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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-0397 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM reconstruction of Sulfolobus islandicus LAL14/1 Pilus | |||||||||
マップデータ | primary map | |||||||||
試料 |
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キーワード | helical symmetry / archaeal pilus / STRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) | |||||||||
機能・相同性 | membrane => GO:0016020 / Uncharacterized protein 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Sulfolobus islandicus LAL14/1 (好気性・好酸性) | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å | |||||||||
データ登録者 | Wang F / Cvirkaite-Krupovic V | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2019 タイトル: An extensively glycosylated archaeal pilus survives extreme conditions. 著者: Fengbin Wang / Virginija Cvirkaite-Krupovic / Mark A B Kreutzberger / Zhangli Su / Guilherme A P de Oliveira / Tomasz Osinski / Nicholas Sherman / Frank DiMaio / Joseph S Wall / David ...著者: Fengbin Wang / Virginija Cvirkaite-Krupovic / Mark A B Kreutzberger / Zhangli Su / Guilherme A P de Oliveira / Tomasz Osinski / Nicholas Sherman / Frank DiMaio / Joseph S Wall / David Prangishvili / Mart Krupovic / Edward H Egelman / 要旨: Pili on the surface of Sulfolobus islandicus are used for many functions, and serve as receptors for certain archaeal viruses. The cells grow optimally at pH 3 and ~80 °C, exposing these ...Pili on the surface of Sulfolobus islandicus are used for many functions, and serve as receptors for certain archaeal viruses. The cells grow optimally at pH 3 and ~80 °C, exposing these extracellular appendages to a very harsh environment. The pili, when removed from cells, resist digestion by trypsin or pepsin, and survive boiling in sodium dodecyl sulfate or 5 M guanidine hydrochloride. We used electron cryo-microscopy to determine the structure of these filaments at 4.1 Å resolution. An atomic model was built by combining the electron density map with bioinformatics without previous knowledge of the pilin sequence-an approach that should prove useful for assemblies where all of the components are not known. The atomic structure of the pilus was unusual, with almost one-third of the residues being either threonine or serine, and with many hydrophobic surface residues. While the map showed extra density consistent with glycosylation for only three residues, mass measurements suggested extensive glycosylation. We propose that this extensive glycosylation renders these filaments soluble and provides the remarkable structural stability. We also show that the overall fold of the archaeal pilin is remarkably similar to that of archaeal flagellin, establishing common evolutionary origins. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_0397.map.gz | 12 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-0397-v30.xml emd-0397.xml | 10 KB 10 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_0397.png | 180.3 KB | ||
Filedesc metadata | emd-0397.cif.gz | 5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0397 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0397 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_0397.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | primary map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.4 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Sulfolobus islandicus LAL14/1 Pilus
全体 | 名称: Sulfolobus islandicus LAL14/1 Pilus |
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要素 |
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-超分子 #1: Sulfolobus islandicus LAL14/1 Pilus
超分子 | 名称: Sulfolobus islandicus LAL14/1 Pilus / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Sulfolobus islandicus LAL14/1 (好気性・好酸性) |
-分子 #1: M9UD72
分子 | 名称: M9UD72 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 21 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Sulfolobus islandicus LAL14/1 (好気性・好酸性) |
分子量 | 理論値: 12.681375 KDa |
配列 | 文字列: LSGAVTALIL VIASVIIALV VVGFAFGLFG AFTGQGTVTQ VGTATLSAST GTLKVTLKNT GATTQVTGAI INGNAASVSG QVTISAGQS TYSISLGGIS SSTLQSLVGS TISLTLQLSN GQTVTVSAII TS UniProtKB: Uncharacterized protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
-試料調製
緩衝液 | pH: 6 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 検出モード: INTEGRATING / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 48.0 e/Å2 詳細: Images were stored containing 24 fractions, where each fraction corresponded to a dose of ~2 electrons per Angstrom^2. |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER / 詳細: featureless cylinder |
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最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |
最終 再構成 | 想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.94 Å 想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 104.97 ° 想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア: (名称: SPIDER, RELION) / 詳細: MODEL:MAP FSC, D99 / 使用した粒子像数: 181070 |