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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-0588 | |||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the human TFIIH core complex: Map classified for absence of the p62 BSD2 domain. | |||||||||||||||
マップデータ | Map classified for absence of the p62 BSD2 domain. | |||||||||||||||
試料 |
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生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å | |||||||||||||||
データ登録者 | Greber BJ / Toso D / Fang J / Nogales E | |||||||||||||||
資金援助 | 米国, スイス, 4件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2019 タイトル: The complete structure of the human TFIIH core complex. 著者: Basil J Greber / Daniel B Toso / Jie Fang / Eva Nogales / 要旨: Transcription factor IIH (TFIIH) is a heterodecameric protein complex critical for transcription initiation by RNA polymerase II and nucleotide excision DNA repair. The TFIIH core complex is ...Transcription factor IIH (TFIIH) is a heterodecameric protein complex critical for transcription initiation by RNA polymerase II and nucleotide excision DNA repair. The TFIIH core complex is sufficient for its repair functions and harbors the XPB and XPD DNA-dependent ATPase/helicase subunits, which are affected by human disease mutations. Transcription initiation additionally requires the CdK activating kinase subcomplex. Previous structural work has provided only partial insight into the architecture of TFIIH and its interactions within transcription pre-initiation complexes. Here, we present the complete structure of the human TFIIH core complex, determined by phase-plate cryo-electron microscopy at 3.7 Å resolution. The structure uncovers the molecular basis of TFIIH assembly, revealing how the recruitment of XPB by p52 depends on a pseudo-symmetric dimer of homologous domains in these two proteins. The structure also suggests a function for p62 in the regulation of XPD, and allows the mapping of previously unresolved human disease mutations. | |||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_0588.map.gz | 49.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-0588-v30.xml emd-0588.xml | 19.4 KB 19.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_0588.png | 119.6 KB | ||
その他 | emd_0588_half_map_1.map.gz emd_0588_half_map_2.map.gz | 49.6 MB 49.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0588 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0588 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_0588_validation.pdf.gz | 78.4 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_0588_full_validation.pdf.gz | 77.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_0588_validation.xml.gz | 494 B | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-0588 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-0588 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_0588.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Map classified for absence of the p62 BSD2 domain. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.15 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-ハーフマップ: Unfiltered half-map.
ファイル | emd_0588_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Unfiltered half-map. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Unfiltered half-map.
ファイル | emd_0588_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Unfiltered half-map. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Transcription factor IIH (TFIIH)
全体 | 名称: Transcription factor IIH (TFIIH) |
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要素 |
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-超分子 #1: Transcription factor IIH (TFIIH)
超分子 | 名称: Transcription factor IIH (TFIIH) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 500 KDa |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.0049 mg/mL | ||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.9 構成要素:
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV 詳細: A thin film of continuous carbon was floated onto Protochips C-flat CF-4/2 holey carbon grids and glow discharged or plasma cleaned before application of 4 uL of sample solution.. |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | 位相板: VOLTA PHASE PLATE / エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
詳細 | Residual beam tilt corrected in RELION 3. |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 撮影したグリッド数: 7 / 実像数: 21437 / 平均露光時間: 8.25 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 詳細: Images were collected as dose-fractionated movie frames (33 or 50 frames per exposure). |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 43478 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 0.7 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
初期モデル | PDB ID: |
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精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |