+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-0719 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Hyperthermophilic respiratory Complex III | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
| |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 intracellular organelle / ubiquinol-cytochrome-c reductase activity / respiratory electron transport chain / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / electron transfer activity / oxidoreductase activity / heme binding / 生体膜 / metal ion binding / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Aquifex aeolicus (バクテリア) / Aquifex aeolicus (strain VF5) (バクテリア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | |||||||||
データ登録者 | Fei S / Hartmut M / Yun Z / Guohong P / Guoliang Z / Hui Z / Shuangbo Z / Xiaoyun P / Yan Z | |||||||||
引用 | ジャーナル: Angew Chem Int Ed Engl / 年: 2020 タイトル: A 3.3 Å-Resolution Structure of Hyperthermophilic Respiratory Complex III Reveals the Mechanism of Its Thermal Stability. 著者: Guoliang Zhu / Hui Zeng / Shuangbo Zhang / Jana Juli / Xiaoyun Pang / Jan Hoffmann / Yan Zhang / Nina Morgner / Yun Zhu / Guohong Peng / Hartmut Michel / Fei Sun / 要旨: Respiratory chain complexes convert energy by coupling electron flow to transmembrane proton translocation. Owing to a lack of atomic structures of cytochrome bc complex (Complex III) from ...Respiratory chain complexes convert energy by coupling electron flow to transmembrane proton translocation. Owing to a lack of atomic structures of cytochrome bc complex (Complex III) from thermophilic bacteria, little is known about the adaptations of this macromolecular machine to hyperthermophilic environments. In this study, we purified the cytochrome bc complex of Aquifex aeolicus, one of the most extreme thermophilic bacteria known, and determined its structure with and without an inhibitor at 3.3 Å resolution. Several residues unique for thermophilic bacteria were detected that provide additional stabilization for the structure. An extra transmembrane helix at the N-terminus of cyt. c was found to greatly enhance the interaction between cyt. b and cyt. c , and to bind a phospholipid molecule to stabilize the complex in the membrane. These results provide the structural basis for the hyperstability of the cytochrome bc complex in an extreme thermal environment. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_0719.map.gz | 59.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-0719-v30.xml emd-0719.xml | 17.8 KB 17.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_0719.png | 99.7 KB | ||
マスクデータ | emd_0719_msk_1.map | 40.6 MB | マスクマップ | |
その他 | emd_0719_half_map_1.map.gz emd_0719_half_map_2.map.gz | 30.3 MB 30.3 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0719 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0719 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_0719.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.05 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
|
-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_0719_msk_1.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_0719_half_map_1.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_0719_half_map_2.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : The cytochrome bc1 complex (respiratory complex III)
+超分子 #1: The cytochrome bc1 complex (respiratory complex III)
+分子 #1: Rieske-I iron sulfur protein
+分子 #2: Cytochrome b
+分子 #3: Cytochrome c
+分子 #4: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
+分子 #5: 2-[(2~{E},6~{E},10~{Z},14~{Z},18~{Z},23~{R})-3,7,11,15,19,23,27-h...
+分子 #6: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
+分子 #7: ANTIMYCIN
+分子 #8: (1R)-2-{[{[(2S)-2,3-DIHYDROXYPROPYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-...
+分子 #9: HEME C
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 1.5 mg/mL |
---|---|
緩衝液 | pH: 7.4 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
---|---|
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
---|---|
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 81350 |