[日本語] English
万見
- PDB-7mfr: Crystal Structure of a Fab fragment bound to peptide GGM -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7mfr
タイトルCrystal Structure of a Fab fragment bound to peptide GGM
要素
  • Antibody fragment - Heavy Chain of fab
  • Antibody fragment - Light Chain of fab
  • GLY-GLY-MET
キーワードIMMUNE SYSTEM / Deubiquitinase Ubiquitin N-terminal Ubiquitination antibody tools UBE2W anti-GGX
機能・相同性Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
機能・相同性情報
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.848 Å
データ登録者Sudhamsu, J.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Antibody toolkit reveals N-terminally ubiquitinated substrates of UBE2W.
著者: Davies, C.W. / Vidal, S.E. / Phu, L. / Sudhamsu, J. / Hinkle, T.B. / Chan Rosenberg, S. / Schumacher, F.R. / Zeng, Y.J. / Schwerdtfeger, C. / Peterson, A.S. / Lill, J.R. / Rose, C.M. / Shaw, ...著者: Davies, C.W. / Vidal, S.E. / Phu, L. / Sudhamsu, J. / Hinkle, T.B. / Chan Rosenberg, S. / Schumacher, F.R. / Zeng, Y.J. / Schwerdtfeger, C. / Peterson, A.S. / Lill, J.R. / Rose, C.M. / Shaw, A.S. / Wertz, I.E. / Kirkpatrick, D.S. / Koerber, J.T.
履歴
登録2021年4月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22022年1月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Antibody fragment - Light Chain of fab
B: Antibody fragment - Heavy Chain of fab
X: Antibody fragment - Light Chain of fab
Y: Antibody fragment - Heavy Chain of fab
P: GLY-GLY-MET
Q: GLY-GLY-MET
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,37716
ポリマ－93,4166
非ポリマー96110
水70339
1
A: Antibody fragment - Light Chain of fab
B: Antibody fragment - Heavy Chain of fab
P: GLY-GLY-MET
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,38110
ポリマ－46,7083
非ポリマー6727
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5190 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area19130 Å2
手法PISA
2
X: Antibody fragment - Light Chain of fab
Y: Antibody fragment - Heavy Chain of fab
Q: GLY-GLY-MET
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,9966
ポリマ－46,7083
非ポリマー2883
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4680 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area18930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)163.797, 163.797, 127.471
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

#1: 抗体 Antibody fragment - Light Chain of fab


分子量: 23540.092 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#2: 抗体 Antibody fragment - Heavy Chain of fab


分子量: 22904.830 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#3: タンパク質・ペプチド GLY-GLY-MET


分子量: 263.315 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 2 M Ammonium Sulfate, 0.1M MES pH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.9876 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9876 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.848→50 Å / Num. obs: 40950 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.5 % / Biso Wilson estimate: 75.28 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Rpim(I) all: 0.039 / Rrim(I) all: 0.133 / Χ2: 1.401 / Net I/σ(I): 6.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique obsCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRmerge(I) obsRrim(I) all
2.85-2.9511.940190.8060.3440.47999.2
2.95-3.0712.440160.910.2560.5121000.8720.909
3.07-3.211240170.9450.1950.5951000.6570.685
3.21-3.3812.440480.9760.1150.6531000.3890.405
3.38-3.5913.340530.9880.0750.8481000.2640.275
3.59-3.8713.140640.9920.0561.1361000.1960.204
3.87-4.2612.440870.9940.041.8011000.1370.143
4.26-4.871341060.9960.032.6181000.1060.11
4.87-6.1412.541670.9970.0272.3831000.0910.095
6.14-5012.143730.9990.0182.7711000.0590.062

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.12-2829_final精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4MA3

4ma3


解像度: 2.848→48.083 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2603 1971 4.82 %
Rwork0.211 38904 -
obs0.2133 40875 99.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 143.38 Å2 / Biso mean: 78.5581 Å2 / Biso min: 44.56 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.848→48.083 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6477 0 50 39 6566
Biso mean--106.29 73.1 -
残基数----869
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0096668
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1149087
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0611044
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071142
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.1462373
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.8485-2.91970.36621300.3683257194
2.9197-2.99860.41391320.32532740100
2.9986-3.08680.33711530.29352737100
3.0868-3.18650.2951530.27232742100
3.1865-3.30030.28771470.2632749100
3.3003-3.43240.28391330.25352761100
3.4324-3.58860.28921450.24042757100
3.5886-3.77770.29581260.23012794100
3.7777-4.01430.29691280.20992782100
4.0143-4.32410.25461550.19422783100
4.3241-4.75890.22121210.16862814100
4.7589-5.44670.22761450.1682825100
5.4467-6.8590.22521440.1922858100
6.859-48.0830.22991590.19242991100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る