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- EMDB-20418: ClpX-ClpP complex bound to substrate and ATP-gamma-S, class 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20418
タイトルClpX-ClpP complex bound to substrate and ATP-gamma-S, class 1
マップデータ
試料
  • 複合体: ClpX-ClpP-substrate-ATPrS
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
    • タンパク質・ペプチド: substrate peptide
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
機能・相同性
機能・相同性情報


変性 / HslUV protease complex / endopeptidase Clp complex / エンドペプチダーゼClp / positive regulation of programmed cell death / response to temperature stimulus / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / protein unfolding / serine-type peptidase activity ...変性 / HslUV protease complex / endopeptidase Clp complex / エンドペプチダーゼClp / positive regulation of programmed cell death / response to temperature stimulus / ATP-dependent peptidase activity / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / protein unfolding / serine-type peptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / proteasomal protein catabolic process / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / disordered domain specific binding / unfolded protein binding / フォールディング / peptidase activity / ATPase binding / response to heat / protease binding / protein dimerization activity / 細胞分裂 / serine-type endopeptidase activity / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / zinc ion binding / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Clp protease, ATP-binding subunit ClpX, bacteria / Zinc finger, ClpX C4-type superfamily / ClpX C4-type zinc finger / Clp protease, ATP-binding subunit ClpX / Zinc finger, ClpX C4-type / ClpX zinc binding (ZB) domain profile. / ClpX C4-type zinc finger / ClpP, Ser active site / Endopeptidase Clp serine active site. / ClpP, histidine active site ...Clp protease, ATP-binding subunit ClpX, bacteria / Zinc finger, ClpX C4-type superfamily / ClpX C4-type zinc finger / Clp protease, ATP-binding subunit ClpX / Zinc finger, ClpX C4-type / ClpX zinc binding (ZB) domain profile. / ClpX C4-type zinc finger / ClpP, Ser active site / Endopeptidase Clp serine active site. / ClpP, histidine active site / Endopeptidase Clp histidine active site. / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / Clp protease proteolytic subunit /Translocation-enhancing protein TepA / エンドペプチダーゼClp / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ClpP/crotonase-like domain superfamily / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX / ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.12 Å
データ登録者Fei X / Jenni S / Harrison SC / Sauer RT
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM-101988 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Structures of the ATP-fueled ClpXP proteolytic machine bound to protein substrate.
著者: Xue Fei / Tristan A Bell / Simon Jenni / Benjamin M Stinson / Tania A Baker / Stephen C Harrison / Robert T Sauer /
要旨: ClpXP is an ATP-dependent protease in which the ClpX AAA+ motor binds, unfolds, and translocates specific protein substrates into the degradation chamber of ClpP. We present cryo-EM studies of the ...ClpXP is an ATP-dependent protease in which the ClpX AAA+ motor binds, unfolds, and translocates specific protein substrates into the degradation chamber of ClpP. We present cryo-EM studies of the enzyme that show how asymmetric hexameric rings of ClpX bind symmetric heptameric rings of ClpP and interact with protein substrates. Subunits in the ClpX hexamer assume a spiral conformation and interact with two-residue segments of substrate in the axial channel, as observed for other AAA+ proteases and protein-remodeling machines. Strictly sequential models of ATP hydrolysis and a power stroke that moves two residues of the substrate per translocation step have been inferred from these structural features for other AAA+ unfoldases, but biochemical and single-molecule biophysical studies indicate that ClpXP operates by a probabilistic mechanism in which five to eight residues are translocated for each ATP hydrolyzed. We propose structure-based models that could account for the functional results.
履歴
登録2019年7月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月17日-
マップ公開2020年3月11日-
更新2020年3月11日-
現状2020年3月11日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3.38
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 3.38
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6pos
  • 表面レベル: 3.38
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6pos
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20418.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20418.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.16 Å
密度
表面レベル登録者による: 3.38 / ムービー #1: 3.38
最小 - 最大-10.643985 - 20.159374
平均 (標準偏差)0.0000000000 (±1)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 222.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.161.161.16
M x/y/z192192192
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z222.720222.720222.720
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ192192192
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS192192192
D min/max/mean-10.64420.1590.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : ClpX-ClpP-substrate-ATPrS

全体名称: ClpX-ClpP-substrate-ATPrS
要素
  • 複合体: ClpX-ClpP-substrate-ATPrS
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit
    • タンパク質・ペプチド: substrate peptide
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: ClpX-ClpP-substrate-ATPrS

超分子名称: ClpX-ClpP-substrate-ATPrS / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: ER2566

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分子 #1: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX

分子名称: ATP-dependent Clp protease ATP-binding subunit ClpX / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 39.835129 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SALPTPHEIR NHLDDYVIGQ EQAKKVLAVA VYNHYKRLRN GDTSNGVELG KSNILLIGPT GSGKTLLAET LARLLDVPFT MADATTLTE AGYVGEDVEN IIQKLLQKSD YDVQKAQRGI VYIDQIDKIS RKSDNPSITR DVSGEGVQQA LLKLIEGTVA A VPPQGGRK ...文字列:
SALPTPHEIR NHLDDYVIGQ EQAKKVLAVA VYNHYKRLRN GDTSNGVELG KSNILLIGPT GSGKTLLAET LARLLDVPFT MADATTLTE AGYVGEDVEN IIQKLLQKSD YDVQKAQRGI VYIDQIDKIS RKSDNPSITR DVSGEGVQQA LLKLIEGTVA A VPPQGGRK HPQQEFLQVD TSKILFICGG AFAGLDKVIS HRVETGSGIG FGATVKAKSD KASEGELLAQ VEPEDLIKFG LI PEFIGRL PVVATLNELS EEALIQILKE PKNALTKQYQ ALFNLEGVDL EFRDEALDAI AKKAMARKTG ARGLRSIVEA ALL DTMYDL PSMEDVEKVV IDESVIDGQS EPLLIYGKPE AQQASGEGGG TSG

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分子 #2: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit

分子名称: ATP-dependent Clp protease proteolytic subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO / EC番号: エンドペプチダーゼClp
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 23.21265 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSYSGERDNF APHMALVPMV IEQTSRGERS FDIYSRLLKE RVIFLTGQVE DHMANLIVAQ MLFLEAENPE KDIYLYINSP GGVITAGMS IYDTMQFIKP DVSTICMGQA ASMGAFLLTA GAKGKRFCLP NSRVMIHQPL GGYQGQATDI EIHAREILKV K GRMNELMA ...文字列:
MSYSGERDNF APHMALVPMV IEQTSRGERS FDIYSRLLKE RVIFLTGQVE DHMANLIVAQ MLFLEAENPE KDIYLYINSP GGVITAGMS IYDTMQFIKP DVSTICMGQA ASMGAFLLTA GAKGKRFCLP NSRVMIHQPL GGYQGQATDI EIHAREILKV K GRMNELMA LHTGQSLEQI ERDTERDRFL SAPEAVEYGL VDSILTHRN

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分子 #3: substrate peptide

分子名称: substrate peptide / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 770.943 Da
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)R(UNK)(UNK)(UNK)

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分子 #4: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / 式: AGS
分子量理論値: 523.247 Da
Chemical component information

ChemComp-AGS:
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-γ-S / ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #5: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI ARCTICA
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: -2.5 µm / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最小 デフォーカス（公称値）: -0.8 µm / 倍率（公称値）: 36000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 撮影したグリッド数: 2 / 平均露光時間: 60.0 sec. / 平均電子線量: 56.0 e/Å2
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1.12)
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

3mt6

初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2)
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.12 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2) / 使用した粒子像数: 151652
詳細2X binned and motioncor2 corrected
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

3hws

chain_id: A

3mt6

得られたモデル

PDB-6pos:
ClpX-ClpP complex bound to substrate and ATP-gamma-S, class 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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