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- EMDB-0468: Poised-state Dot1L bound to the H2B-Ubiquitinated nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0468
タイトルPoised-state Dot1L bound to the H2B-Ubiquitinated nucleosome
マップデータSharpened map of poised state dot1L bound to the H2B-Ub nucleosome
試料
  • 複合体: Poised state Dot1L in complex with the H2B-Ub nucleosome
    • 複合体: Dot1L
      • タンパク質・ペプチド: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specificヒストンメチルトランスフェラーゼ
    • 複合体: H2B-Ub nucleosome
      • 複合体: histone core
        • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
        • タンパク質・ペプチド: Histone H4ヒストンH4
        • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
        • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
      • 複合体: ubiquitinユビキチン
        • タンパク質・ペプチド: Ubiquitinユビキチン
      • 複合体: DNAデオキシリボ核酸
        • DNA: 601 DNA Strand 1
        • DNA: 601 DNA Strand 2
キーワードUbiquitin (ユビキチン) / Nucleosome (ヌクレオソーム) / Methyltransferase (メチルトランスフェラーゼ) / STRUCTURAL PROTEIN-TRANSFERASE-DNA complex (構造)
機能・相同性
機能・相同性情報


: / histone H3K79 trimethyltransferase activity / [histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase / histone H3K79 methyltransferase activity / regulation of transcription regulatory region DNA binding / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / heterochromatin formation / telomere organization ...: / histone H3K79 trimethyltransferase activity / [histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase / histone H3K79 methyltransferase activity / regulation of transcription regulatory region DNA binding / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / heterochromatin formation / telomere organization / DNA damage checkpoint signaling / PKMTs methylate histone lysines / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / 遺伝子発現 / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / nucleic acid binding / transcription coactivator activity / protein heterodimerization activity / DNA修復 / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / 核質 / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Histone H3-K79 methyltransferase, metazoa / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 domain / Histone H3-K79 methyltransferase / Histone methylation protein DOT1 / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 (EC 2.1.1.43) domain profile. / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. ...Histone H3-K79 methyltransferase, metazoa / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 domain / Histone H3-K79 methyltransferase / Histone methylation protein DOT1 / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 (EC 2.1.1.43) domain profile. / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Ubiquitin domain signature. / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin B / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / ヒストンH4 / Histone H3.2 / Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Worden EJ / Hoffmann NA
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM095822 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2019
タイトル: Mechanism of Cross-talk between H2B Ubiquitination and H3 Methylation by Dot1L.
著者: Evan J Worden / Niklas A Hoffmann / Chad W Hicks / Cynthia Wolberger /
要旨: Methylation of histone H3 K79 by Dot1L is a hallmark of actively transcribed genes that depends on monoubiquitination of H2B K120 (H2B-Ub) and is an example of histone modification cross-talk that is ...Methylation of histone H3 K79 by Dot1L is a hallmark of actively transcribed genes that depends on monoubiquitination of H2B K120 (H2B-Ub) and is an example of histone modification cross-talk that is conserved from yeast to humans. We report here cryo-EM structures of Dot1L bound to ubiquitinated nucleosome that show how H2B-Ub stimulates Dot1L activity and reveal a role for the histone H4 tail in positioning Dot1L. We find that contacts mediated by Dot1L and the H4 tail induce a conformational change in the globular core of histone H3 that reorients K79 from an inaccessible position, thus enabling this side chain to insert into the active site in a position primed for catalysis. Our study provides a comprehensive mechanism of cross-talk between histone ubiquitination and methylation and reveals structural plasticity in histones that makes it possible for histone-modifying enzymes to access residues within the nucleosome core.
履歴
登録2019年1月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年2月6日-
マップ公開2019年2月20日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0184
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  • 原子モデル: PDB-6nog
  • 表面レベル: 0.0184
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0468.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0468.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map of poised state dot1L bound to the H2B-Ub nucleosome
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.064 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0184 / ムービー #1: 0.0184
最小 - 最大-0.052451484 - 0.09601253
平均 (標準偏差)0.00033886472 (±0.0028687266)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 272.384 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0641.0641.064
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z272.384272.384272.384
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0520.0960.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_0468_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Unsharpened map of poised state dot1L bound to the H2B-Ub nucleosome

ファイルemd_0468_additional.map
注釈Unsharpened map of poised state dot1L bound to the H2B-Ub nucleosome
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Sharpened half map used for structure refinement

ファイルemd_0468_half_map_1.map
注釈Sharpened half map used for structure refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Sharpened half map used for structure validation

ファイルemd_0468_half_map_2.map
注釈Sharpened half map used for structure validation
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Poised state Dot1L in complex with the H2B-Ub nucleosome

全体名称: Poised state Dot1L in complex with the H2B-Ub nucleosome
要素
  • 複合体: Poised state Dot1L in complex with the H2B-Ub nucleosome
    • 複合体: Dot1L
      • タンパク質・ペプチド: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specificヒストンメチルトランスフェラーゼ
    • 複合体: H2B-Ub nucleosome
      • 複合体: histone core
        • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
        • タンパク質・ペプチド: Histone H4ヒストンH4
        • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
        • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
      • 複合体: ubiquitinユビキチン
        • タンパク質・ペプチド: Ubiquitinユビキチン
      • 複合体: DNAデオキシリボ核酸
        • DNA: 601 DNA Strand 1
        • DNA: 601 DNA Strand 2

+
超分子 #1: Poised state Dot1L in complex with the H2B-Ub nucleosome

超分子名称: Poised state Dot1L in complex with the H2B-Ub nucleosome
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: 1:1 complex of Dot1L bound to the nucleosome

+
超分子 #2: Dot1L

超分子名称: Dot1L / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #6
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: H2B-Ub nucleosome

超分子名称: H2B-Ub nucleosome / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#5, #7-#8

+
超分子 #4: histone core

超分子名称: histone core / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 3 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

+
超分子 #5: ubiquitin

超分子名称: ubiquitin / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 3 / 含まれる分子: #5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #6: DNA

超分子名称: DNA / タイプ: complex / ID: 6 / 親要素: 3 / 含まれる分子: #7-#8
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

+
分子 #1: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.30393 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ARTKQTARKS TGGKAPRKQL ATKAARKSAP ATGGVKKPHR YRPGTVALRE IRRYQKSTEL LIRKLPFQRL VREIAQDFKT DLRFQSSAV MALQEASEAY LVALFEDTNL CAIHAKRVTI MPKDIQLARR IRGERA

UniProtKB: Histone H3.2

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.263231 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKGGKGL GKGGAKRHRK VLRDNIQGIT KPAIRRLARR GGVKRISGLI YEETRGVLKV FLENVIRDAV TYTEHAKRKT VTAMDVVYA LKRQGRTLYG FGG

UniProtKB: ヒストンH4

+
分子 #3: Histone H2A type 1

分子名称: Histone H2A type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.978241 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKQGGKT RAKAKTRSSR AGLQFPVGRV HRLLRKGNYA ERVGAGAPVY LAAVLEYLTA EILELAGNAA RDNKKTRIIP RHLQLAVRN DEELNKLLGR VTIAQGGVLP NIQSVLLPKK TESSKSAKSK

UniProtKB: Histone H2A type 1

+
分子 #4: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.498715 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
AKSAPAPKKG SKKAVTKTQK KDGKKRRKTR KESYAIYVYK VLKQVHPDTG ISSKAMSIMN SFVNDVFERI AGEASRLAHY NKRSTITSR EIQTAVRLLL PGELAKHAVS EGTKAVTCYT SAK

UniProtKB: Histone H2B 1.1

+
分子 #5: Ubiquitin

分子名称: Ubiquitin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 9.036393 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSHMMQIFVK TLTGKTITLE VEPSDTIENV KAKIQDKEGI PPDQQRLIFA GKQLEDGRTL SDYNIQKEST LHLVLRLRGC

UniProtKB: Ubiquitin B

+
分子 #6: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific

分子名称: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ヒストンメチルトランスフェラーゼ
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 47.432012 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GGEKLELRLK SPVGAEPAVY PWPLPVYDKH HDAAHEIIET IRWVCEEIPD LKLAMENYVL IDYDTKSFES MQRLCDKYNR AIDSIHQLW KGTTQPMKLN TRPSTGLLRH ILQQVYNHSV TDPEKLNNYE PFSPEVYGET SFDLVAQMID EIKMTDDDLF V DLGSGVGQ ...文字列:
GGEKLELRLK SPVGAEPAVY PWPLPVYDKH HDAAHEIIET IRWVCEEIPD LKLAMENYVL IDYDTKSFES MQRLCDKYNR AIDSIHQLW KGTTQPMKLN TRPSTGLLRH ILQQVYNHSV TDPEKLNNYE PFSPEVYGET SFDLVAQMID EIKMTDDDLF V DLGSGVGQ VVLQVAAATN CKHHYGVEKA DIPAKYAETM DREFRKWMKW YGKKHAEYTL ERGDFLSEEW RERIANTSVI FV NNFAFGP EVDHQLKERF ANMKEGGRIV SSKPFAPLNF RINSRNLSDI GTIMRVVELS PLKGSVSWTG KPVSYYLHTI DRT ILENYF SSLKNPKLRE EQEAARRRQQ RESKSNAATP TKGPEGKVAG PADAPMDSGA EEEKAGAATV KKPSPSKARK KKLN KKGRK MAGRKRGRPK K

UniProtKB: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific

+
分子 #7: 601 DNA Strand 1

分子名称: 601 DNA Strand 1 / タイプ: dna / ID: 7 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 44.825559 KDa
配列文字列: (DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT) ...文字列:
(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA) (DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA) (DA)(DA) (DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC) (DC)(DC)(DC) (DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT) (DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DA) (DA)(DG)(DG)(DG) (DG)(DA)(DT)(DT)(DA) (DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT)(DC) (DT)(DC)(DC)(DA)(DG) (DG)(DC)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA) (DT)(DC)(DC) (DG)(DA)(DT)

+
分子 #8: 601 DNA Strand 2

分子名称: 601 DNA Strand 2 / タイプ: dna / ID: 8 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 45.305852 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG) (DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DA) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DA) (DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG) (DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC) (DG)(DT)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DG) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DG)(DC)(DT)(DA) (DG)(DA)(DG)(DC)(DT) (DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC) (DA)(DA)(DT)(DT)(DG) (DA)(DG)(DC)(DG) (DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC) (DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT) (DC)(DG)(DA)

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.75 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMNaCl塩化ナトリウムsodium chloride塩化ナトリウム
2.0 mMC4H10O2S2dithiothreitolジチオトレイトール
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES

詳細: Solutions were prepared on the day of freezing and filtered though a 0.2 um filter prior to use.
グリッドモデル: C-flat-2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot once for 3.5 seconds before freezing.
詳細Crosslinked with glutaraldehyde

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2267 / 平均露光時間: 9.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 / 詳細: 3 exposures per hole
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

粒子像選択選択した数: 578660
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
最終 3次元分類クラス数: 5 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 再構成使用したクラス数: 2 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / 使用した粒子像数: 108658
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

1kx3

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1kx3

chain_id: B, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1kx3

chain_id: C, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1kx3

chain_id: D, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1kx3

chain_id: E, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1kx3

chain_id: F, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1kx3

chain_id: G, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1kx3

chain_id: H, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3qow

chain_id: K, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1ubq

chain_id: L, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3mvd

chain_id: I, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3mvd

chain_id: J, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-6nog:
Poised-state Dot1L bound to the H2B-Ubiquitinated nucleosome

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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