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万見- EMDB-30636: Cryo-EM structure of human XKR8-basigin complex bound to Fab fragment -
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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-30636 | ||||||||||||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of human XKR8-basigin complex bound to Fab fragment | ||||||||||||||||||||||||
マップデータ | Cryo-EM map for human XKR8/Basigin complex bound to Fab fragment | ||||||||||||||||||||||||
試料 |
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キーワード | XKR8 / basigin (ベイシジン) / scramblase / phospholipid (リン脂質) / TRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) | ||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 tolerance induction to self antigen / Defective SLC16A1 causes symptomatic deficiency in lactate transport (SDLT) / Proton-coupled monocarboxylate transport / phosphatidylserine exposure on apoptotic cell surface / positive regulation of matrix metallopeptidase secretion / acrosomal membrane / phospholipid scramblase activity / neutrophil clearance / response to mercury ion / engulfment of apoptotic cell ...tolerance induction to self antigen / Defective SLC16A1 causes symptomatic deficiency in lactate transport (SDLT) / Proton-coupled monocarboxylate transport / phosphatidylserine exposure on apoptotic cell surface / positive regulation of matrix metallopeptidase secretion / acrosomal membrane / phospholipid scramblase activity / neutrophil clearance / response to mercury ion / engulfment of apoptotic cell / neural retina development / endothelial tube morphogenesis / ピルビン酸 / apoptotic process involved in development / photoreceptor cell maintenance / Basigin interactions / Aspirin ADME / odontogenesis of dentin-containing tooth / mannose binding / decidualization / photoreceptor outer segment / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / positive regulation of myoblast differentiation / Integrin cell surface interactions / 着床 / response to cAMP / photoreceptor inner segment / Degradation of the extracellular matrix / 好中球 / positive regulation of endothelial cell migration / establishment of localization in cell / protein localization to plasma membrane / 筋鞘 / response to peptide hormone / positive regulation of interleukin-6 production / メラノソーム / virus receptor activity / signaling receptor activity / basolateral plasma membrane / 血管新生 / positive regulation of viral entry into host cell / cell surface receptor signaling pathway / エンドソーム / cadherin binding / ゴルジ体 / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / ミトコンドリア / extracellular exosome / 生体膜 / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) / Oryctolagus cuniculus (ウサギ) | ||||||||||||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å | ||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Sakuragi T / Kanai R | ||||||||||||||||||||||||
資金援助 | 日本, 7件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2021 タイトル: The tertiary structure of the human Xkr8-Basigin complex that scrambles phospholipids at plasma membranes. 著者: Takaharu Sakuragi / Ryuta Kanai / Akihisa Tsutsumi / Hirotaka Narita / Eriko Onishi / Kohei Nishino / Takuya Miyazaki / Takeshi Baba / Hidetaka Kosako / Atsushi Nakagawa / Masahide Kikkawa / ...著者: Takaharu Sakuragi / Ryuta Kanai / Akihisa Tsutsumi / Hirotaka Narita / Eriko Onishi / Kohei Nishino / Takuya Miyazaki / Takeshi Baba / Hidetaka Kosako / Atsushi Nakagawa / Masahide Kikkawa / Chikashi Toyoshima / Shigekazu Nagata / 要旨: Xkr8-Basigin is a plasma membrane phospholipid scramblase activated by kinases or caspases. We combined cryo-EM and X-ray crystallography to investigate its structure at an overall resolution of 3. ...Xkr8-Basigin is a plasma membrane phospholipid scramblase activated by kinases or caspases. We combined cryo-EM and X-ray crystallography to investigate its structure at an overall resolution of 3.8 Å. Its membrane-spanning region carrying 22 charged amino acids adopts a cuboid-like structure stabilized by salt bridges between hydrophilic residues in transmembrane helices. Phosphatidylcholine binding was observed in a hydrophobic cleft on the surface exposed to the outer leaflet of the plasma membrane. Six charged residues placed from top to bottom inside the molecule were essential for scrambling phospholipids in inward and outward directions, apparently providing a pathway for their translocation. A tryptophan residue was present between the head group of phosphatidylcholine and the extracellular end of the path. Its mutation to alanine made the Xkr8-Basigin complex constitutively active, indicating that it plays a vital role in regulating its scramblase activity. The structure of Xkr8-Basigin provides insights into the molecular mechanisms underlying phospholipid scrambling. | ||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_30636.map.gz | 10.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-30636-v30.xml emd-30636.xml | 16.3 KB 16.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_30636.png | 57.5 KB | ||
Filedesc metadata | emd-30636.cif.gz | 6.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-30636 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-30636 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7dceMC 7d9zC 7daaC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | EMPIAR-11046 (タイトル: Human Xkr8-Basigin complex bound to Fab fragment Data size: 451.5 / Data #1: Unaligned K3 movies [micrographs - multiframe]) |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_30636.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Cryo-EM map for human XKR8/Basigin complex bound to Fab fragment | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.245 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : human XKR8-basigin complex bound to Fab fragment
全体 | 名称: human XKR8-basigin complex bound to Fab fragment |
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要素 |
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-超分子 #1: human XKR8-basigin complex bound to Fab fragment
超分子 | 名称: human XKR8-basigin complex bound to Fab fragment / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4 |
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分子量 | 理論値: 110 KDa |
-超分子 #2: human XKR8-basigin complex
超分子 | 名称: human XKR8-basigin complex / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-超分子 #3: Fab fragment
超分子 | 名称: Fab fragment / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3-#4 |
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由来(天然) | 生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) |
-分子 #1: Isoform 2 of Basigin
分子 | 名称: Isoform 2 of Basigin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 19.592814 KDa |
組換発現 | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
配列 | 文字列: AGPPRVKAVK SSEHINEGET AMLVCKSESV PPVTDWAWYK ITDSEDKALM QGSESRFFVS SSQGRSELHI ENLNMEADPG QYRCQGTSS KGSDQAIITL RVRSHLAALW PFLGIVAEVL VLVTIIFIYE KRRKPEDVLD DDDAGSAPLK SSGQHQNDKG K NVRQRNSS DYKDDDDK UniProtKB: ベイシジン |
-分子 #2: XK-related protein 8
分子 | 名称: XK-related protein 8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 45.975609 KDa |
組換発現 | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
配列 | 文字列: MPWSSRGALL RDLVLGVLGT AAFLLDLGTD LWAAVQYALG GRYLWAALVL ALLGLASVAL QLFSWLWLRA DPAGLHGSQP PRRCLALLH LLQLGYLYRC VQELRQGLLV WQQEEPSEFD LAYADFLALD ISMLRLFETF LETAPQLTLV LAIMLQSGRA E YYQWVGIC ...文字列: MPWSSRGALL RDLVLGVLGT AAFLLDLGTD LWAAVQYALG GRYLWAALVL ALLGLASVAL QLFSWLWLRA DPAGLHGSQP PRRCLALLH LLQLGYLYRC VQELRQGLLV WQQEEPSEFD LAYADFLALD ISMLRLFETF LETAPQLTLV LAIMLQSGRA E YYQWVGIC TSFLGISWAL LDYHRALRTC LPSKPLLGLG SSVIYFLWNL LLLWPRVLAV ALFSALFPSY VALHFLGLWL VL LLWVWLQ GTDFMPDPSS EWLYRVTVAT ILYFSWFNVA EGRTRGRAII HFAFLLSDSI LLVATWVTHS SWLPSGIPLQ LWL PVGCGC FFLGLALRLV YYHWLHPSCC WKPDPDQVDG ARSLLSPEGY QLPQNRRMTH LAQKFFPKAK DEAASPVKGV DEFE NLYFQ UniProtKB: XK-related protein 8 |
-分子 #3: Heavy chain of Fab fragment
分子 | 名称: Heavy chain of Fab fragment / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) |
分子量 | 理論値: 22.869639 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: (PCA)SVEESGGRL VTPGTPLTLT CTVSGFSLSD YAMNWVRQAP GKGLEWIGII YASGSRYYAS WAKGRFTISK TSTTVD LKI TSPTTEDTAT YFCARYYAGS DIWGPGTLVT VSSASTKGPS VFPLAPSSKS TSGGTAALGC LVKDYFPEPV TVSWNSG AL ...文字列: (PCA)SVEESGGRL VTPGTPLTLT CTVSGFSLSD YAMNWVRQAP GKGLEWIGII YASGSRYYAS WAKGRFTISK TSTTVD LKI TSPTTEDTAT YFCARYYAGS DIWGPGTLVT VSSASTKGPS VFPLAPSSKS TSGGTAALGC LVKDYFPEPV TVSWNSG AL TSGVHTFPAV LQSSGLYSLS SVVTVPSSSL GTQTYICNVN HKPSNTKVDK KVEPKSCDK |
-分子 #4: Light chain of Fab fragment
分子 | 名称: Light chain of Fab fragment / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) |
分子量 | 理論値: 23.261865 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: ADVVMTQTPS SVSAAVGGTV TINCQASQSI SAYLAWYQQK PGQPPKLLIY DASDLASGVS SRFKGSGSGT QFTLTISALE CADAATYYC QSYYAIITYG AAFGGGTEVV VKRTVAAPSV FIFPPSDEQL KSGTASVVCL LNNFYPREAK VQWKVDNALQ S GNSQESVT ...文字列: ADVVMTQTPS SVSAAVGGTV TINCQASQSI SAYLAWYQQK PGQPPKLLIY DASDLASGVS SRFKGSGSGT QFTLTISALE CADAATYYC QSYYAIITYG AAFGGGTEVV VKRTVAAPSV FIFPPSDEQL KSGTASVVCL LNNFYPREAK VQWKVDNALQ S GNSQESVT EQDSKDCTYS LSSTLTLSKA DYEKHKVYAC EVTHQGLSSP VTKSFNRGEC |
-分子 #5: 1,2-DILINOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE
分子 | 名称: 1,2-DILINOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: DLP |
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分子量 | 理論値: 782.082 Da |
Chemical component information | ChemComp-DLP: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 1.8 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 48.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 62124 |