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- EMDB-30241: The cryo-EM density map of CENP-A nucleosome in complex with asym... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30241
タイトルThe cryo-EM density map of CENP-A nucleosome in complex with asymmetric CENP-C C-terminal domain and CENP-N N-terminal domain
マップデータThe cryo-EM density map of CENP-A nucleosome in complex with CENP-C C-terminal domain and CENP-N N-terminal domain
試料
  • 複合体: CENP-A nucleosome in complex with CENP-C peptide and CNEP-N N-terminal domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Interleukin-7 signaling / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Chromatin modifying enzymes / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / HATs acetylate histones / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / kinetochore => GO:0000776 / RHO GTPases Activate Formins / PRC2 methylates histones and DNA / Separation of Sister Chromatids ...Interleukin-7 signaling / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Chromatin modifying enzymes / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / HATs acetylate histones / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / kinetochore => GO:0000776 / RHO GTPases Activate Formins / PRC2 methylates histones and DNA / Separation of Sister Chromatids / Oxidative Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Transcriptional regulation by small RNAs / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / RNA Polymerase I Promoter Opening / RNA Polymerase I Promoter Escape / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Estrogen-dependent gene expression / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / spindle attachment to meiosis I kinetochore / centromeric DNA binding / CENP-A containing chromatin assembly / protein localization to chromosome, centromeric region / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / kinetochore assembly / condensed chromosome, centromeric region / detection of maltose stimulus / maltose binding / maltose transport complex / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / establishment of mitotic spindle orientation / mitotic cytokinesis / chromosome, centromeric region / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / carbohydrate transport / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / cell chemotaxis / DNAメチル化 / Condensation of Prophase Chromosomes / HCMV Late Events / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / innate immune response in mucosa / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / chromosome segregation / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / G2/M DNA damage checkpoint / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / HDMs demethylate histones / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Metalloprotease DUBs / 動原体 / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / 遺伝的組換え / Pre-NOTCH Transcription and Translation / nucleosome assembly / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / UCH proteinases / ヌクレオソーム / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / outer membrane-bounded periplasmic space / chromatin organization / Processing of DNA double-strand break ends / HATs acetylate histones / antibacterial humoral response / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence
類似検索 - 分子機能
Kinetochore assembly subunit CENP-C, N-terminal domain / Kinetochore assembly subunit CENP-C N-terminal / Mif2/CENP-C cupin domain / Centromere protein C/Mif2/cnp3 / Mif2/CENP-C like / Centromere protein Chl4/mis15/CENP-N / Kinetochore protein CHL4 like / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. ...Kinetochore assembly subunit CENP-C, N-terminal domain / Kinetochore assembly subunit CENP-C N-terminal / Mif2/CENP-C cupin domain / Centromere protein C/Mif2/cnp3 / Mif2/CENP-C like / Centromere protein Chl4/mis15/CENP-N / Kinetochore protein CHL4 like / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / RmlC-like cupin domain superfamily / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / RmlC-like jelly roll fold / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein / CENP-C / Histone H2A type 1-B/E / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / ヒストンH4 / Histone H3.2 / Histone H2B type 2-E / Centromere protein N / Histone H3-like centromeric protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.8 Å
データ登録者Ariyoshi M / Makino F
資金援助 日本, 3件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)25221106 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)0101117 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)0101020 日本
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structure of the CENP-A nucleosome in complex with phosphorylated CENP-C.
著者: Mariko Ariyoshi / Fumiaki Makino / Reito Watanabe / Reiko Nakagawa / Takayuki Kato / Keiichi Namba / Yasuhiro Arimura / Risa Fujita / Hitoshi Kurumizaka / Ei-Ichi Okumura / Masatoshi Hara / Tatsuo Fukagawa /
要旨: The CENP-A nucleosome is a key structure for kinetochore assembly. Once the CENP-A nucleosome is established in the centromere, additional proteins recognize the CENP-A nucleosome to form a ...The CENP-A nucleosome is a key structure for kinetochore assembly. Once the CENP-A nucleosome is established in the centromere, additional proteins recognize the CENP-A nucleosome to form a kinetochore. CENP-C and CENP-N are CENP-A binding proteins. We previously demonstrated that vertebrate CENP-C binding to the CENP-A nucleosome is regulated by CDK1-mediated CENP-C phosphorylation. However, it is still unknown how the phosphorylation of CENP-C regulates its binding to CENP-A. It is also not completely understood how and whether CENP-C and CENP-N act together on the CENP-A nucleosome. Here, using cryo-electron microscopy (cryo-EM) in combination with biochemical approaches, we reveal a stable CENP-A nucleosome-binding mode of CENP-C through unique regions. The chicken CENP-C structure bound to the CENP-A nucleosome is stabilized by an intramolecular link through the phosphorylated CENP-C residue. The stable CENP-A-CENP-C complex excludes CENP-N from the CENP-A nucleosome. These findings provide mechanistic insights into the dynamic kinetochore assembly regulated by CDK1-mediated CENP-C phosphorylation.
履歴
登録2020年4月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年3月3日-
マップ公開2021年3月3日-
更新2021年3月10日-
現状2021年3月10日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.022
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.022
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30241.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30241.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 36.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈The cryo-EM density map of CENP-A nucleosome in complex with CENP-C C-terminal domain and CENP-N N-terminal domain
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.022 / ムービー #1: 0.022
最小 - 最大-0.013991567 - 0.056325626
平均 (標準偏差)0.0010497316 (±0.0042412444)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ212212212
Spacing212212212
セルA=B=C: 233.20001 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.11.11.1
M x/y/z212212212
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z233.200233.200233.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ296296296
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS212212212
D min/max/mean-0.0140.0560.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : CENP-A nucleosome in complex with CENP-C peptide and CNEP-N N-ter...

全体名称: CENP-A nucleosome in complex with CENP-C peptide and CNEP-N N-terminal domain
要素
  • 複合体: CENP-A nucleosome in complex with CENP-C peptide and CNEP-N N-terminal domain

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超分子 #1: CENP-A nucleosome in complex with CENP-C peptide and CNEP-N N-ter...

超分子名称: CENP-A nucleosome in complex with CENP-C peptide and CNEP-N N-terminal domain
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 330 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
100.0 mMNaCl塩化ナトリウムsodium chloride塩化ナトリウム
2.0 mMC4H10O2S2DTT
1.0 mMC10H16N2O8EDTAエチレンジアミン四酢酸
0.1 %C32H58N2O7SCHAPSチャップス
グリッドモデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: MOLYBDENUM / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 支持フィルム - Film thickness: 300.0 nm / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL CRYO ARM 200
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 150.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 7.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.5 µm / 倍率（補正後）: 45454 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 1.4 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL CRYOSPECPORTER / ホルダー冷却材: NITROGEN
温度最低: 80.0 K / 最高: 80.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - サンプリング間隔: 5.0 µm / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-50 / 撮影したグリッド数: 5 / 実像数: 5346 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 1.2 e/Å2

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画像解析

粒子像選択選択した数: 343497
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

8140

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.08)
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.08)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.08)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.08) / 使用した粒子像数: 3959
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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