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万見
- EMDB-10862: Cryo-EM structure of Tetrahymena thermophila mitochondrial ATP sy... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10862
タイトルCryo-EM structure of Tetrahymena thermophila mitochondrial ATP synthase - F1/peripheral stalk
マップデータLocal-resolution filtered full map of T. thermophila ATP synthase F1/peripheral stalk
試料
  • 複合体: Mitochondrial ATP synthase, F1/peripheral stalk
    • タンパク質・ペプチド: x 8種
  • リガンド: x 3種
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / ATP合成酵素 / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ミトコンドリア内膜 / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 生体膜
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATP synthase D chain, mitochondrial (ATP5H) / ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily ...ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATP synthase D chain, mitochondrial (ATP5H) / ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP合成酵素 / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit beta / Uncharacterized protein / Transmembrane protein, putative / Uncharacterized protein / ATP synthase F1, delta subunit / ATP synthase subunit gamma / Uncharacterized protein / ATP synthase subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Tetrahymena thermophila (真核生物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Kock Flygaard R / Muhleip A / Amunts A
資金援助 スウェーデン, 3件
OrganizationGrant number国
Swedish Research CouncilNT_2015-04107 スウェーデン
Knut and Alice Wallenberg Foundation2018.0080 スウェーデン
European Research Council (ERC)ERC-2018-StG-805230 スウェーデン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Type III ATP synthase is a symmetry-deviated dimer that induces membrane curvature through tetramerization.
著者: Rasmus Kock Flygaard / Alexander Mühleip / Victor Tobiasson / Alexey Amunts /
要旨: Mitochondrial ATP synthases form functional homodimers to induce cristae curvature that is a universal property of mitochondria. To expand on the understanding of this fundamental phenomenon, we ...Mitochondrial ATP synthases form functional homodimers to induce cristae curvature that is a universal property of mitochondria. To expand on the understanding of this fundamental phenomenon, we characterized the unique type III mitochondrial ATP synthase in its dimeric and tetrameric form. The cryo-EM structure of a ciliate ATP synthase dimer reveals an unusual U-shaped assembly of 81 proteins, including a substoichiometrically bound ATPTT2, 40 lipids, and co-factors NAD and CoQ. A single copy of subunit ATPTT2 functions as a membrane anchor for the dimeric inhibitor IF. Type III specific linker proteins stably tie the ATP synthase monomers in parallel to each other. The intricate dimer architecture is scaffolded by an extended subunit-a that provides a template for both intra- and inter-dimer interactions. The latter results in the formation of tetramer assemblies, the membrane part of which we determined to 3.1 Å resolution. The structure of the type III ATP synthase tetramer and its associated lipids suggests that it is the intact unit propagating the membrane curvature.
履歴
登録2020年4月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年9月30日-
マップ公開2020年9月30日-
更新2020年11月11日-
現状2020年11月11日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6yo0
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6yo0
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10862.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10862.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Local-resolution filtered full map of T. thermophila ATP synthase F1/peripheral stalk
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.015 / ムービー #1: 0.015
最小 - 最大-0.032918505 - 0.091995
平均 (標準偏差)0.00030685085 (±0.002157341)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 498.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.830.830.83
M x/y/z600600600
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z498.000498.000498.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS600600600
D min/max/mean-0.0330.0920.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_10862_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map 1

ファイルemd_10862_half_map_1.map
注釈Half-map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half-map 2

ファイルemd_10862_half_map_2.map
注釈Half-map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Mitochondrial ATP synthase, F1/peripheral stalk

全体名称: Mitochondrial ATP synthase, F1/peripheral stalk
要素
  • 複合体: Mitochondrial ATP synthase, F1/peripheral stalk
    • タンパク質・ペプチド: Oligomycin sensitivity-conferring protein (OSCP)
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit gammaATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alphaATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit betaATP合成酵素
    • タンパク質・ペプチド: Inhibitor of F1 (IF1)
    • タンパク質・ペプチド: ATPTT13
    • タンパク質・ペプチド: subunit b
    • タンパク質・ペプチド: subunit d
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

+
超分子 #1: Mitochondrial ATP synthase, F1/peripheral stalk

超分子名称: Mitochondrial ATP synthase, F1/peripheral stalk / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila (真核生物)

+
分子 #1: Oligomycin sensitivity-conferring protein (OSCP)

分子名称: Oligomycin sensitivity-conferring protein (OSCP) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila (真核生物)
分子量理論値: 24.782355 KDa
配列文字列: MQVIRKHLAQ KGLFNPFLFN RFSTQQDITS VPGDKPPAIE DSIHGKYAGV LFSSASSNKS LNKVAEDMKY FNQLYKESEV FKSFLNNVS LKRNQQRDII SALGKTNFNP ATNNLLETLI ENKRLDSLPK IAEKYMDYYR ILNKQESITI ISAQELTAAE K QKVEQGLK ...文字列:
MQVIRKHLAQ KGLFNPFLFN RFSTQQDITS VPGDKPPAIE DSIHGKYAGV LFSSASSNKS LNKVAEDMKY FNQLYKESEV FKSFLNNVS LKRNQQRDII SALGKTNFNP ATNNLLETLI ENKRLDSLPK IAEKYMDYYR ILNKQESITI ISAQELTAAE K QKVEQGLK KGNANVQFTV VYQVDPAILG GLQMYSGNNF LDCSLLSRVN KLKTEIAKIS F

+
分子 #2: ATP synthase subunit gamma

分子名称: ATP synthase subunit gamma / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila (真核生物)
分子量理論値: 32.915152 KDa
配列文字列: MFGLASKGFI NTSLVMVPQM NFGANLKQLK IRMKAIGSIK KITKAMKMVA ASKMKAETSR LENGRNFAVG SVQKMLENES YVQKKKSTT APKSTLLVPI TSDKGLCGSV NSSIVREVKR LALNNRSAFG LLPVGEKGSS GLSRPFPDLL KSSIVNIQNV N FPTAAAIA ...文字列:
MFGLASKGFI NTSLVMVPQM NFGANLKQLK IRMKAIGSIK KITKAMKMVA ASKMKAETSR LENGRNFAVG SVQKMLENES YVQKKKSTT APKSTLLVPI TSDKGLCGSV NSSIVREVKR LALNNRSAFG LLPVGEKGSS GLSRPFPDLL KSSIVNIQNV N FPTAAAIA HQVSTQGAGY DQVTLIYNHF KNAISYVVKH QELLPRAQFL NLFKYVTRHE AVEPELEYSK NYFFELYMAS SV YNALLNS SASEQASRMN AMENASKNAG EILSKLTLDY NKARQAKITM ELIEIISGAS IV

+
分子 #3: ATP synthase subunit alpha

分子名称: ATP synthase subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila (真核生物)
分子量理論値: 59.744012 KDa
配列文字列: MIRNFHSLVK RVPRLALTPF FGFRTSMTLA DKKLSTGEAS VVLAEKIKGI TQQNDITEYG TVISIGDGIA RVFGLTKVQA GEMVEFKSG IRGMALNLET DNVGVVVLGN DRDIKEGDVV KRTGAIVDVP IGEAMCGRVF DALGNPIDGL GPLKTTQRAR V EIKAPGII ...文字列:
MIRNFHSLVK RVPRLALTPF FGFRTSMTLA DKKLSTGEAS VVLAEKIKGI TQQNDITEYG TVISIGDGIA RVFGLTKVQA GEMVEFKSG IRGMALNLET DNVGVVVLGN DRDIKEGDVV KRTGAIVDVP IGEAMCGRVF DALGNPIDGL GPLKTTQRAR V EIKAPGII PRQSVRQPMQ TGIKCVDSLV PIGRGQRELI IGDRQTGKTA IAIDTILNQK EAFNTGDVKK QLYCIYVAVG QK RSTIANL VSILKQHDCM KFTIVVCATA SDAAPLQFLA PYSGCAIGEF FRDNGKHALI IYDDLSKQAV AYRQMSLLLR RPP GREAYP GDVFYLHSRL LERAAKMNDS LGGGSLTALP VIETQAGDVS AYIPTNVISI TDGQIFLETE LFYKGIRPAI NVGL SVSRV GSAAQIKAMK KIAGNLKLTL ATYRELAAFS QFGSDLDAKT QQQLNTGERL VEMLKQNQYT PMKVEEQVCI IFAGV KGFL DALVTSEVLK FEKKFLEHVR TNHSALLKRI RDSGDLSEVD TNELNTIIPL FIQEGGFKLK AQ

+
分子 #4: ATP synthase subunit beta

分子名称: ATP synthase subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila (真核生物)
分子量理論値: 53.490848 KDa
配列文字列: MLSKALQRGI ARAFSTTAKK EAPKTVKANG QVSQVIGAVV DVQFEGELPQ ILNALEVQGT QHRLVLEVAQ HLGDSRVRTI AMDSTEGLV RGQPVVDTGL PISVPVGPGT LGRIMNVIGE PIDQRGPIKA AKLYPIHRDA PSFTDQATSA EILVTGIKVV D LLAPYARG ...文字列:
MLSKALQRGI ARAFSTTAKK EAPKTVKANG QVSQVIGAVV DVQFEGELPQ ILNALEVQGT QHRLVLEVAQ HLGDSRVRTI AMDSTEGLV RGQPVVDTGL PISVPVGPGT LGRIMNVIGE PIDQRGPIKA AKLYPIHRDA PSFTDQATSA EILVTGIKVV D LLAPYARG GKIGLFGGAG VGKTVLIQEL INNVAKHHGG YSVFAGVGER TREGNDLYHE MMDSKVISVK EGESRCALIF GQ MNEPPGA RARVGLTGLT VAEYFRDEEG KDVLLFVDNI FRFTQACSEV SALLGRIPSA VGYQPTLATD LGALQERITT TQK GSITSV QAIYVPADDL TDPAPATTFA HLDATTVLNR GLTELGIYPA VDPLDSTSRM LDPITIGEEH YTVARGVQKL LQDY KSLQD IIAILGVDDL SEEDKLVVAR ARKVQKFLSQ PFFMSEVFSG IPGRFVNLKQ NIASFKALLE GAGDEYPESC FYMKG DLEE SLAAGRADAL KSK

+
分子 #5: Inhibitor of F1 (IF1)

分子名称: Inhibitor of F1 (IF1) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila (真核生物)
分子量理論値: 12.987691 KDa
配列文字列:
MNRSVNIAKN LIQTYRAMSV QSRFAFSTRE EEWLDKRTKS QEKVYFDQED RKAMKRLLEK LNTTSKFVED SEYLAPQNLE VENILKRYH INYTQALIDE LVDWKTGKN

+
分子 #6: ATPTT13

分子名称: ATPTT13 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila (真核生物)
分子量理論値: 16.81625 KDa
配列文字列:
MNSLSSKKAN SLVFKSIRNF TLQWGSLAER PMVDRVMSTS TWPVPYYQRL FKAYPIREKK DKMSLLLSDI DIDDTNWYQA KDFLRGSFR GRQIVDYVEN NIASNTYILI QQDVANMAKA YVHDICGYID VANKENVRIL SKGDLI

+
分子 #7: subunit b

分子名称: subunit b / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila (真核生物)
分子量理論値: 43.910102 KDa
配列文字列: MHSTLRVFTK NNCLSFTNMN RFSTAAQVAQ ANYSKFRADY SASVAAFQQR IKTIEKENTG SMKKPMAKAY EHPYNSEHHP LNFSAVKIA ETFHDFIGPE QVSPHYESFA MSRKFLLTFW GGFFVLNFGM ATVDLNWIMK STYIPWIFWF QLMYFYVEGK N SMFMPLLQ ...文字列:
MHSTLRVFTK NNCLSFTNMN RFSTAAQVAQ ANYSKFRADY SASVAAFQQR IKTIEKENTG SMKKPMAKAY EHPYNSEHHP LNFSAVKIA ETFHDFIGPE QVSPHYESFA MSRKFLLTFW GGFFVLNFGM ATVDLNWIMK STYIPWIFWF QLMYFYVEGK N SMFMPLLQ RFYRRAAANE IFTMEAFYHE NIENKLRNLM RITKGQLEYW DIHTSYGEIR ADSINNFLAN EYLRLQSHIT SR ALNILKQ AQAYETMNQA ALLQKLIDDA TSAIDNALKG DKKAEVLARS LDSAIDGLSK GYMDYQNDPL LPLILSSIEA NVK KITTLS AQEQANLIGL TAEQLKSIKE NDVRARKEFL ESQPKLDNNL KNIESVKKIL ATWGK

+
分子 #8: subunit d

分子名称: subunit d / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Tetrahymena thermophila (真核生物)
分子量理論値: 26.747951 KDa
配列文字列: MSMLAKIAKN VVKTQALKNT TAAQTPSFQA PGNQDKILKW ISTLSNKATT GESRSYCTQL SSLVSFYNKQ HVEQIPTIDF NEWKSVIST QGLVDKVKEN YESLIKEQYN TDAISKQISS ASSKALDDIE NELSFHAAIW LNAYADYTMF LFELEEYNDP N DYLMHENF ...文字列:
MSMLAKIAKN VVKTQALKNT TAAQTPSFQA PGNQDKILKW ISTLSNKATT GESRSYCTQL SSLVSFYNKQ HVEQIPTIDF NEWKSVIST QGLVDKVKEN YESLIKEQYN TDAISKQISS ASSKALDDIE NELSFHAAIW LNAYADYTMF LFELEEYNDP N DYLMHENF DFFRGLETEL EELTETHNYI PGAKDDVNLR GYLATQFAWG KKVISFYRHP ADDFKCAKAT KNMLGR

+
分子 #9: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 3 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン三リン酸

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分子 #10: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 5 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #11: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.75 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 165000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 30.9 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1.13)
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / ソフトウェア - 詳細: beta
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / ソフトウェア - 詳細: beta
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / ソフトウェア - 詳細: beta / 使用した粒子像数: 61157
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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