALQFGMD ALERGLVDTV LAVKLRHAPP VFILKTLGDP VYSERGLKKA VKSDMVSMFK AHLIEHSFFL DKAELMTRGK QY VLTMLSD MLAAVCEDTV FKGVSTYTTA SGQQVAGVLE TTDSVMRRLM NLLGQVESAM SGPAAYASYV VRGANLVTAV SYG RAMRNF EQFMARIVDH PNALPSVEGD KAALADGHDE IQRTRIAASL VKIGDKFVAI ESLQRMYNET QFPCPLNRRI QYTY FFPVG LHLPVPRYST SVSVRGVESP AIQSTETWVV NKNNVPLCFG YQNALKSICH PRMHNPTQSA QALNQAFPDP DGGHG YGLR YEQTPNMNLF RTFHQYYMGK NVAFVPDVAQ KALVTTEDLL HPTSHRLLRL EVHPFFDFFV HPCPGARGSY RATHRT MVG NIPQPLAPRE FQESRGAQFD AVTNMTHVID QLTIDVIQET AFDPAYPLFC YVIEAMIHGQ EEKFVMNMPL IALVIQT YW VNSGKLAFVN SYHMVRFICT HMGNGSIPKE AHGHYRKILG ELIALEQALL KLAGHETVGR TPITHLVSAL LDPHLLPP F AYHDVFTDLM QKSSRQPIIK IGDQNYDNPQ NRATFINLRG RMEDLVNNLV NIYQTRVNED HDERHVLDVA PLDENDYNP VLEKLFYYVL MPVCSNGHMC GMGVDYQNVA LTLTYNGPVF ADVVNAQDDI LLHLENGTLK DILQAGDIRP TVDMIRVLCT SFLTCPFVT QAARVITKRD PAQSFATHEY GKDVAQTVLV NGFGAFAVAD RSREAAETMF YPVPFNKLYA DPLVAATLHP L LANYVTRL PNQRNAVVFN VPSNLMAEYE EWHKSPVAAY AASCQATPGA ISAMVSMHQK LSAPSFICQA KHRMHPGFAM TV VRTDEVL AEHILYCSRA STSMFVGLPS VVRREVRSDA VTFEITHEIA SLHTALGYSS VIAPAHVAAI TTDMGVHCQD LFM IFPGDA YQDRQLHDYI KMKAGVQTGP PGNRMDHVGY AAGVPRCENL PGLSHGQLAT CEIIPTPVTS DVAYFQTPSN PRGR AACVV SCDAYSNESA ERLLYDHSIP DPAYECRSTN NPWASQRGSL GDVLYNITFR QTALPGMYSP CRQFFHKEDI MRYNR GLYT LVNEYSARLA GAPATSTTDL QYVVVNGTDV FLDQPCHMLQ EAYPTLAASH RVMLDEYMSN KQTHAPVHMG QYLIEE VAP MKRLLKLGNK VVY

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分子 #2: Small capsomere-interacting protein

分子名称: Small capsomere-interacting protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: Coded by gene ORF65. / コピー数: 15 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: HHV-8 (ヘルペスウイルス)
分子量理論値: 18.597824 KDa
配列文字列:
MSNFKVRDPV IQERLDHDYA HHPLVARMNT LDQGNMSQAE YLVQKRHYLV FLIAHHYYEA YLRRMGGIQR RDHLQTLRDQ KPRERADRV SAASAYDAGT FTVPSRPGPA SGTTPGGQDS LGVSGSSITT LSSGPHSLSP ASDILTTLSS TTETAAPAVA D ARKPPSGK KK

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分子 #3: Triplex capsid protein 1

分子名称: Triplex capsid protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3
詳細: Coded by gene ORF62. It is the monomer in the heterotrimeric triplex structure.
コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: HHV-8 (ヘルペスウイルス)
分子量理論値: 36.37484 KDa
配列文字列: MKVQAENAAR LGRQVLGLLP PPTHRVSLTR GPEFARGVRD LLSKYAASTR PTVGSLHEAL RQAPFRQPTY GDFLVYSQTF SPQEPLGTF LFSFKQEDNG SSMDMLLTPT SLFMLSGMEA AKAPQTHKVA GVWYGSGSGL ADFIPNLSEL MDTGEFHTLL T PVGPMVQS ...文字列:
MKVQAENAAR LGRQVLGLLP PPTHRVSLTR GPEFARGVRD LLSKYAASTR PTVGSLHEAL RQAPFRQPTY GDFLVYSQTF SPQEPLGTF LFSFKQEDNG SSMDMLLTPT SLFMLSGMEA AKAPQTHKVA GVWYGSGSGL ADFIPNLSEL MDTGEFHTLL T PVGPMVQS VHSTFVTKVT SAMKGVGLAR DEPRAHVGLT LPCDMLVDLD ESCPMVQRRE PAGLNVTIYA SLVYLRVNQR PS MALTFFQ SGKGFAEVVA MIKDHFTDVI RTKYIQLRHE LYINRLVFGA VCTLGTVPFD SHPVHQSLNV KGTSLPVLVF ANF EAACGP WTVFL

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分子 #4: Triplex capsid protein 2

分子名称: Triplex capsid protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4
詳細: Coded by gene ORF26. Forms the dimer in the heterotrimeric triplex structure.
コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: HHV-8 (ヘルペスウイルス)
分子量理論値: 34.278473 KDa
配列文字列: MALDKSIVVN LTSRLFADEL AALQSKIGSV LPLGDCHRLQ NIQALGLGCV CSRETSPDYI QIMQYLSKCT LAVLEEVRPD SLRLTRMDP SDNLQIKNVY APFFQWDSNT QLAVLPPLFS RKDSTIVLES NGFDIVFPMV VPQQLGHAIL QQLLVYHIYS K ISAGAPGD ...文字列:
MALDKSIVVN LTSRLFADEL AALQSKIGSV LPLGDCHRLQ NIQALGLGCV CSRETSPDYI QIMQYLSKCT LAVLEEVRPD SLRLTRMDP SDNLQIKNVY APFFQWDSNT QLAVLPPLFS RKDSTIVLES NGFDIVFPMV VPQQLGHAIL QQLLVYHIYS K ISAGAPGD VNMAELDLYT TNVSFMGRTY RLDVDNTDPR TALRVLDDLS MYLCILSALV PRGCLRLLTA LVRHDRHPLT EV FEGVVPD EVTRIDLDQL SVPDDITRMR VMFSYLQSLS SIFNLGPRLH VYAYSAETLA ASCWYSPR

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 構成要素 - 式: PBS / 構成要素 - 名称: phosphate buffered saline
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 298 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: The sample was manually blotted and frozen with a homemade plunger..

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 倍率（補正後）: 24271 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 倍率（公称値）: 14000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
温度最低: 79.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サイズ - 横: 7676 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 7420 pixel / デジタル化 - サンプリング間隔: 2.5 µm / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-26 / 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 8007 / 平均露光時間: 13.0 sec. / 平均電子線量: 25.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 44343
詳細: Particles were boxed with ETHAN, and then manually examined.
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 3)
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

6038

初期 角度割当タイプ: COMMON LINE / ソフトウェア - 名称: IMIRS
最終 角度割当タイプ: COMMON LINE / ソフトウェア - 名称: IMIRS
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 25315

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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