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Yorodumi- PDB-6nfj: Structure of Beta-Klotho in Complex with FGF19 C-terminal peptide -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6nfj | ||||||
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Title | Structure of Beta-Klotho in Complex with FGF19 C-terminal peptide | ||||||
Components |
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Keywords | SIGNALING PROTEIN / Klotho / FGF19 / Nanobody / receptor tyrosine kinase / signaling | ||||||
Function / homology | Function and homology information negative regulation of bile acid biosynthetic process / betaKlotho-mediated ligand binding / positive regulation of MAPKKK cascade by fibroblast growth factor receptor signaling pathway / fibroblast growth factor receptor binding / FGFR4 ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / fibroblast growth factor binding / PI-3K cascade:FGFR4 / PI3K Cascade / fibroblast growth factor receptor signaling pathway ...negative regulation of bile acid biosynthetic process / betaKlotho-mediated ligand binding / positive regulation of MAPKKK cascade by fibroblast growth factor receptor signaling pathway / fibroblast growth factor receptor binding / FGFR4 ligand binding and activation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / fibroblast growth factor binding / PI-3K cascade:FGFR4 / PI3K Cascade / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / SHC-mediated cascade:FGFR4 / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / FRS-mediated FGFR4 signaling / regulation of cell migration / positive regulation of glucose import / animal organ morphogenesis / positive regulation of JNK cascade / Negative regulation of FGFR4 signaling / growth factor activity / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / PIP3 activates AKT signaling / nervous system development / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of MAPK cascade / cell differentiation / carbohydrate metabolic process / positive regulation of protein phosphorylation / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular region / plasma membrane / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Lama glama (llama) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.19 Å | ||||||
Authors | Kuzina, E. / Schlessinger, J. / Lee, S. | ||||||
Citation | Journal: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / Year: 2019 Title: Structures of ligand-occupied beta-Klotho complexes reveal a molecular mechanism underlying endocrine FGF specificity and activity. Authors: Kuzina, E.S. / Ung, P.M. / Mohanty, J. / Tome, F. / Choi, J. / Pardon, E. / Steyaert, J. / Lax, I. / Schlessinger, A. / Schlessinger, J. / Lee, S. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6nfj.cif.gz | 750 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6nfj.ent.gz | 609.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6nfj.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6nfj_validation.pdf.gz | 475.5 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6nfj_full_validation.pdf.gz | 490.1 KB | Display | |
Data in XML | 6nfj_validation.xml.gz | 63.3 KB | Display | |
Data in CIF | 6nfj_validation.cif.gz | 85.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nf/6nfj ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/nf/6nfj | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5vaqS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 110389.242 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: N308Q, N611Q Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: KLB / Cell line (production host): 293-EBNA / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: Q86Z14 #2: Antibody | Mass: 14700.269 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Lama glama (llama) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): WK6 #3: Protein/peptide | Mass: 5553.230 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) / References: UniProt: O95750 |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.53 Å3/Da / Density % sol: 51.31 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 21% PEG1500, 0.1M Ammonium sulphate, 0.2M NDSB-201, 0.1M Tris-HCl pH 7.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 24-ID-E / Wavelength: 0.9792 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Oct 14, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9792 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.19→59.42 Å / Num. obs: 42869 / % possible obs: 99.23 % / Redundancy: 3.8 % / Net I/σ(I): 3.4 |
Reflection shell | Resolution: 3.2→3.31 Å / Redundancy: 3.3 % / Mean I/σ(I) obs: 0.81 / CC1/2: 0.519 / % possible all: 95.87 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5VAQ Resolution: 3.19→59.42 Å / SU ML: 0.6 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 38.64
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.19→59.42 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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