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万見
- PDB-5b1i: Crystal structure of K42A mutant of cystathionine beta-synthase f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5b1i
タイトルCrystal structure of K42A mutant of cystathionine beta-synthase from Lactobacillus plantarum in a complex with L-methionine
要素Cystathionine beta-synthase
キーワードLYASE / Enzyme / PLP
機能・相同性
機能・相同性情報


cystathionine beta-synthase / cystathionine beta-synthase activity / transferase activity, transferring alkyl or aryl (other than methyl) groups / cysteine biosynthetic process from serine
類似検索 - 分子機能
Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase, pyridoxal-phosphate attachment site / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase P-phosphate attachment site. / : / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AA5 / Cystathionine beta-synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus plantarum WCFS1 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Matoba, Y. / Sugiyama, M.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2017
タイトル: Crystallographic and mutational analyses of cystathionine beta-synthase in the H2 S-synthetic gene cluster in Lactobacillus plantarum
著者: Matoba, Y. / Yoshida, T. / Izuhara-Kihara, H. / Noda, M. / Sugiyama, M.
履歴
登録2015年12月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年2月15日Group: Database references
改定 1.22017年4月5日Group: Database references
改定 1.32020年2月26日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cystathionine beta-synthase
B: Cystathionine beta-synthase
C: Cystathionine beta-synthase
D: Cystathionine beta-synthase
E: Cystathionine beta-synthase
F: Cystathionine beta-synthase
G: Cystathionine beta-synthase
H: Cystathionine beta-synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)270,57032
ポリマ－266,0068
非ポリマー4,56424
水00
1
A: Cystathionine beta-synthase
B: Cystathionine beta-synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,6428
ポリマ－66,5022
非ポリマー1,1416
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5690 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area21760 Å2
手法PISA
2
C: Cystathionine beta-synthase
D: Cystathionine beta-synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,6428
ポリマ－66,5022
非ポリマー1,1416
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5720 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area21710 Å2
手法PISA
3
E: Cystathionine beta-synthase
F: Cystathionine beta-synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,6428
ポリマ－66,5022
非ポリマー1,1416
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5770 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area21750 Å2
手法PISA
4
G: Cystathionine beta-synthase
H: Cystathionine beta-synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,6428
ポリマ－66,5022
非ポリマー1,1416
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5700 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area21780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)165.940, 165.940, 259.490
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質
Cystathionine beta-synthase


分子量: 33250.785 Da / 分子数: 8 / 変異: K42A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus plantarum WCFS1 (バクテリア)
株: WCFS1 / 遺伝子: cbs, lp_0256 / プラスミド: pET-21a(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: F9UT54, cystathionine beta-synthase
#2: 化合物
ChemComp-AA5 / N-[(3-HYDROXY-2-METHYL-5-{[(TRIHYDROXYPHOSPHORANYL)OXY]METHYL}PYRIDIN-4-YL)METHYLENE]METHIONINE


分子量: 378.338 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H19N2O7PS
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.37 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6 / 詳細: lithium sulfate, ammonium sulfate, sodium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年5月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→100 Å / Num. obs: 55046 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 26.2
反射 シェル解像度: 3.3→3.42 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.498 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2q3d

2q3d


解像度: 3.3→29.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 5499089.78 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 2714 5 %RANDOM
Rwork0.238 ---
obs0.238 53762 97.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 19.9359 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 45.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.36 Å20 Å20 Å2
2---5.36 Å20 Å2
3---10.71 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.51 Å0.42 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.61 Å0.54 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→29.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18120 0 272 0 18392
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d27.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.67
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.211.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.142
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.632
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.72.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.354 456 5.3 %
Rwork0.306 8140 -
obs--95 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep-3.paramtophcsdx-3.pro
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR/water_rep.paramCNS_TOPPAR/water.top
X-RAY DIFFRACTION3pme.parampme.top
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR/ion.paramCNS_TOPPAR/ion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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