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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-21900 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of E. Coli OmpF | |||||||||
マップデータ | E. coli OmpF in nanodisc | |||||||||
試料 |
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キーワード | outer membrane porin / omp / ompf / MEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 colicin transmembrane transporter activity / monoatomic ion channel complex / porin activity / pore complex / protein homotrimerization / monoatomic ion transmembrane transport / lipopolysaccharide binding / cell outer membrane / disordered domain specific binding / monoatomic ion channel activity ...colicin transmembrane transporter activity / monoatomic ion channel complex / porin activity / pore complex / protein homotrimerization / monoatomic ion transmembrane transport / lipopolysaccharide binding / cell outer membrane / disordered domain specific binding / monoatomic ion channel activity / lipid binding / 生体膜 / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli K-12 (大腸菌) / Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.15 Å | |||||||||
データ登録者 | Morgan CE / Su C-C | |||||||||
資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Methods / 年: 2021 タイトル: A 'Build and Retrieve' methodology to simultaneously solve cryo-EM structures of membrane proteins. 著者: Chih-Chia Su / Meinan Lyu / Christopher E Morgan / Jani Reddy Bolla / Carol V Robinson / Edward W Yu / 要旨: Single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) has become a powerful technique in the field of structural biology. However, the inability to reliably produce pure, homogeneous membrane protein ...Single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) has become a powerful technique in the field of structural biology. However, the inability to reliably produce pure, homogeneous membrane protein samples hampers the progress of their structural determination. Here, we develop a bottom-up iterative method, Build and Retrieve (BaR), that enables the identification and determination of cryo-EM structures of a variety of inner and outer membrane proteins, including membrane protein complexes of different sizes and dimensions, from a heterogeneous, impure protein sample. We also use the BaR methodology to elucidate structural information from Escherichia coli K12 crude membrane and raw lysate. The findings demonstrate that it is possible to solve high-resolution structures of a number of relatively small (<100 kDa) and less abundant (<10%) unidentified membrane proteins within a single, heterogeneous sample. Importantly, these results highlight the potential of cryo-EM for systems structural proteomics. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_21900.map.gz | 2.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-21900-v30.xml emd-21900.xml | 9.7 KB 9.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_21900.png | 172.3 KB | ||
Filedesc metadata | emd-21900.cif.gz | 4.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21900 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21900 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_21900.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 163.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | E. coli OmpF in nanodisc | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.08 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : OmpF
全体 | 名称: OmpF |
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要素 |
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-超分子 #1: OmpF
超分子 | 名称: OmpF / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) |
-分子 #1: Outer membrane porin F
分子 | 名称: Outer membrane porin F / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) / 株: K12 |
分子量 | 理論値: 39.365043 KDa |
配列 | 文字列: MMKRNILAVI VPALLVAGTA NAAEIYNKDG NKVDLYGKAV GLHYFSKGNG ENSYGGNGDM TYARLGFKGE TQINSDLTGY GQWEYNFQG NNSEGADAQT GNKTRLAFAG LKYADVGSFD YGRNYGVVYD ALGYTDMLPE FGGDTAYSDD FFVGRVGGVA T YRNSNFFG ...文字列: MMKRNILAVI VPALLVAGTA NAAEIYNKDG NKVDLYGKAV GLHYFSKGNG ENSYGGNGDM TYARLGFKGE TQINSDLTGY GQWEYNFQG NNSEGADAQT GNKTRLAFAG LKYADVGSFD YGRNYGVVYD ALGYTDMLPE FGGDTAYSDD FFVGRVGGVA T YRNSNFFG LVDGLNFAVQ YLGKNERDTA RRSNGDGVGG SISYEYEGFG IVGAYGAADR TNLQEAQPLG NGKKAEQWAT GL KYDANNI YLAANYGETR NATPITNKFT NTSGFANKTQ DVLLVAQYQF DFGLRPSIAY TKSKAKDVEG IGDVDLVNYF EVG ATYYFN KNMSTYVDYI INQIDSDNKL GVGSDDTVAV GIVYQF UniProtKB: Outer membrane porin F |
-分子 #2: water
分子 | 名称: water / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 36 / 式: HOH |
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分子量 | 理論値: 18.015 Da |
Chemical component information | ChemComp-HOH: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC |
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.15 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 43793 |