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- PDB-7d9z: Crystal structure of anti-basigin Fab fragment -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7d9z
タイトルCrystal structure of anti-basigin Fab fragment
要素
  • Heavy chain of antibody Fab fragment
  • Light chain of antibody Fab fragment
キーワードIMMUNE SYSTEM / Fab / antibody / basigin
機能・相同性Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / CITRATE ANION
機能・相同性情報
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.123 Å
データ登録者Sakuragi, T. / Kanai, R. / Narita, H. / Onishi, E. / Miyazaki, T. / Baba, T. / Nakagawa, A. / Toyoshima, C. / Nagata, S.
資金援助 日本, 6件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)15H05785 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20K15731 日本
Japan Science and TechnologyJPMJCR14M4 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP17am010172 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP18am0101072 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP19am0101072 日本
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2021
タイトル: The tertiary structure of the human Xkr8-Basigin complex that scrambles phospholipids at plasma membranes.
著者: Takaharu Sakuragi / Ryuta Kanai / Akihisa Tsutsumi / Hirotaka Narita / Eriko Onishi / Kohei Nishino / Takuya Miyazaki / Takeshi Baba / Hidetaka Kosako / Atsushi Nakagawa / Masahide Kikkawa / ...著者: Takaharu Sakuragi / Ryuta Kanai / Akihisa Tsutsumi / Hirotaka Narita / Eriko Onishi / Kohei Nishino / Takuya Miyazaki / Takeshi Baba / Hidetaka Kosako / Atsushi Nakagawa / Masahide Kikkawa / Chikashi Toyoshima / Shigekazu Nagata /
要旨: Xkr8-Basigin is a plasma membrane phospholipid scramblase activated by kinases or caspases. We combined cryo-EM and X-ray crystallography to investigate its structure at an overall resolution of 3. ...Xkr8-Basigin is a plasma membrane phospholipid scramblase activated by kinases or caspases. We combined cryo-EM and X-ray crystallography to investigate its structure at an overall resolution of 3.8 Å. Its membrane-spanning region carrying 22 charged amino acids adopts a cuboid-like structure stabilized by salt bridges between hydrophilic residues in transmembrane helices. Phosphatidylcholine binding was observed in a hydrophobic cleft on the surface exposed to the outer leaflet of the plasma membrane. Six charged residues placed from top to bottom inside the molecule were essential for scrambling phospholipids in inward and outward directions, apparently providing a pathway for their translocation. A tryptophan residue was present between the head group of phosphatidylcholine and the extracellular end of the path. Its mutation to alanine made the Xkr8-Basigin complex constitutively active, indicating that it plays a vital role in regulating its scramblase activity. The structure of Xkr8-Basigin provides insights into the molecular mechanisms underlying phospholipid scrambling.
履歴
登録2020年10月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Light chain of antibody Fab fragment
H: Heavy chain of antibody Fab fragment
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,6689
ポリマ－46,1062
非ポリマー5627
水12,574698
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4540 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area18880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)163.452, 53.048, 54.313
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.047, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: 抗体 Light chain of antibody Fab fragment


分子量: 23319.902 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 Heavy chain of antibody Fab fragment


分子量: 22786.523 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 698 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.12 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1% n-Octyl-beta-D-glucoside, 0.1M sodium citrate tribasic dihydrate, 22% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.123→78.924 Å / Num. obs: 139276 / % possible obs: 81.6 % / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 13.35 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 1.123→1.194 Å / Num. unique obs: 6905 / CC1/2: 0.575

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19rc1_4016精密化
autoPROC1.0.5data processing
STARANISO2.3.36data processing
MOLREP11.7.03位相決定
Coot0.9モデル構築
XDSJan 31, 2020 BUILT=20200417data processing
pointless1.12.2データ削減
Aimless0.7.4データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ma3

4ma3


解像度: 1.123→36.4 Å / SU ML: 0.0836 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 15.0715
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1503 6810 4.89 %
Rwork0.1209 132456 -
obs0.1223 139266 81.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 19.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.123→36.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3171 0 37 698 3906
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00993556
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.17774895
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0904562
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0087636
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.08711269
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.12-1.140.3332250.2559526X-RAY DIFFRACTION9.64
1.14-1.150.3109330.2418894X-RAY DIFFRACTION16.53
1.15-1.160.2462670.2271271X-RAY DIFFRACTION23.82
1.16-1.180.2433960.21361700X-RAY DIFFRACTION31.38
1.18-1.190.22541120.21422104X-RAY DIFFRACTION39.51
1.19-1.210.23111410.18522630X-RAY DIFFRACTION48.46
1.21-1.230.23861670.1753192X-RAY DIFFRACTION59.25
1.23-1.250.21592230.173783X-RAY DIFFRACTION70.68
1.25-1.270.21812170.16164286X-RAY DIFFRACTION79.42
1.27-1.290.18922430.15214746X-RAY DIFFRACTION88.54
1.29-1.310.17362620.13765131X-RAY DIFFRACTION95.6
1.31-1.330.17952190.13655419X-RAY DIFFRACTION99.33
1.33-1.360.17812940.13035437X-RAY DIFFRACTION99.91
1.36-1.390.15942820.12325331X-RAY DIFFRACTION99.89
1.39-1.420.15432880.11435312X-RAY DIFFRACTION99.73
1.42-1.450.14252970.10695377X-RAY DIFFRACTION99.65
1.45-1.480.15962880.10325366X-RAY DIFFRACTION99.42
1.48-1.520.13872910.09585342X-RAY DIFFRACTION99.35
1.52-1.570.13892840.09375370X-RAY DIFFRACTION99.21
1.57-1.620.13022830.09735338X-RAY DIFFRACTION98.96
1.62-1.680.1332970.10055348X-RAY DIFFRACTION99.14
1.68-1.750.14092360.10225364X-RAY DIFFRACTION99.04
1.75-1.820.13043050.09835422X-RAY DIFFRACTION99.77
1.82-1.920.12493080.10035356X-RAY DIFFRACTION99.68
1.92-2.040.12952700.10175424X-RAY DIFFRACTION99.53
2.04-2.20.14352650.10625393X-RAY DIFFRACTION99.19
2.2-2.420.17012510.11635406X-RAY DIFFRACTION98.83
2.42-2.770.15442450.12955395X-RAY DIFFRACTION98.34
2.77-3.490.15172580.13215382X-RAY DIFFRACTION98.04
3.49-36.40.14492630.1355411X-RAY DIFFRACTION96.46

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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